Миоглобин полярные и неполярные взаимодействия

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет 0,75 для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают утоплены внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран. [c.96]

Анализ третичных структур миоглобина и гемоглобина позволил сделать ряд наблюдений, имеющих, как тогда казалось, общее значение. Расположение неполярных и полярных аминокислотных остатков в а-спиралях и взаимная ориентация спиралей в глобуле таковы, что неполярные остатки, в согласии с концепцией У. Козмана, оказываются в значительной мере экранированными от контактов с водой, а полярные, напротив, взаимодействуют с молекулами воды [209, 210]. [c.47]

Анализ третичных структур миоглобина и гемоглобина Кендрью и Перутцем выявил расположение неполярных и полярных остатков в а-спиралях и взаимную ориентацию спиралей в глобулах. В соответствии с концепцией Козмана авторы отметили, что неполярные остатки, взаимодействуя между собой, преимущественно экранированы от водной среды, а полярные, напротив, чаще взаимодействуют с молекулами воды. [c.73]

Подавляющее большинство полярных остатков (в миоглобине, например, исключение составляют лишь 5 остатков из 77) находится на поверхности. Напрашивается вывод, что полярные и неполярные остатки располагаются в аминокислотной последовательности таким образом, что, с одной стороны, они осуществляют взаимодействия, стабилизирующие отдельные спиральные формы, насыщенные водородными связями, а с другой - обеспечивают термодинамически выгодные контакты между спиралями и взаимодействия спиралей с внешней средой. Иными словами, в глобуле имеет место взаимная стабилизация вторичных и третичных структур. Ионные пары в белках находятся в водном окружении, так как при их образовании освобождаются ориентированные молекулы воды, окружающие заряженные группы. При образовании ионных пар, как установил Козман, энтропия воды возрастает и понижение за этот счет свободной энергии более значительно, чем выигрыш энергии при чисто кулоновском взаимодействии молекул воды с изолированными полярными группами [210]. [c.49]

Кендрью, число атомных пар, участвуюпщх в неполярных взаимодействиях, превышает число пар, участвующих в полярных взаимодействиях, на целый порядок величины. Отсюда следует, что, по крайней мере в случае миоглобина, главную роль в образовании компактной структуры белковой молекулы играют неполярные связи. [c.111]

Затем кембриджская группа провела ряд исследований при разрешении 2 А (рис. 10.8,6). При этом им удалось получить свыше 9000 отчетливых рефлексов для исходного белка и для каждого из четырех производных, содержащих тяжелый атом. Наиболее значительным результатом, полученным при этом исследовании с разрешением 2 А, было явное подтверждение наличия а-спирали, предположение о которой было высказано при исследовании с разрешением 6 А. Они обнаружили, что параметры а-спирали в основном имеют соответствующие теории размеры шаг спирали 5,4 А, проекция на ось спирали расстояния между аминокислотными остатками—1,5 А (см-, раздел, относящийся к фибриллярным белкам). Они пришли к выводу, что молекула миоглобина чрезвычайно компактна что ее глобулярная структура, вероятно, стабилизуется силами, возникающими за счет взаимодействия между близлежащими атомами, а не за счет полярных сил что полярные группы располагаются преимущественно на периферии молекулы, а неполярные группы —вйутри. Все поверхностные полярные группы, по-видймому, сильно сольватированы (рис. 10.8). [c.239]

Уже давно высказывалась гипотеза, что организующим фактором в образовании третичной структуры белковой молекулы может служить тенденция к собиранию неполярных (гидрофобных) остатков внутри белковой глобулы, а полярных (гидрофильных) — на ее поверхности. Такая закономерность действительно проявилась в миоглобине и гемоглобине. Молекулы воды, присоединенные к полярным рад1шалам, образуют вокруг глобулы двойной электростатический слой, что экранирует поле этих радикалов и уменьшает свободную энергию. При контакте гидрофобных радикалов с молекулами воды последние упорядочиваются, в результате чего уменьшается энтропия. Поэтому гидрофобным радикалам выгодно собраться внутри белковой молекулы и избе кать контакта с молекулами воды. Все это ведет к минимуму свободной энергии и увеличению энтропии системы глобула — вода, т. е. стабилизирует ее. В то же время ван-дер-ваальсовое взаимодействие неполярных радикалов достаточно для объяснения притяжения и компактной укладки цепей внутри глобулы. Укладка целей может дополнительно фиксироваться некоторыми водородными и ионными связями [16]. [c.6]

Метод рентгеноструктурного анализа дал возможность получить картину пространственного строения первого природного белка. Оказалось, что молекула миоглобина изогнута сложным и несимметричным способом, давая почти правильную призму с размерами 45X35X25 A. Было показано, что около 118 из 151 аминокислотных остатков цепи участвуют в образовании восьми сегментов, имеющих а-спиральную конформацию. Структура чрезвычайно компактна, все полярные группы располон ены на поверхности молекулы. Внутри молекулы сосредоточены неполярные остатки, тесно упакованные и связанные в результате гидрофобного взаимодействия с соседними неполярными группами. [c.151]

Следуя за Д. Котельчуком и Г. Шерагой, A.B. Финкельштейн и О.Б. Птицын [73] в 1971 г. попытались подтвердить тезис об исключительной роли ближайших взаимодействий данными статистического анализа аминокислотного состава и последовательностей девяти белков. С этой целью было рассмотрено распределение пар различных остатков в положениях 1-2 и 1-3, 1—4 и 1-5 в а-спиральных, -структурных и неупорядоченных участках. Анализ показал, что оно лишь незначительно отклоняется от беспорядочного. Следовательно, не было обнаружено заметной корреляции между чередованием в цепи полярных и неполярных остатков и вторичной структурой. Преимущественная локализация гидрофобных остатков в положениях 1 и 1-5 в спиралях миоглобина и гемоглобина была признана нехарактерной для спиралей в других белках. [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология