Кофермент химическая структура

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

По химической структуре — это конденсированная система двух гетероциклов — пиримидина и пиразина с характерным заместителем при атоме М — этот сильно гидроксилирован-ный заместитель достаточно лабилен и обычно выполняет роль связующего звена при формировании коферментов. [c.276]

Данные о важнейших коферментах и простетических группах ферментов, включая их наименования и структуру, химическую природу витамина, входящего в их состав, и характер выполняемой биохимической функции в метаболизме, детально рассмотрены в главах 7 и 9—13. [c.122]

При создании моделей коферментов необходимо изучить структуру соответствующих ферментов. Трехмерная структура алкогольдегидрогеназы определена с разрешением в 0,24 нм (280] она согласуется с данными ряда физических и химических [c.405]

Таким образом, к 1940 г. было окончательно установлено строение пантотеновой кислоть/. В соответствии со своей химической структурой пантотеновая кислота может образовать простые и сложные эфиры по окси-и карбоксильным группам, хлорангидриды, амиды и другие соединения [27]. С холином образует комплекс, обладающий биологическими свойствами обоих витаминов [28]. Устойчива к кислороду воздуха [22]. Наиболее важное биокаталитическое действие пантотеновая кислота проявляет в составе коферментных и ферментных систем (реакции ацетилирования холина, уксусной кислоты, аминов, спиртов) [29, 30, 31]. Простейшим биологически активным коферментом является пантетеин [14], который представляет собой продукт конденсации пантотеновой кислоты и 2-меркапто-этиламина H2N H2 H2SH и имеет следующую химическую структуру [c.138]

Два кофермента, обсуждаемые в этом разделе, играют единственную в своем роде роль в определенных ферментативных реакциях. Химические структуры этих коферментов сильно различаются, однако анализ реакций, в которых они принимают участие, позволяет предположить, что их биологические функции близки по крайней мере в части, касающейся механизма их действия [95]. Роль этих коферментов можно свести к стабилизации карбанионов, в обычных условиях являющихся нестабильными или вовсе не образующимися частицами. Для выполнения этой функции коферменты должны образовывать ковалентные производные с соответствующими субстратами, причем природа производных должна быть такова, чтобы субстрат приобретал необходимый характер карбаниона. Пути достижения такого состояния рассматриваются в приведенных ниже разделах. [c.626]

Кроме растений, немало азотосодержащих метаболитов продуцируют бактерии, грибы, беспозвоночные. К ним во многих случаях не применяют название алкалоид , но с точки зрения химической структуры и свойств, эти вещества принципиально от алкалоидов не отличаются и их целесообразно не разделять высокими классификационными барьерами. За пределы понятия алкалоид выносят несколько типов азотистых гетероциклических соединений, таких как нуклеиновые основания и многие коферменты. Эти вещества играют чрезвычайно важную роль в устройстве и функционировании биохимической машины жизни. Они присутствуют в любых организмах и выполняют в них одинаковые биологические функции. В этой главе уделено внимание всем типам природных азотистых соединений. [c.426]

Оксидаза L-аминокислот отличается от оксидазы D-аминокислот не только по химической структуре входящих в их состав коферментов, но и чувствительностью к синильной кислоте и к октиловому спирту. Первая оксидаза чувствительна к синильной кислоте и к октиловому спирту и в их присутствии сильно тормозит окислительное дезаминирование L-аминокислот, вторая оксидаза к этим веществам нечувствительна. [c.346]

Некоторые коферменты служат переносчиками химических групп, атомов водорода или электронов. Другие, такие, как ЛТР, участвуют в энергетических процессах внутри клетки и часто рассматриваются скорее как субстраты, а не как коферменты. Известны коферменты и с более сложной структурой, которые относятся к производным витаминов. Они действуют в активном центре фермента, соединяясь с субстратом и облегчая таким образом протекание реакции. Витамины не могут синтезироваться в организме животных и, следовательно, должны поступать с пищей. Таким образом, нх наличие необходимо для нормального развития здорового организма, а нх отсутствие вызывает специфические болезни, илп, иначе, витаминную недостаточность. [c.398]

Витамины — органические вещества растительного и животного происхождения, абсолютно необходимые для протекания биохимических и физиологических процессов. Многие В. являются предшественниками коферментов. Больщинство витаминов должно поступать в организм с пищей (преимущественно растительной). В. делят на две фуппы — водорастворимые и жирорастворимые, однако такая классификация не отражает многообразия их химической структуры. В соответствии с химической классификацией витамины делятся на следующие фуппы 1) В. алифатического ряда а) производные ненасыщенных поли-гидрокси-у-лактонов (аскорбиновая кислота) б) производные эфиров глюконовой кислоты (пангамовая кислота) в) производные р-амино-кислот (пантотеновая кислота), 2) витамины алициклического ряда [c.60]

Установлено, что для осуществления клеточных реакций кроме фермента и субстрата необходимо присутствие третьего вещества. Эти вещества, называемые коферментами, действительно принимают участие в ферментативных реакциях. Многие коферменты имеют очень сложную структуру, в которой гетероциклическая часть играет определяющую роль в химическом поведении. [c.310]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Практически все коферменты, участвующие в реакциях с переносом электронов или водорода и с переносом других химических групп. Расчеты электронной структуры этих соединений [51, 52] дали результаты, весьма важные для понимания их функциональности. [c.114]

Самым ответственным и наиболее сложным по химической структуре биологически активным производным пантотеновой кислоты является кофермент А, катализирующий различные реакции переноса и присоединения ацильных остатков в процессах жирового и углеводного обмена. Активной группой кофермента, осуществляющей эти реакции, является суль-фогидрильная группа 2-меркаптоэтиламина. Строение кофермента А было изучено реакциями его гидролитического расщепления [14, 33] на основании полученных данных установлена следующая химическая формула [c.138]

Многообразны по химической структуре, распространению в природе и биологической активности ди- и поли-сульфиды. Мы уже знаем цистин (аминокислоту), липоевую кислоту (кофермент), антибиотик эсперамицин (см. главу I), диаллилдисульфид из чеснока. [c.349]

Как мы видели, многие виды бактерий способны синтезировать все свои клеточные компоненты при культивировании на среде из минеральных солей, содержащей ионы аммония в качестве источника азота и простое органическое соединение в качестве источника углерода и энергии. Однако многие бактерии —как и высшие животные — должны получать с пищей витамины. Для некоторых бактерий потребность в витаминах носит довольно сложный характер, для других же достаточно добавления какого-то одного витамина. Так, Proteus vulgaris может развиваться на простой синтетической среде, содержащей никотиновую кислоту. С помощью этих бактерий (природных ауксотрофов) были открыты, выделены и изучены некоторые витамины, в частности витамины группы В, являющиеся частью молекул коферментов. Эти работы не только показали, что некоторые витамины выполняют функцию коферментов, но и способствовали выяснению химической структуры самих витаминов. [c.44]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

Молекулы, образующие живую материю, достаточно просты по строению, но, несмотря на это, они способны выполнять уникальные функции, причем молекулы одного вида выполняют не одну, а несколько биологических функций. Например, аминокислоты служат не только структурными единицами белков, но и являются предшественниками многих гормонов, нейромедиаторов, алкалоидов и других биосоединений. Нуклеотиды, составляющие нуклеиновые кислоты, выполняют роль коферментов — переносчиков энергии. Интересно отметить, что незначительные различия в химической структуре биомолекул приводят к колоссальной разнице в их биохимических функциях. Так, эстрадиол (один из основных женских половых гормонов) отличается от тестостерона (мужского полового гормона) всего лишь отсутствием у первого одной метильной группы и нескольких атомов водорода. Таким образом, биологическое отличие женщин от мужчин создают метил и атомы водорода ( ). Это яркий пример мощнейшего воздействия химического строения биомолекул на жизненные функции биологических видов. Множество таких примеров можно найти на страницах данного пособия. [c.538]

Активным началом сложной по своей химической структуре молекулы кофермента ацилирования служит группа 5Н, поэтому его обычно обозначают символом КоАЗН. Ацетильное производное кофермента ацилирования обозначают [c.198]

При рассмотрении классификации ферментов указывалось, что анаэробные дегидразы по своим химическим особенностям могут быть названы ди- и трифосфопиридинсодержащими дегидразами. Это означает, что у одних дегидраз кофермент представлен дифосфопиридиннуклеотидом (ДПН), у других — трифосфопиридиннуклеотидом (ТПН). Химическая структура этих соединений полностью установлена (стр. 195,196). Схематично присоединение водорода к коферменту можно представить себе следующим образом [c.199]

С подобным явлением встречаются и при действии аэробных дегидраз, которые катализируют дегидрирование органических веществ с перенесением водорода на кислород. Коферментом этих дегидраз выступает желтое вещество — флавинадениндинуклеотид. Отсюда их название — желтые окислительные ферменты. Веществами, подвергающимися дегидрированию, здесь могут служить восстановленные дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Нз) и три( юсфопиридиннуклеотид (ТПН-Нз), а также другие соединения (например, глютаминовая кислота). Химическая структура кофермента желтых окислительных ферментов установлена (стр. 196). Установлено также место присоединения к нему отщепляющегося от других веществ водорода. И в данном случае водород присоединяется к определенной части молекулы кофермента, а именно к изоаллоксазину. Схематично присоединение водорода можно представить себе следующим образом [c.199]

Аналоги витаминов, способные замещать витамины в ферментах, по химической структуре, как правило, являются производными витаминов, но не способны выполнять их функции в реакциях ферментативного катализа. Такие соединения называются антивитаминами. Примерами антивитаминов могут служить сульфаниламидные препараты, которые включаются вместо ПАБК в структуру фолиевой кислоты, синтезирующейся в микроорганизмах, и блокируют функции фолатзависимых коферментов. В итоге прекращается размножение чувствительных к сульфаниламидам микроорганизмов. На антивитаминном действии сульфаниламидных препаратов основано их применение в медицинской практике для лечения инфекционных заболеваний. Для лечения лейкозов и других форм рака применяют птеридин и его производные, которые вытесняют фолиевую кислоту из фолатзависимых ферментативных реакций, блокируя тем самым синтез нуклеиновых кислот, что проявляется в торможении деления клеток. Таким образом, специфическое действие антивитаминов позволило использовать их в медицинской практике для лечения бактериальных инфекций и опухолевых заболеваний. [c.168]

Сравнительные биохимические исследования показали, что соединения с небольшим молекулярным весом, такие, как коферменты, простетические группы и т. д., распространены во всех живых организмах, а эволюционные изменения в их структуре либо незначительны, либо отсутствуют. Это значит, чтй химическая структура отдельных соединений, играющих главную роль в процессах метаболизма живых организмов, например НАД, АТФ, ФАД, гема, пири-доксальм и др., сохранилась с момента возникновения жизни на Земле. В то время как белки, функционирующие в виде комплексов с этими веществами, по-видимому, изменяются, их низкомолекулярные партнеры остаются неизменными. [c.67]

Как показано ранее, расщепление связи Со—С кофермента В12 — необходимая стадия в каталитическом цикле. Есть основание предполагать, что расщепление происходит гомолитически и в результате образуется В12г-радикал [Со(II)-содержащие структуры и С-5 -метиленовый радикал дезоксиаденозина]. Для химически родственных кобалоксимов это расщепление может быть также индуцировано не ферментативным путем, а термическим или фотохимическим. [c.386]

Следует отметить, что предложенный Функом [2] термин витамины , включающий представление о жизненно необходимых аминах, не отражает существа этих соединений, так как хотя многие витамины и содержат циклический азот, но первичная аминогруппа входит в структуру только нескольких витаминов — пиридоксамина, тиамина аминогруппа птериновых витаминов химически малоактивна. В то же время почти во всех витаминах содержится гидроксильная или карбонильная группа, способная превращаться в гидроксильную. Только один витамин—никотинамид — не содержит гидроксильной группы, но она содержится в молекуле кофермента, в виде которого никотинамид участвует в обмене веществ. [c.8]

За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

Для изучения структуры активных и регуляторных центров широко применяют химические аналоги субстратов, коферментов, эффекторов, способных стехиометрически и необратимо ингибировать фермент. Кинетический анализ полученных данных проводят методом Китца и Вильсона, основанным на предположении, что взаимодействие фермента с ингибитором протекает по следующей схеме. [c.212]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Витамин Вт (карнитин). По своему химическому содержанию — это у-ами-но-р-гидроксикарбоновая кислота бета-иноаой структуры, которая присутствует в тканях животных, растений, в микроорганизмах. Для некоторых насекомых карнитин является собственно витамином. Высшие животные синтезируют его из 1-лизина и далее используют в качестве кофермента, участвуюш,его в переносе остатков жирных кислот через мембраны из цитоплазмы в митохондрии. Карнитин, взаимодействия с коферментно связанной жирной кислотой, образует бифильное производное жирной кислоты, имеюш,ее высокое сродство к липидному слою клеточных мембран. Это свойство и обеспечивает ему легкость внедрения в мембрану и транспорт через нее. Жирная кислота высвобождается после транспорта реакцией гидролиза (схема 10.2.13). [c.281]

Несмотря на кажущуюся простоту структуры NAD+ и NADP+, химические свойства никотинамидного кольца в этих коферментах удивительно разнообразны. Например, NAD+ чрезвычайно неустойчив в щелочных растворах, тогда как HADH неустойчив как раз в слабокислых средах. Эти обстоятельства, а также способность NAD+ вступать в реакции конденсации с другими соединениями приводили иногда к серьезным ошибкам в интерпретации экспериментов. Указанные особенности NAD+ и NADH могут иметь также значение и для проявления их биологических функций. [c.250]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

Структура восстановленного пиридиннуклеотида установлена Коловиком и сотр. [11] в результате изящного эксперимента, включающего а) химическое восстановление ЫАВ+ дитионитом натрия в ВгО с образованием ЫАВН, меченного дейтерием и активного в ферментативной реакции, и б) окисление этого меченого ЫАВН дрожжевой алкогольдегидрогеназой и ацетальдеги-дом, что привело к образованию дейтерийсодержащего окисленного кофермента ЫЛ )+. Положение дейтерия установлено в результате проведения последовательности реакций деградации, представленной на схеме (4). [c.584]

Информация о структурах FMN и FAD была получена в результате изучения продуктов химического и ферментативного гидролиза, при этом основным продуктом был рибофлавин (15). Химия рибофлавина и его производных, а также синтез этих соединений обсуждается в обзоре Вагнера-Яурегга [22]. Структуры коферментов были подтверждены встречным синтезом. На схеме (14) суммированы результаты синтеза FMN, разработанного Куном и сотр. [23], хотя имеется и более удобный метод получения небольших количеств рибофлавин-З -фосфата посредством прямого фосфорилирования рибофлавина (с использованием ряда реагентов), в результате чего получается 4, 5 -цикло-фосфат, переходящий в FMN после кислотного гидролиза [22] [c.589]

Изучение и получение витаминов — природных незаменимых пищевых веществ— имеет важное значение. На основе предложенной химической классификации витаминов детально изложены и обобщены вопросы химии витаминов в ее современном состоянии, методы выделения из природных источников, различные методы синтеза. Рассмотрена зависимость биологической активности от структуры витаминов, коферментов и их химических модификаций. Детально излои ена химия провитаминов и рассмотрены пути их превращения в витамины. Даны представления о биологических свойствах витаминов, их превращении в коферменты, о биокаталитических функциях коферментов в обмене веществ животного организма, о роли витаминов в питании и путях их применения в пищевой промышленности, а также в животноводстве, о значении витаминов и коферментов в профилактике и лечении различных заболеваний. [c.2]

Структура 5 -дезоксиаденозилкобаламина (СП) была установлена на основании кристаллографического и химического исследования. Сначала атому кобальта в этом соединении приписывалось двухвалентное состояние [212]. Однако на основании электронного парамагнитного резонанса и измерения магнитной восприимчивости установлено, что кофермент витамина Bi2 имеет в своей молекуле диамагнитный трехвалентный кобальт [57, 60, 215], Это подтверждено также данными рентгеноструктурного анализа (63, 152] и частичным химическим синтезом кофермент-кобаламина [63]. По данным синтеза метил кобаламин а с применением трития установлено, что сопряженная система корринового кольца кофермент-кобаламина идентична корриновой системе цианокобаламина (216]. [c.610]

Из 1,3-азолов только оксазол не участвует в основных биохимических процессах, однако существуют вторичные метаболиты (особенно в морских организмах), которые включают в себя структуру тиазола (и оксазола), например антибиотик цистотиазол А из бактерий y toba terfus as [3]. Система имидазола лежит в основе незаменимой аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в процессах ферментативного протонного переноса. Родственный гистидину гормон гистамин вызывает расширение сосудов и служит основным фактором в аллергических реакциях, таких, как сенная лихорадка. Тиазолиевый цикл представляет собой активный химический центр кофермента тиамина (витамина Bi). [c.506]

Близки по структуре витаминам групп ЕиКубихиноны (в переводе означает вездесущие хиноны ). Они присутствуют в липидной фазе всех клеточных мембран и принимают участие в окислительно-восстановительных процессах, сопровождающихся переносом электронов. В приведенной ниже формуле убихинонов, которые называют также коферментом Р, число п варьирует от 6 до 10. С химической точки зрения эти соедииения — производные 1,4-бензохинона, содержащие изопреноидную боковую цепь. Кроме того, в хиноновом кольце присутствуют метоксигруп-пы, а по соседству с изопреноидной группировкой (как в витаминах К) — метильная группа. [c.480]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология