Орнитин переаминирование

L-r. к.-предшественник в биосинтезе орнитина и пролина, участвует в переаминировании при биосинтезе аминокислот, а также в транспорте ионов в центр, нервной системе. [c.588]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

С реакциями переаминирования связаны процессы распада тирозина в организме (стр. 418), биосинтез орнитина (стр. 344) и гистидина (стр. 388) и процессы обмена глутамина и аспарагина (стр. 215). В процессе диссимиляции цистеина реакции переаминирования встречаются на трех этапах [c.236]

Орнитин, в результате переаминирования б-аминогруппы, дает полуальдегид глютаминовой кислоты, который окисляется с образованием глютаминовой кислоты. [c.375]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Коферментом трансаминаз является фосфопиридоксаль (стр. 168), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, б NHa-rpynna орнитина, аминогруппа Р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному транс-аминированию, хотя и с различной скоростью. [c.352]

В настоящее время известен ряд реакций переаминирования с участием ю-аминокислот и альдегидокислот. Реакция переаминирования глнцин-орнитин уникальна в том отношении, что один из субстратов этой реакции и один из ее продуктов являются альдегидами [288] [c.225]

Реакции переаминирования между орнитином и пируватом и между орнитином и а-кетоглутаратом обнаружены в печени [277, 288, 300] и у Neurospora rassa [301]. С наибольшей скоростью протекают реакции между орнитином и пировиноградной, а-кетоглутаровой, а-кетомасляной или глиоксиловой кислотами, согласно следующему общему уравнению [c.226]

При взаимопревращениях пролина, орнитина и глутаминовой кислоты общим промежуточным продуктом является -полу-альдеГ Ид глутаминовой кислоты. Это соединение впервые получили Фогель и Дэвис [302], обнаружившие, что оно служит предшественником пролина. Реакция переаминирования между орнитином и кетокислотами доходит почти до конца как в печени, так и у Neurospora. Равновесие реакции смещено [c.226]

Препараты почек кролика окисляют L-пролин в соединение, которое, вероятно, представляет собой -полуальдегид глутаминовой кислоты [367, 368]. Это соединение было получено также при переаминировании между орнитином и рядом а-кетокислот в препаратах печени крысы (стр. 226). Совокупность данных говорит за то, что "f-полуальдегид глутаминовой кислоты является промежуточным звеном в превращении пролин—орнитин—глутаминовая кислота, хотя это и не доказано однозначно. [c.347]

В реакциях переаминирования участвуют -амирюкислоты, причем на а-кетокислоты переносятся не только аминогруппы, находящиеся в а-по-ложении, но и аминогруппы, расположенные у атомов углерода в противоположных по отношению к карбоксилам концах молекулы, т. е. расположенные в (1)-положении (в глицине, орнитине, р-аланине, у-аминомасля-ной кислоте). [c.353]

Большинство аминокислот (но не все) являются субстратами трансаминаз. Исключение составляют лизин, треонин и циклические иминокислоты пролин и гидроксипролин. Переаминированне не ограничено только а-аминогруппами. Легко вступает в реакцию также 5-аминогруппа орнитина (но не е-аминогруппа лизина), при этом образуется глута-мат-у-полуальдегид (см. рис. 31.3). При некоторых заболеваниях наблюдается повышение концентрации трансаминаз в сыворотке (см. Приложение). [c.308]

Образующийся продукт орнитин далее вступает в реакщ1ю переаминирования по 5-аминогруппе, в результате образуется глутамат-у-полуальдегид, который затем превращается в а-кетоглутарат, как это описано выше для пролина (рис. 31 3). [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология