Аминокислоты как субстраты для трансаминазы

Энзимы обычно классифицируют по типу реакций, который они катализируют. Гидролитические энзимы (гидролазы) вызывают гидролиз, например, протеазы, липазы, карбогидразы и т. п. Окислительные энзимы (дегидрогеназы) являются акцепторами водорода. Имеется также небольшое число энзимов (оксидаз), которые окисляют субстрат непосредственно молекулярным кислородом, например оксидаза аскорбиновой кислоты (стр. 310) окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую молекулярным кислородом. К изомеризующим энзимам относится трансаминаза, катализирующая превращение аминогрупп аминокислот в кетогруппы кетокислот. К расщепляющим С—С-связь энзимам относится карбоксилаза, катализирующая декарбоксилирование. [c.306]

Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты. Во всех пиридоксальфосфат-зависимых реакциях аминокислот начальной стадией является образование связанного с ферментом интермедиата—шиффова основания. Интермедиат стабилизируется путем взаимодействия с катионной областью активного центра далее он перестраивается с освобождением кетокислоты и образованием связанного с ферментом пиридоксаминфосфата. Связанная аминоформа кофермента может затем взаимодействовать с кетокислотой, образуя аналогичное шиффово основание. Таким образом, в процессе переаминирования кофермент выполняет роль переносчика аминогруппы. Поскольку константа [c.307]

После того как было установлено, что в реакции ферментативного переаминирования вступают очень многие аминокислоты, стало очевидным, что в природе существует множество различных трансаминаз. Однако исследования по разделению и очистке этих ферментов не поспевают за открытием новых реакций переаминирования. Это объясняется, очевидно, тем, что разработка способов очистки ферментов вообще представляет сложную задачу, а может быть, и тем, что внимание исследователей распыляется в связи с большим разнообразием субстратов переаминирования, существование которых установлено или предполагается. [c.229]

Большинство аминокислот (но не все) являются субстратами трансаминаз. Исключение составляют лизин, треонин и циклические иминокислоты пролин и гидроксипролин. Переаминированне не ограничено только а-аминогруппами. Легко вступает в реакцию также 5-аминогруппа орнитина (но не е-аминогруппа лизина), при этом образуется глута-мат-у-полуальдегид (см. рис. 31.3). При некоторых заболеваниях наблюдается повышение концентрации трансаминаз в сыворотке (см. Приложение). [c.308]

ГЛУТАМАТ - ОКСАЛОАЦЕТАТ-ТРАНСАМИНАЗА Хорошей иллюстрацией применения аналитического метода стационарной кинетики служит работа Хенсона и Клеланда [1] по изучению глутамат — оксалоацетат-трансаминазы. Кинетический механизм этой реакции относится к типу механизма с замещением фермента. Графики двойных обратных величин, построенные для каждого субстрата при разных концентрациях другого субстрата, имеют вид параллельных прямых. При изучении этой легко обратимой реакции как в прямом, так и в обратном направлениях результаты оказываются одинаковыми. Было исследовано также ингибирование процесса продуктами реакции с целью выяснить кинетическую значимость обоих возможных двойных комплексов. Оказалось, что обе кетокислоты строго конкурируют друг с другом и обычно не конкурируют с аминокислотами, и наоборот. Было также показано, что при высокой концентрации а-глутарата фермент образует тупиковый комплекс с этим субстратом. [c.147]

Эти три аминокислоты служат субстратами глутамат-оксалоаце-тат-трансаминазы. Соответствующие кетокислоты, возможно, образуются путем конденсации двух молекул пировиноградной кислоты или близких к ней соединений, например фосфоенолпировиноградной кислоты [c.395]

Трансаминазы обьино катализируют реакции двойного замещения (реакции типа пинг-понг разд. 9.8). В таких реакциях аминогруппа переносится сначала с первого субстрата-аминокислоты-на кофермент, а затем происходит отделение образовавшейся а-кетокислоты от фермента после этого с ферментом связывается второй субстрат-вступающая в реакцию а-кетокислота. При этом аминог руппа переносится с нирндокс-аминфосфата на второй субстрат. [c.283]

Номенклатура трансаминаз осложняется тем, что эти ферменты катализируют обратимые реакции, в которых участвует не менее четырех субстратов (а иногда и больше). В этой книге реакции переаминирования обозначены наименовзннями реагирующих веществ, соединенными дефисом, например реакции глутамат-пируват. Для обозначения обратимых реакций можно пользоваться наименовгниями исходной и конечной аминокислот. [c.213]

В названиях трансаминаз, катализирующих обратимые реакции, также указываются обе аминокислоты, являющиеся субстратами, например глутамат-аланин-трансаминаза. Если в реакцию могут вступать не две, а несколько аминокислот, то применяются такие обозначения, как глутамат-валин, лейцин, изолейцин-трансаминаза. Но если фермент катализирует реакции между любой из аминокислот, входящих в группу субстратов, и аналогичными а-кетокислотами, то наименования всех субстратов следует соединять дефисами, например глутамат-валин-дейцин-изолейцин-траисаминаза. Эта номенклатура в данное время представляется удобной после того как трансаминазы будут получены в высокоочищенном состоянии, возможно, окажется желательным и даже необходимым пересмотреть терминологию. [c.214]

Оба подхода в исследованиях конкретных ферментов уже упоминались выше. Например, изучение креатинкиназы показало, что все субстраты и продукты (иначе говоря, все субстраты, если рассматривать оба направления реакции) находятся практически в равновесии с фермент-субстратными комплексами [2]. Точно так же -В разобранном выше случае с трансаминазой константы Михаэлиса и константы ингибирования продуктом реакции (равновесные константы) совпадают, если субстратами являются аминокислоты, хотя различаются в случае кетокислот. В исследовании роданезы, когда реакция могла быть изучена лишь в одном направлении, пришлось использовать аналоги субстрата, и это позво- [c.166]

В первой реакции поглощается кислород, а во второй — выделяется двуокись углерода. Поэтому отнощение энантиомеров аминокислот может быть определено манометрическим методом с использованием прибора Варбурга (рис. 8-4). Отношение энантиомеров аминокислот может быть определено путем измерения радиоактивности продукта ферментативной реакции, если использованные субстраты содержали радиоизотопы. Так, ра-диоизотопным методом было определено отнощение энантиомеров в аланине [7]. Для этого о- или ь- С-аланин превращали в пировиноградную кислоту под действием оксидазы о-амино-кислот (ЕС 2.61.2) или под действием системы трансаминаза — L-глутаминовая кислота — пировиноградная кислота [схема (8.15)] соотнощение энантиомеров в аланине было определено путем измерения радиоактивности в образующемся пирувате. [c.269]

Каждая трансаминаза специфична к определенным парам амино- и кетокислот. Поскольку аланин может служить также субстратом глутаматтранса-миназы, аминный азот всех аминокислот, участвующих в переаминировании, может переходить в состав глутамата. Это очень важно, так как Ь-глутамат является единственной аминокислотой в тканях млекопитающих, которая может с сушественной скоро- [c.308]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология