Цитохром Ъъ редуктаза, свойства

Комплексоны снижают активность алкогольдегидроге-назы (цинк), цитохром-с-редуктазы (железо), аскорбино ксидазы растений (медь) и др. Изучение свойств некоторых комплексных соединений металлов (Л. А. Николаев)) показало, что и относительно простые и довольно лабильные комплексы,способны проявлять высокую каталитическую активность и являются хорошими моделями активных групп металлсодержащих ферментов. Вместе с тем большое число этих комплексов и их высокая чувстви тельность к изменению природы лиганда делают понятным, почему соединения этого класса обязательно должны быть вовлечены в жизненный круговорот. Порфири-новые комплексы играют в поддержании процессов жизни важную роль не только потому, что магниевый комплекс такого типа хлорофилл осуществляет управление потоками солнечной энергии, направляя их на работу синтеза в фотосинтезирующих организмах, а гемоглобин и ряд ферментов выполняют важные функции, но еще и потому, что образование ДНК — основного кодирующего вещества — протекает по всем данным с участием порфи-ринового комплекса кобальта (витамина В12) [c.182]

В таких ферментах, как ксантиноксидаза молока, где металл или металлы сравнительно прочно связаны и не могут быть удалены без необратимой потери основных каталитических свойств, изучение их точной функции затруднено. Вместе с тем известно, что два других фермента, нитрат- и НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, функционируют при активном участии в транспорте электронов молибдена и железа (М.о + Ц Мо +) и (Fe +Z Fe +). Это соответствует схемам, предложенным Малером, в основе которых лежит образование металлфлавиновых комплексов, близких по структуре комплексам рибофлавина Альберта (Albert, 1953). [c.192]

По-другому складываются взаимоотношения между отдельными компонентами энзиматической единицы в Fe-катализаторах иной природы. Аконитаза, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза и др. не обладают столь резко выраженными свойствами специфичности по отношению к субстрату и металлу-активатору связь металлического компонента с аддендами белка и простетической группы у них относительно рыхлая. Железо этой группы ферментов наиболее подвержено инактивирующему действию металла, находящемуся в избытке. [c.244]

Мы не можем утверждать, что в клетке есть только те органеллы, которые идентифицированы, выделены или обогащены с помощью описанных выше методов. Более того, гомогенность некоторых препаратов органелл вызывает сомнения. Бюфоидр. [332] показали, что окислительные ферменты и белки эндоплазматического ретикулума (ЫАОРН-цитохром с-редуктаза, цитохромы Ьъ и Р-450) могут быть локализованы на мембранах, способных частично отделяться от мембран, несущих гидролитические ферменты (глюкозо-6-фосфатазу, эстеразу, р-глюку-ронидазу). Неоднократно сообщалось о гетерогенности митохондрий, выделенных с помощью центрифугирования в градиенте плотности и дифференциального центрифугирования. Гетерогенность может проявляться в неравномерном распределении ферментов в популяции частиц или в других свойствах, таких, как проницаемость для сахарозы [3710] или способность включать аминокислоты [4082]. Причиной гетерогенности митохондрий может явиться также различие в их возрасте различия в размерах этих органелл могут приводить к различиям в соотношениях между площадью мембраны и объемом матрикса, что может также проявиться в гетерогенности некоторых свойств. [c.89]

Антирадикальная активность флавоноидов в условиях ферментативного окисления микросомальных липидов. Одним из наиболее распространенных биологических объектов при исследовании антиокислительных свойств природных и синтетических химических соединений являются мембраны эндоплазматического ретикулума клеток печени (микросомальная фракция) [5, 109—111]. В настоящее время известны два механизма вовлечения микросомальных ферментов в процессы инициирования перекисного окисления липидов. Один из них реализуется на уровне НАДФН-цитохром Р-450 редуктазы и, по-видимому, включает перенос электронов от НАДФН к комплексу, способному внедрять активированный кислород в молекулы полиненасыщенных жирных кислот и разрушать образующиеся гидропероксиды [c.116]

Свойства митохондриальной /Со Нг-цитохром с-редуктазы во многом сходны с таковыми гомологичных ферментных комплексов в фотосинтетических редокс-цепях хроматофоров пурпурных бактерий и тилакоидов цианобактерий. Показана даже взаимозаменяемость комплексов b i митохондрий и хроматофоров. Комплекс Ьс из митохондрий млекопитающего был реконструирован в протеолипосомах с комплексом фотосинтетических реакционных центров из хроматофоров пурпурной бактерии Rps. sphaeroides. Полученная химера катализировала циклический фотоперенос электронов, сопряженный с транслокацией Н+ через мембрану протеолипосомы. [c.88]

Терминальный компонент представлен семейством специфичных для нее гемопротеидов [182, 582], известных под названием цитохрома Р-450. Он локализован исключительно в мембранах эндоплазматического ретикулума и занимает ключевые позиции в данной электронтранснорт-ной системе, являясь его терминальным аутооксидабель-ным звеном. Цитохром Р-450 может составлять до 30% микросомального белка, и количество этого гемопротеида в 10—20 раз больше, чем количество молекул редуктазы в мембране [222]. Видимо, для эффективного катализа одна редуктазная молекула должна взаимодействовать с большим количеством молекул Р-450 [303]. Различные формы цитохрома Р-450, которых в настоящее время насчитывается до 6—7, слабо отличаются по оптическим свойствам, но имеют четко выраженную субстратную специфичность [182, 582]. [c.121]