Козман

В результате возбуждения деформационных колебаний изменяется потенциальная энергия молекулы. В гармоничном приближении зависимость Ai/ от изменения длины первой ОН связи Аг1 длины второй ОН связи Агг и угла НОН Аа имеет вид (Айзенберг и Козман, 1969 г.) [c.22]

V—И) АУ=0,72 см и -= —1,61 н т. д Изменение термодинамических свойств льдов при фазовых переходах представлены в табл. 27 (Айзенберг и Козман, 1969). [c.75]

На рис. 45 представлена зависимость от температуры ряда термодинамических величин для Н2О (Айзенберг и Козман, 1960) [c.111]

Изменение объема с температурой. На рис. 49 представлена зависимость молярного объема воды и льда НгО и ВгО от Т (Айзенберг и Козман, 1969). Как видно, с ростом температуры объем того и другого соединения изменяется по-раз-ному. Максимальная разница в объемах ОгО и НгО наблюдается при 7 =0°С. Объем ВгО приблизительно на [c.115]

Энтропийный фактор. Процесс свертывания не нарушит второе начало термодинамики, если неизбежное при образовании высокоорганизованной структуры уменьшение энтропии белковой цепи будет компенсироваться одновременным увеличением энтропии водной фазы и уменьшением энтальпии системы. Реализация того и другого связана с эффектом так называемых гидрофобных взаимодействий, возникающих при контактах молекул воды с атомными группами неполярных органических молекул. Энтропийная природа этих взаимодействий была обоснована У. Козманом [46], который показал, что на каждую неполярную алифатическую боковую цепь, покидающую водное окружение, энтропия возрастает на -30 ккал/моль град, а свободная энергия понижается на 5-10 ккал/моль. У большинства белков число остатков, склонных к гидрофобным взаимодействиям, превышает 50% всего аминокислотного состава. Поэтому энтропийный эффект, ведущий к экранизации гидрофобных атомных групп от молекул воды, играет существенную ориентационную роль в свертывании белковой цепи. Об этом, в частности, свидетельствует сильное денатурирующее действие, оказываемое на структуру белка слабо полярными органическими растворителями, мочевиной, производными гуанидина и другими соединениями. [c.95]

Природа гидрофобной связи в водных растворах между гидрофобными участками молекулярных размеров была выявлена Клоцем [298] затем этот вопрос обсудил Шерага [299] в связи с исследованиями белков дальнейшее тщательное изучение было выполнено Немети и Шерага [300]. Козман [301] определил гидрофобную связь как стремление неполярных групп сцепляться друг с другом в водных средах. Это похоже на образование мицелл с внутримолекулярной связью, подобно тем, что существуют в водных растворах моющих веществ. Козман [302] представил общее обсуж дение вопроса о гидрофобных связях . [c.533]

На первый взгляд белки напоминают капли масла. Как было показано на примере системы масло — вода, все неполярные группы стремятся соединяться, чтобы уменьшить площадь поверхности Между неполярной цепью и водой. Действительно, в нативных белках большая часть неполярных боковых групп удалена от воды и сосредоточена в гидрофобных ядрах. Это дало основание Козману [15] сравнивать белки с каплями масла. [c.51]

Козман приводит несколько значений — АЯ и —А5 для денатурации. У многих белков они находятся в пределах 60—150 ккал моль и 200— 400 энтр. ед. Изменение энтропии очень велико, так что денатурация сопровождается значительным выигрышем энтропии, состоящим из большого числа малых приращений. Во многих случаях молекула не может вернуться к прежней, более упорядоченной конфигурации, и наблюдаемая денатурация необратима. [c.276]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Для соединений, в которых асимметрический центр является частью цепи, способной к созданию различных конформаций, Брюстер учитывает еще и конформационный фактор. Первоначальный подход к расчету конформационного фактора мы рассматривать не будем, поскольку в более поздней публикации [ПО] Брюстер модифицировал свой подход к расчету. Исходной точкой его рассуждений являются модели оптически активных молекул, предложенные Козманом, а также Тиноко и Вуди. Однако, цитируя Брюстера, эти модели недостаточно математически просты, чтобы быть понятными химику-органику . Брюстер в своей модели использует наглядное представление о движении электронов по спиральному однородному проводнику и на этой основе выводит расчетные формулы, связывающие величину вращения с длиной проводника (длины связей) и его электромагнитными свойствами (поляризуемость групп, образующих спираль). Считая в новой работе конфигурационный вклад пренебрежимо малым, Брюстер все внимание уделяет расчету конформационной асимметрии. Спиральные фрагменты, на [c.306]

Сводка Э1КСпериментально измеренных энергий, характеризующих молекулу НаО (Айзенберг и Козман, 1969 г.), показывает (табл. 2), что полная энергия молекулы в основном [c.13]

На рис. 32 представлены два спектра поглощения инфракрасных лучей двумя кристаллами льда в интервале частот 50—350 сек-Ч Верхний спектр принадлежит кристаллу льда II, а нижний — кристаллу льда 1с (Вэлли, 1969). В табл. 29 представлен колебательный спектр льдов под давлением и льда I (Айзенберг и Козман, 1969). [c.76]

Согласно толковому словарю Уэбстера, термин денатурация означает потерю первоначальных свойств. При таком определении данное слово несет огромную семантическую нагрузку. Козман [1091а] и Ву дали следующее уточнение этого определения, которое, впрочем, является скорее объяснением сущности процесса. Денатурация представляет собой нарушение структуры природных белков при разрыве стабилизирующих ее внутримолекулярных связей. Это определениесогласуется с более ранней интерпретацией Мирского и Полинга [1415], в которой они подчеркивают ключевую роль Н-связи в реакциях белков. Они рассмотрели поведение нативных и денатурированных белков и обсудили возможные различия в их молекулярной структуре. [c.276]

Современная теория, развитая Козманом и Гевисом [55, 561, обобщает предшествующие теории, объясняет зависимость тока течения от проводимости жидкости и представлена в форме, удобной для широкого обобщения экспериментальных наблюдений и для инженерных расчетов. [c.81]

Козман и Гэвис [56] обнаружили, что при протекании чистого-гептана с проводимостью 3,7 10" См/м по платиновой трубке диаметром 0,141 10 и длиной 0,25 м возникал ток 2,7 10 А. Когда проводимость гептана путем введения примеси была увеличена до 3,5-10 См/м, ток был равен 5,65-10 А. В обоих случаях Re = 27400. [c.84]

При постоянной скорости ток растет с проводимостью, проходит через максимум, а затем уменьшаетгя. Интересна деталь, отмеченная Козманом и Гэвисом [56] провсдпмость, при которой наблю- [c.84]

Козман и Гэвис [56] отмечают, что ток потока практически не зависит от материала труб. К этому выводу они пришли на основании собственных опытов с трубками из различных металлов и стекла и обобщения результатов, полученных другими авторами. На этом основании делается вывод, что значение J os несущественно по сравнению с 1. [c.85]

Козман и Эйринг [6] пришли к выводу, что механо-химический механизм процесса пластикации, приведенный Штаудингером, согласуется с теоретическими расчетами они определили деструкцию более точно как разрыв связи С — С основной цепи полимера, приводящий к образованию свободных радикалов [c.478]

Проблема белка (1997) -- [ c.6 , c.72 , c.78 , c.95 , c.239 , c.510 , c.519 , c.538 ]

Химическая литература и пользование ею Издание 2 (1967) -- [ c.101 ]

Химическая литература и пользование ею (1964) -- [ c.102 ]

Эволюция основных теоретических проблем химии (1971) -- [ c.344 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.6 , c.72 , c.78 , c.95 , c.239 , c.510 , c.519 , c.538 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология