Гемопротеины

Гемопротеины, встречающиеся повсеместно среди растений и животных, выполняют по крайней мере четыре важные функции в отнощении кислорода и выработки энергии 1) перенос кислорода в тканях, 2) каталитическое окисление органических соединений, 3) разложение пероксида водорода, 4) перенос электронов. [c.360]

Особые реакции Ре в некоторых гемопротеинах. [c.418]

Биохимии гемов и гемопротеинов посвящен обзор [75]. [c.659]

Цитохромы представляют собой группу небольших гемопротеинов, у которых в отличие от гемоглобина и миоглобина входящий в состав их гема атом железа легко подвергается обратимому окислению и восстановлению. Это свойство придает им чрезвычайно важное биологическое значение в переносе электронов. Цитохромы содержат все животные, растения и аэробные микроорганизмы. К настоящему времени выявлено и довольно детально изучено большое число цитохромов. На ос- [c.177]

Известны [5, 12, 21, 22] интересные применения МБ-спектроскопии к биологическим системам. Пероксидаза хрена является гемопротеином [c.303]

Для выявления деталей механизма регулирования гемоглобином и миоглобином своего сродства к кислороду были предприняты модельные исследования [237], при этом поставленные задачи формулировались следующим образом 1) Как предотвратить окисление до Ре(П1) во время физических исследований гемоглобина, например при рентгеноструктурном анализе 2) Какова детальная молекулярная геометрия гема и комплексов гем — СО и гем — Ог 3) Каким образом сродство к кислороду и скорость окисления контролируются в гемопротеине [c.361]

Железо входит составной частью во многие биосистемы, в частности гемопротеины и системы небелковой природы (например, содержащиеся в микроорганизмах). В химии жизненных процессов существенную роль играют окислительно-восстановительные реакции порфириновых комплексов железа, которое может в них находиться в состояниях Fe(II) и Ре(III). В Зтих реакциях участвуют как электроны лигандов (их я-орбиталей), так и желе- [c.124]

Образование производных гема и гемопротеинов [c.659]

Подробное рассмотрение вопроса о включении гема в гемопротеины не является целью настоящего обзора ниже вкратце рассматриваются только некоторые основные аспекты этой проблемы. [c.659]

Источником железа для этой реакции является ферритин, который считается резервным гемопротеином, откладывающимся в клетках костного мозга, печени и селезенки. [c.505]

В некоторых случаях в качестве фоторецепторов функционируют нервные клетки. Хорошо известный пример — генитальный ганглий у моллюска А ply sia. Нервные клетки этого ганглия содержат каротиноид и гемопротеин и поэтому очень чув- [c.382]

Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

Миоглобин — первый глобулярный белок, пространственная структура которого установлена рентгенографически [231]. Поскольку к моменту начала исследований первичная структура миоглобина была еще не известна, установление первичной и третичной структур должно было проходить параллельно. По Эдмундсону [232], миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, включающей 153 аминокислотных остатка, и одной железопорфири-новой группы (гем) на молекулу. Миоглобин относится к гемопротеинам, могущим обратимо связывать кислород в клетках скелетной мышцы он [c.412]

Порфирины можно считать производными порфина, получаемыми замещением всех или только некоторых из восьми р-водородов, например, на алкильную, гидроксиалкильиую, ви-нильную, карбонильную или карбоксильную группу. В зависимости от расположения указанных заместителей в макроцикле возможны позиционные изомеры. В природных порфиринах ни одно пиррольное кольцо не содержит двух идентичных заместителе , так что для порфиринов только с двумя типами заместителе (этиопорфирин, копропорфирин, уропорфирин) возможны четыре изомера (I - IV, только III встречается в биологических объектах). В случае трех типов заместителей возможны уже 15 изомеров. Все порфирины и металлопорфирины, участвующие в метаболизме (простетические группы гемопротеинов, хлорофиллов, витамина Bj ), относятся именно к такому типу производных (т. е. содержат три заместителя), а именно к изомеру 9 (систематически родственному этиопорфирину III). [c.175]

Большое сходство в третичной структуре с гемоглобином и миоглобином показывает выделенный из личинок одного из видов комара СкгугопотиЕ эритрокруорин, пространственная структура которого установлена Хубером н др. [241]. Высокая способность этого гемопротеина связывать кислсфод позволяет личинкам комара находиться в водной среде, бедной кислородом. [c.419]

Конъюгированные белки. Здесь следовало бы сказать о всевозможных простетических группах, которые соединяются с белками, образуя белковые конъюгаты. Полипептиды, с которыми соединены простетические группы, называются апопротеи-нами, а если такой комплекс обладает каталитической активностью, его называют голоэнзимом. В качестве примера можно указать на гемопротеины (цитохромы, пероксидазы, каталазы) и порфиропротеины (флавопротеины и металлопротеины). В этом случае, как показали последние исследования, применение различных детергентов приводит к образованию разных комплексов хлорофилла, имеющих неодинаковую подвижность при электрофорезе [97]. [c.44]

Многие окислительно-восстановительные системы, иные, чем липоксигеназы, способны катализировать образование гидроперекисей, начиная с полиненасыщенных жирных кислот. Например, in vitro смесь РеС1з — цистеин широко использовалась для модельных исследований [41]. Гемоглобин [60] или другие гемопротеины, нативные или денатурированные [28], могут способствовать перекисному окислению остатков полиненасыщенных жирных кислот. [c.296]

Два белка, миоглобин и гемоглобин, играют дополняющую друг друга роль в транспорте и фиксации кислорода. Миоглобин (МЬ) состоит из одной полипептидной цепи, примерно на 78 % спирализованной, и содержит 153 аминокислотных остатка и одну гемовую группу (13). Гемоглобин НЬА содержит четыре полипептидные цепн две а (141 аминокислота) и две р (146 аминокислот), каждая из которых ассоциирована с гемом. Ре(II) обычно гекса-координирован в оксигенированных формах гемопротеинов пятое и щестое координационные места заняты О2 и атомом азота имидазольного кольца (Н1з-93 в МЬ, Н1з-87 в НЬа и Н1з-92 в НЬр). Атом Ре(П) диамагнитен и лежит в плоскости порфиринового кольца. В дезоксигемоглобине, однако, Ре(II) пентакоординиро-ван, парамагнитен и выступает из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота имидазола. Как будет видно из после- [c.556]

Хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии. [c.78]

Цитохромы в дыхательной цепи выстроены в порядке возрастания окислительновосстановительного потенциала. Они представляют собой гемопротеины, в которых простетическая геминовая группа близка к гему гемоглобина (у цитохрома Ь идентична). Ионы железа в составе гема при получении и отдаче электронов обратимо изменяют свою валентность. [c.310]

Простетическая группа наиболее известных животных пигментов — белка крови гемоглобина и мышечного белка мио-глобина, так же как хлорофилл, является порфирином. Гемоглобин и многлобин являются гемопротеинами, т. е. белками, содержащими в качестве простетнческой группы порфирии с хелатированным ионом железа, или гем. К гемопротеинам относятся также цитохромы и некоторые ферменты, такие, как пероксидаза и каталаза. В функционирующих гемоглобине н миоглобине железо находится в восстановленной форме, Fe + если же в их молекулах присутствует окисленная Ге +-форма, то они неактивны. Что касается цитохромов, то их нормальное функционирование зависит от легкости взаимопревращения окисленной и восстановленной форм. [c.167]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Подобно хлорофиллу, спектры поглощения гема и гемопротеинов характеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм, а также другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм. Максимумы поглощения деаокси-гемоглобина ( — 425 и 560 нм) и оксигемоглобина ( — 414, 543 и 578 нм) различны и очень характерны (рис. 5.11). Гемоглобин [c.174]

Хромопротеины — сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмоноиуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом. Этот пигмент представляет собой плоскую структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Координационное число железа в составе гема равно 6, причем четыре связи заняты азотами пиррольных колец, пятая связывает гем с белком, а шестая — занята тем или иным лигандом. Пиррольные кольца соединены метиновыми мостиками, образуя тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены винильные, метильные и пропионатные группировки (рис. 3.16). [c.49]

Хотя гемоглобин обычно считается продуктом чисто животного происхождения, одна его форма — леггемоглобин, была обнаружена у бобовых растений. Его присутствие ограничено клетками корневых клубеньков, содержащих симбиотические азотфиксирующие бактерии Rhizobium spp.). Гемопротеины со свойствами гемоглобинов обнаружены также у некоторых грибов и простейших. [c.176]

Цитохром Р450 представляет собой гемопротеин, который широко используется при биологическом окислении, катализируемом оксидазами со смешанной функцией. Р450 является цитохромом типа Ь с протогемом IX в качестве простетической. группы. В результате реакции с окисью углерода Ре +дает ста- [c.180]

Помимо цитохромов гемовая простетическая группа необходима также некоторым другим ферментам для их каталитического действия. В число таких гемопротеинов входят пе-роксидазы и каталазы из различных растительных и животных источников. У этих ферментов порфирин обычно представлен протогемом. Например, пероксидаза хрена с мол. массой 44 000 содержит одну гемовую группу, которая катализирует окисление фенольных соединений с помощью Н2О2. Каталаза (из печени быка) имеет мол. массу 248 000 и содержит четыре гемогруппы. Этот фермент катализирует расщепление Н2О2 до воды с чрезвычайно высокой скоростью. [c.181]

Структура и образование. У млекопитающих разрушение гема гемоглобина и других гемопротеинов приводит к образованию открытых тетрапирролов, издавна известных как желч- [c.185]

ЭПР эффективно применяется к решению многих проблем биологии и биофизики. Свободные радикалы образуются в ряде ферментативных окислительно-восстановительных процессов, при воздействии радиации и т. д. ЭПР дает весьма ценную информацию об этих процессах. ЭПР очень важен для изучения белков, содержащих в качестве кофакторов атомы металла с нескомпен-сированным спином (гемопротеины, см. 6.8 и т. д.). [c.172]

Спектр в пир.-Fe 579, 538 и 432-тип А в укс. кисл. 549, 518 и 412 в H lj (спектр Ме-эфи-Ра) 647, 590, 561, 518 и 423. Раств-сть р. полярные раств-ли, HjO. Представляет собой простетическую гр. зеленого гемопротеина эритроцитов человека. Гем диссоциирует при электрофорезе при pH 9,5. Обычные методы удаления Fe вызывают разл. Неуст. в кисл., уст. в щел. Получ. см, [JB 251, 3927 (1976)]. [c.190]

Порфирины в природе находятся в виде комплексов с металлами. Комплекс порфирина с магнием является основой молекулы хлорофилла. Комплекс с железом служит простетической группой гемопротеинов, к которым относятся кислородпере-носящие белки, в частности гемоглобин (см. 13.3), цитохромы и некоторые ферменты. Производные порфиринов, содержащие ион двухвалентного железа, называют г е м а-м и. Примером может служить протогем (чаще называемый ге-мом) — простетическая группа гемоглобина. Четыре атома азота пиррольных колец в геме образуют плоский квадрат, в центре которого нахо-дится железо. [c.280]

Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть — глобин — соединена с простетической группой — г е м о м. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам. Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины — ионы металла. [c.376]

Гем является простетической группой всего семейства гемопротеинов, наиболее известный представитель которых гемоглобин переносит кислород от альвеол легких к тканям. [c.49]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.659 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.357 , c.450 ]

Перекись водорода (1958) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.520 , c.521 ]

Теория и практические приложения метода ЭПР (1975) -- [ c.417 , c.419 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.41 , c.229 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология