Цистеин образование из цистина

Таким образом, образование сероводорода из цистеина может происходить в результате реакций дезаминирования или переаминирования с последующим превращением р-меркапто-пировиноградной кислоты в пировиноградную кислоту и серу или сероводород. При наличии избытка цистеина сера перейдет в сероводород при исследовании цистеиндесульфгидразной реакции наблюдали одновременное превращение цистеина в цистин. Интересно отметить, что цистеиндесульфгидразная реакция не идет до конца в больщинстве опытов реакция прекращалась после образования пировиноградной кислоты и сероводорода в количестве, не достигающем половины теоретического. в некоторых бактериальных системах десульфирование протекает в две ступени в первой происходит, по-видимому дезаминирование цистеина, а во второй — освобождение сероводорода [555, 559, 564—566]. Образование сероводорода [c.377]

Сульфгидрильная реакция — образование черного осадка PbS при нагревании щелочного раствора белка с раствором плюмбита. Сероводород выделяется при разложении цистеина или цистина. [c.436]

Превращение цистеина в цистин приводит к образовани в белках дисульфидных связей (см. 11.3). [c.322]

Окисление тиогрупп. Этот процесс лежит в основе шмопревращений цистеиновых и цистиновых остатков, обеспе- ающих ряд окислительно-восстановительных процессов в гтке. Цистеин, как и все тиолы (см. 6.3), легко окисляется с разованием дисульфида — цистина. Дисульфидная связь в стине легко восстанавливается с образованием цистеина. [c.321]

Сера цистеина и цистина обнаруживается по образованию черного осадка сернистого свинца при кипячении белка с уксуснокислым свинцом в щелочном растворе. [c.442]

Выявление способности бактерий продуцировать H2S основано на реакции образования сульфидов металлов. Наиболее распространенный способ — проба с уксуснокислым свинцом. Микроорганизмы выращивают в МПБ, содержащем 0,01 % цистина и цистеина, которые добавляют к стерильному бульону в виде раствора в подкисленной дистиллированной воде. Растворы цистеина и цистина стерилизуют фильтрованием. После посева исследуемых бактерий над средой помещают стерильную полоску фильтровальной бумаги, пропитанную насыщенным раствором уксуснокислого свинца укрепив ее под ватной пробкой. Пробку пробирки заворачивают полиэтиленом, чтобы затруднить улетучивание H2S. Продолжительность культивирования 7—10 суток. Выделение сероводорода обнаруживают по почернению бумаги вследствие образования сульфида свинца. [c.159]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Цистеин можно определять на КРЭ в 0,1 М растворе хлорной кислоты. Диффузионный ток пропорционален концентрации цистеина. Анодная волна соответствует образованию не цистина, а, по-видимому, ртутного соединения. На платиновом электроде анодные волны появляются при потенциале, приблизительно на 0,6 е более положительном, чем на КРЭ, и соответствуют образованию цистина. [c.391]

Цистеин окисляется иа золотом электроде в несколько стадий, при этом первой анодной волне соответствует образование цистина. Кинетические закономерности процесса в области потенциалов начала окисления отвечают условиям, близким к равновесным, описываются уравнением концентрационной поляризации и соответствуют схеме [c.47]

Метод имеет ряд ограничений. При гидразинолизе разрушаются глутамин, аспарагин, цистеин и цистин аргинин теряет гуанидиновую группировку с образованием орнитина. Гидразиды серина, треонина и глицина лабильны и легко превращаются в свободные аминокислоты, что затрудняет интерпретацию результатов. [c.39]

Затем в результате реакции с цианидом образуется тиоцианат, который, в конце концов, дает тиоциановую кислоту и остаток дегидроаминокислоты. Последний легко гидролизуется в разбавленной кислоте или щелочи. Таким образом, в целом эта реакция, по-видимому, может применяться для специфического расщепления белков сначала по дисульфидным связям с последующим расщеплением пептидных связей, образованных цистином или цистеином. [c.400]

В ряде работ меченые атомы были применены для изучения превращений метионина. В пищу крысам вводили метионин, меченный тяжелой серой 3 , а также тяжелым углеродом С в р- и у-положениях. Выделенный из волос цистин содержал меченую серу, но не меченый углерод. Таким образом, метионин доставляет серу цистеина и цистина, но не их углеродную цепь. Последняя образуется из серина, как было показано с помощью ерина, меченного тяжелым азотом в аминогруппе. Сейчас можно считать доказанным следующий путь синтеза цистеина с промежуточным образованием гомоцистеина [c.317]

Структура и названия ряда наиболее важных а-аминокислот приведены в табл. 20-1. Общеупотребительные названия а-аминокислот мало говорят об их структуре, но имеют по крайней мере то преимущество, что они короче, чем систематические названия. Позднее будет показано, что при обозначении последовательности аминокислот в белках и пептидах полезны также сокращения гли (глицин), глу (глутаминовая кислота) и т. д., приведенные в табл. 20-1. Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число кислотных функций, называют основными аминокислотами (например, лизин и аргинин), тогда как нри избытке кислотных групп их называют кислыми аминокислотами (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Три из перечисленных в табл. 20-1 кислот — цистеин, цистин и метионин — содержат серу. Образование и разрыв связей 8 — 8 при взаимном превращении цистеина и цистина являются важными процессами в биохимии серусо-держащих пептидов и белков. Более подробно особенности этих реакций, [c.58]

Серосодержащие аминокислоты цистеин, цистин и метионин — являются источниками сульфатов мочи. Эти аминокислоты окисляются в тканях организма с образованием ионов серной кислоты. Общее содержание сульфатов в суточном количестве мочи обычно не превышает 1,8 г (в расчете на серу). [c.621]

Цистеин— р-тио-а-аминопропионовая кислота (ив еще большей степени цистин) подобно р-оксиаминокислотам неустойчива, особенно по отношению к щелочам, и распадается с элиминированием Н25 и образованием пировиноградной кислоты и аммиака. [c.471]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Как видно из уравнения, цистин превращается в два остатка цистеина, которые затем блокируют избытком иодуксусной кислоты, чтобы предотвратить обратное образование связей —8—8—. [c.41]

При pH 7.0 эти группы ионизированы частично. Характерной особенностью остатков цистеина является нх способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием двойной аминокислоты — цистина. [c.31]

Образование цистина (или убыль цистеина) в аэрируемых растворах изменяется сложным образом в зависимости от pH, с минимумом при pH 4 и ясно выраженным максимумом при pH 9 [50]. Обеими группами исследователей показано увеличение выхода цистина при новышении содержания цистеина, в особенности в присутствии кислорода, хотя незначительные количества цистина образуются и в неаэрируемых растворах. Сваллоу [49] наблюдал высокие ионные выходы (до 24) при низких pH в 0,051 М цистеинхлориде без добавления буфера. Уитчер с сотрудниками [50] наблюдал близкие выходы при еще более низких концентрациях (0,0005 М) при pH 8. Эти выходы слишком высоки, чтобы их можно было объяснить совокупностью простых реакций по-видимому, они указывают на наличие цепной реакции, протекающей с участием радикала Н02-. Сваллоу предложил следующую схему цепной реакции [c.222]

В последние годы достигнуты большие успехи в изучении химической структуры белков. Была полностью подтверждена правильность полипептидной теории строения белка. Кроме пептидной связи, в молекулах белка были открыты дисульфидные и водородные связи, или мостики. Образование дисульфидной связи между аминокислотами происходит по типу образования цистина из молекул цистеина (стр. 204). [c.217]

Сульфгидрильная (—ЗН) группа цистеина при окислении легко отдает водород и переходит в более окисленную дисульфидную (—3 — 3—) группу с образованием цистина. Цри восстановлении дисульфидная группа цистина присоединяет два атома вфдорода и снова превращается в сульфгидрильную, при этом образуются две молекулы цистеина. Взаимные превращения дисульфидной и сульфгидрильной групп в системе цистин — цистеин определяют активное участие этих аминокислот в окислительно-восстановительных процессах в клетках растения. В растениях имеется также трипен-тид глутатион, в состав которого входят аминокислоты глутаминовая, глицин и цистеин [c.179]

Еще один гипотетический путь образования таурина, который был указан уже в ранних работах [579, 580], состоит в превращении цистеина в цистин с последующим образованием цистиндисульфоксида и декарбоксилированием его в таурин [c.383]

МЕТИОНИН. Аминокислота. СПзЗСНгСНгСНКНСООП. Слабо растворима в воде. Не синтезируется в организме животных. Имеет важное значение в жизнедеятельности животных и растений. Может служить источником образования цистина и цистеина и принимает участие в обезвреживании некоторых ядов итых продуктов в организме. Недостаток М. в рационе животных приводит к замедлению их роста, понижению продуктивности, исхуданию, нарушению качества шерстных покровов. Широко распространен в белках, но встречается в них в небольших количествах. Корма животного происхождения, как правило, богаче М., чем растительные корма. Чаще всего недостаток М. сказывается у птиц, свиней и пушных зверей. [c.177]

Полипептидные цепи связаны в молекуле белка с помощью различного рода поперечных связей. Из них наиболее важной является связь, включающая аминокислоту цистин — продукт окисления цистеина. Эта аминокислота занимает в структуре белка особое положение. Как будет показано ниже (гл. V), боковые радикалы цистеина могут быть соединены путем окисления с образованием цистина, при этом возникающий цистиновый мостик может сшивать как две разные полипептидные цепи, так и различные участки одной цепи. Наличие таких сшивок делает невозможным разъединение цепей и последующее изучение чередования аминокислот в них. Поэтому необходимо разрушить дисульфидные мостики и разделить освобождающиеся цепи. Лучше всего это можно сделать с помощью сильного окислителя—надмуравьиной (пермуравьиной) кислоты, которая не разрывает пептидную связь и мало повреждает аминокислоты. При этом цистиновый мостик окисляется до двух молекул цистеино-вой кислоты, и на полипептидных цепях появляются сильно кислые группы 50зН [c.79]

Гомоцистеин СНгЗН СНз СНМНз СООН образуется при дсметилировании метионина. Сера, необходимая для образования цистина и цистеина, доставляется, очевидно, метионином. Образование цистина зависит, таким образом, от наличия достаточных количеств метионина. При использовании метионина, меченного и С , было показано, что цистеину принадлежит только атом серы метионина, но не его углеродные атомы [69]. В качестве промежуточного продукта реакции образуется циста-тионин [70, 71] [c.375]

Ранее уже упоминалось, что метионин является источником метильных групп и серы. Метильные группы метионина используются для синтеза креатина и холина, а сера — для образования цистина и цистеина. В этих реакциях метионин может быть, однако, замещен соответствующим f-кетосоединением, тиоме-тил-й-кетомасляной кислотой, которая в организме превращается в метионин [109]. Метионин образуется также из гомоцистеина и холина. Повидимому, реакция метионин холин обратима [110]. [c.378]

Ряд исследователей считает, что мембранные эффекты УФ-облучения в основном индуцированы ПФОЛ и лишь частично обусловлены фотохимическими превращениями белков. Напомним, что происходящие в белках под воздействием УФ-излучения нарушения их структурно-функционального состояния индуцируются в основном поглощением энергии УФ-света остатками ароматических аминокислот триптофана, тирозина, фенилаланина, а также остатками серосодержащих аминокислот цистеина и цистина. Под влиянием УФ-света происходит фотоионизация остатков аминокислот с образованием сольватирован-ного электрона и катион-радикала аминокислоты [c.129]

Цистеин — первый стабильный продукт, в котором органическая сера находится в восстановленной форме. Он дает начало образованию большей части производных серы. Ближайшим производным цистеина является цистин, образующийся при ферментативном окислении сульфгидрильной группы в дисульфидную. Цистеин служит также предшественником метионина ( H3S H2 H2 HNH2 OOH) - важнейшей серосодержащей аминокислоты главного пути метаболизма серы у растений, который, по существу, представляет собой конечный продукт ассимиляторной редукции сульфата [c.242]

Цистин. Дисульфидная группа цистина легко восстанавливается до цистеина (особенно каталитически), а также окисляется. Характер окисления зависит от выбранных окис.яителей. Особое значение имеет действие брома или надмуравьиной кислоты, окисляющее S—S мостик до сульфогруппы с образованием цистеиновой кислоты. [c.472]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

Выше были рассмотрены попытки использовать для селективного расщепления боковые цепи цистина и цистеина, образующиеся при восстановлении цистина (см. стр. 172 и ел., 179—198). Другая возможность селективного расщепления [303] — превращение этих остатков в группы — H2S N, которые под действием щелочи разлагаются с образованием остатков дегидроаланина (а-аминоакриловой кислоты). Это приводит к появлению в пептидной цепи реакционноспособных участков [c.215]

Воссгановленные формы никотинамидных коферментов участвуют в восстановлении нитрата в нитрит и затем в аммиак, 2,3-дегидро-/.-аскор-биновой кислоты в -аскорбиновую кислоту, -цистина в -цистеин, липо-амида в дигидролипоалшд, а совместно с кислородом участвуют в образовании оксисоединений, например 4-оксианплина из анилина п т. п. [c.318]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Разделение й /-цистина-3,3 -С на оптические изомеры через образование нерастворимой в бутиловом спирте соли 8-бензил-Ы-формил- -цистеина-3-С подробно описано Арнштейном и Грантом [4]. Количество примеси С1 - -диастереоизомера в маточном растворе уменьшено до 0,1% с помощью изотопного разбавления носителем — нерадиоактивной -солью. Гидролиз с последующим восстановлением и окислением приводит к образований) сиотиетственно й- и /-цистина-3, З -Сг . Выход в рас- [c.221]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

Реакция образования сероводорода объясняется присутствием в роговом слое цистеина, который под влиянием серы превращается в цистин, причем выделяется сероводород. Лечебное действие серы на кожу, поскольку оно известно до настоя-, щего времени, представляет не что иное, как результаты действия сероводорода (Med. Klini , 1961). [c.86]

Среди таких превращений в первую очередь следует отметить образование дисульфидних мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате из двух остатков цистеина образуется остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина (4) [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология