Специфичность стереохимическая

Ферменты являются катализаторами биологических реакций. Их каталитическая эффективность часто совершенно удивительна и в сочетании со специфичностью к субстрату позволяет организму выбрать для данной конкретной молекулы только один единственный путь метаболизма из многочисленных возможных химических реакций, в которые может вступать эта молекула и продукты ее превращений. Специфичность фермента к определенному субстрату может иметь структурную или стереохимическую природу. Структурная специфичность может быть либо достаточно отчетливо выраженной, либо, напротив, она может быть относительно широкой как, например, это показано для гидролитических ферментов пищеварительной системы. Стереоспецифичность является характерной особенностью ферментативно катализируемых реакций, в ко- [c.24]

Ферменты характеризуются высокой специфичностью как в отношении субстратов, так и катализируемых ими реакций. Кроме стереохимической, выделяют абсолютную и относительную специфичность действия ферментов. [c.60]

Что имеют в виду, когда говорят, что биохимические реакции характеризуются стереохимической специфичностью Исходя из каких соображений следует ожидать, что подобная стереоспецифичность имеет место в живых организмах (построенных из асимметричных соединений) [c.76]

Необходимо также учитывать обычную стереохимию иона металла. Она должна быть такой, чтобы комплексообразование не встречало стерических затруднений, обусловленных другими группами лиганда (хотя препятствия образованию конфигураций, предпочитаемых другими катионами, могут быть весьма желательными и приводить к повышенной специфичности). Стереохимические различия можно также использовать в тех случаях, когда применяют маскирующие реагенты. [c.377]

Специфичность ферментов подразделяется на абсолютную (или химическую) и стереохимическую. [c.167]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных Ь- и В-форм или геометрических цис-и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы Ь- [c.142]

Для большинства ферментов характерна высокая специфичность действия. Благодаря этому достигается та строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных реакций, которые создают систему биологического обмена веществ. Одним из важных видов специфичности является стереохимическая специфичность. Вопросы метаболизма оптических, геометрических изомеров и конформе-ров лекарств рассмотрены нами в обзорной статье [246]. [c.217]

Механизмы ферментативных реакций чрезвычайно сложны, причем трудности в их изучении усугубляются отсутствием точных сведений о структуре большинства ферментов. В огромной полимерной молекуле фермента имеется несколько различных активных центров, которые могут взаимодействовать с молекулами исходного вещества (или субстрата, как принято его называть в учении 9 катализе). Ранее считалось, что высокая специфичность действия фермента объясняется точным стереохимическим и электронным соответствием активных центров ферментов к молекул субстрата - так называемая концепция ключа и замка . Позднее оказалось, что механизм действия ферментов более сложен и гибок. Субстрат S первоначально образует с ферментом F комплекс [c.158]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

Являясь результатом стереохимических отношений между реагентами и катализатором, матричный эффект, таким образом, не только способствует инициированию реакции, но и в известной степени ориентирует реакцию, т. е. придает катализу специфичность. [c.117]

Из перечисленных возможных случаев только последний можно считать истинным катализом. Стереохимическая специфичность оптически активного катализатора осуществляется, таким образом, в результате того, что соединение ё-А с1-В реагирует с иной скоростью, чем соединение 1-А с/-В. Вследствие этого, если прервать реакцию до полного окончания ее, получают различные количества -С и 1-С. [c.113]

Стереохимическая специфичность ферментов 135 [c.135]

В заключение отметим, что таутомеризация происходит внутри-молекулярно и что 1,3-смещение иротона с фронта происходит через азааллильный анион. Однако модель немного отличается от биологической системы тем, что в ней могут протекать конкурентные стереохимические и изотопные реакции. Таким образом, сте-реоспецифичность ферментативных реакций, протекающих с участием коферментов, достигается благодаря апофермектам, в то время как неферментативные модельные реакции не столь стерео-специфичны [310]. [c.448]

Стереохимическая специфичность заключается в том, что ферменты действуют только иа определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера подобной специфичности можно указать на действие двух ферментов а- и р-глюкозидазы. Фермент а-глюкозидаза действует только на а-глюкозиды, а (3-глюкози-даза — на р-глюкозиды, что хорошо видно на приведенной схеме [c.167]

Хотя коферменты отличаются только предельными структурами, в ферментативных реакциях каждого из них имеет место абсолютная специфичность. Вообще в процессах расщепления участвуют NAD+ и NADH, а в синтетических реакциях — NADP+ и NADPH. Полпая специфичность одного и другого кофермента дает возможность контролировать эти процессы независимо (использование этих коферментов для стереохимических целей см. разд. 21.1). [c.327]

Ранее уже упоминалось о стереоселективности ферментов, проявляющейся в различных обстоятельствах, например в связи с биологическим разделением рацемических смесей (гл. 12), специфичностью мальтазы и эмульсина (разд. 17.6), структурными и стереохимическими требованиями иротеолитических ферментов (разд. 18.2). Принято считать, что ферментативный катализ осуществляется через адсорбцию субстрата на поверхности большой белковой молекулы. Стереоспецифичность фермента можно объяснить, если допустить, что фермент обладает рецепторными центрами, способными связывать или принимать только особые типы групп. Рассмотрим в качестве примера асимметрически замещенный атом углерода. Фермент, обладающий рецепторами для трех или четырех групп, может различить два энантиомера, поскольку подходящий энантиомер адсорбируется, присоединяясь всеми тремя своими группами к рецепторным центрам, тогда как второй энантиомер в лучшем случае сможет соединиться только с двумя центрами. Присоединение субстрата к центрам фермента происходит либо за счет образования ковалентных или водородных связей, либо при взаимодействии ионных или полярных групп, либо путем заполнения впадин на поверхности фермента, которые вмещают группы или особой формы, или чуть меньше определенного размера. [c.341]

Однако имеется две группы экспериментальных фактов, противоречащие такому предположению, согласно которым (а) реакции присоединения стереохимически специфичны и приводят не к 1 с-продукту, как этого требует приведенное выше уравнение, а к г/7а с-продукту примером может служить реакция бромирования циклопентена [c.177]

В другом эпимере дейтерий находится над плоскостью рисунка, водород — под ней. Асимметрия невозможна в отсутствие амидной группы. При химическом восстановлении получается почти равное количество обеих форм с очень 1не1большим. преимуществом одной из нчх за счет асимметрического синтеза. При химическом окислении восстановленного кофермента продукт содержит примерно половину первоначального количества дейтерия. В противоположность этому в результате ферментативного восстановления образуется один специфический эпимер. Дейтерий (или водород в общем случае) переносится только на одну сторону пиримидинового цикла, что схематически показано на формуле. При ферментативном окислении восстановленного кофермента стереохимическая специфичность та же, что и при восстановлении. [c.727]

При изучении восстановления несимметричных кетонов встает вопрос о стереохимической специфичности реакции, поскольку в образующемся вторичном спирте возникает новый асимметриче- [c.414]

Правильность преобразования стероидного субстрата контролируют, сочетая химический подход со специфичностью биологической системы. Например, образование уксуснокислого эфира по С-17-субстрата стереохимически препятствует другим побочным реакциям. [c.71]

В обоих случаях реакция протекает с сохранением конфигурации при С-2 и со стереохимической специфичностью [183] относительно одного из двух атомов водорода при С-1. Реакция, катализируемая метил-малонил-СоА-мутазой, протекает также с сохранением конфигурации при С-2 [184], в то время как глутаматмутазная реакция сопровождается инверсией [c.296]

Действие тетраацетата свинца сходно с действием перйодата, однако на практике между этими реагентами существуют значительные различия. Прежде всего, если перйодат применяется почти исключительно в водной среде, окисление тетраацетатом свинца проводят обычно в уксусной кислоте, реже в бензоле, хлороформе или пиридине, что позволяет окислять соединения, нерастворимые в воде. По стерическим требованиям тетраацетат свинца в значительной мере сходен с перйодатом считается, что и в этом случае реакция протекает через пятичленное промежуточное соединение. Однако весьма существенно, что для тетраацетата свинца характерна более высокая структурная и стереохимическая специфичность. Так, быстрее всего происходит расщепление а-гликолей, включающих полуацетальный гидроксил, несколько медленнее — ациклических гликолей, еще медленнее — циклических. При этом цис-а-тлтоли окисляются значительно быстрее, чем транс-тликоли. Это различие особенно сильно проявляется в случае фураноз и их производных. Если окисление тетраацетатом свинца осуществляется в растворе уксусной кислоты, где таутомерное равновесие устанавливается весьма быстро. [c.91]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

С другой стороны, некоторые наблюдения позволяют считать, что субстрат соединяется с ферментом в нескольких точках. Так, все протеолитические ферменты расщепляют пептидные связи, но эти связи должны быть ориентированы строго специфично в отношении к окружающим белковым цепям и полярным группам молекулы субстрата. Действию протеолити-ческих ферментов подвергаются только 1-формы аминокислотных остатков, (1-формы синтетических пептидов полностью инертны. Для объяснения стереохимической специфичности предполагается, что субстрат должен быть присоединен к ферменту по крайней мере в трех точках. [c.261]

Поскольку, как уже упоминалось ранее, тонкая структура кристаллизующегося полимера в первом приближении может быть опи-сана как своего рода агрегация монокристаллов, совершенно естественно начать обсуждение с анализа влияния условий кристаллизации на свойства монокристаллов. Концы ценей и стереохимические дефекты, сходные по химической природе со связями главной цепи, могут также внедряться внутрь монокристалла, являясь дефектами кристаллической решетки, однако в силу специфичности самого явления складывания макромолекул, а также с учетом относительного содержания различных дефектов можно сделать вывод о том, что наиболее характерным дефектом монокристаллов, ответственным за образование неупорядоченных областей, являются все же участки петель на поверхности кристалла. В прошлом существовали различные мнения по поводу проблемы кристалличности, связанные большей частью с неопределенностью самого этого понятия (неупорядоченных областей), и поэтому теперь мы воспользуемся возможностью коснуться этой проблемы в ходе обсуждения явления образования полимерных монокристаллов. [c.223]

В книге изложена теория органического катализа и принципы создания наиболее активных органических катализаторов. Рассмотрены следующие вопросы главновалентные и металлоком-ллексные катализаторы, кинетика реакций, зависимость между строением и активностью катализаторов, структурнохимическая и стереохимическая специфичность, история развития органических катализаторов. Обсуждается также актуальная проблема химизма действия ферментов. [c.4]

Активностью определяется специфичность катализатора (см. гл. V). Кинетическое измерение распространяется сперва на единственный субстрат, на который мы действуем определенным катализатором. Если мы теперь сменим субстрат, то обнаружатся в большинстве случаев существенные различия в скорости реакции. Под специфичностью мы понимаем именно эти различия чем они больше, тем специфичнее катализатор. Мы различаем структурнохимическую и стереохимическую специфичность в зависимости от того, обладают ли субстраты различным строением или только разной конфигурацией. Для некоторых органических катализаторов характерна высокая специфичность, более высокая специфичность других катализаторов может быть вызвана искусственно путем замещения. [c.12]

Шибата и сотрудники [18, 19] исследовали стереохимическую специфичность оптически- активных органических комплексов кобальта. (—)-Диэтилендиаминмоноамминмонохлоркобальти- бромид ускорял автоокисление /-диоксифенилаланина сильнее, чем ( + )-форма. Кроме того, ( + )-катехин окислялся ( + )-формой того же комплекса намного быстрее, чем (—)-формой. Важным результатом является то, что стереохимическую специфичность можно вызвать с помощью асимметрического катализатора и в отсутствие асимметрического С-атома. [c.118]

О стереохимической- специфичности главновалентных катализаторов имеется только одна рабрта Лангенбека и Трима [20], в которой рассматривается асимметрическое декарбоксилирование а-кетокислот /-аланином. В качестве субстрата была выбрана /-камфорглиоксиловая кислота (1) так как продукт ре- [c.118]

Таким образом, благодаря этому может быть обнаружена самая незначительная стереохимическая специфичность. Действительно, при расщеплении рацемической камфорглиокси-ловой кислоты /-аланином была получена оксиметиленкамфора, которая содержала 1,2% —)-соединения ([а] =—0,18° или —0,25°). Камфорглиоксиловая кислота как субстрат имеет, однако, тот недостаток, что она разлагается аминокислотами с достаточно большой скоростью только при 150° и при этом очень быстро дезактивирует катализатор. [c.119]

Поскольку главновалентные катализаторы являются, как правило, ароматическими соединениями, наибольшего успеха при испытании на стереохимическую специфичность можно достичь при изучении катализаторов с асимметрической молекулой (например, атропизомеры и анза-соединения). Далее, интересно выяснить, можно ли последовательно увеличивать стереохимическую специфичность путем замещения, как это делается в отношении структурной специфичности. Следовало бы также изучить вопрос о том, обязательна ли связь асимметрических активирующих групп с активной группой посредством двойных связей или ароматических ядер (правило 3, стр. 96). В настоящее время отсутствуют какие бы то ни было опыты, направленные на изучение указанных вопросов. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология