Кислород с миоглобином

СВЯЗЫВАНИЕ КИСЛОРОДА МИОГЛОБИНОМ И ГЕМОГЛОБИНОМ [c.231]

Рис. 7.5. Кривые выделения кислорода миоглобином и гемоглобином при pH 7,4 и 38° С.

Рис. 6.19. Кривые насыщения молеку лярным кислородом миоглобина (1) и гемоглобина (2)

Рис. 7.3. Кривые насыщения молекулярным Кислородом миоглобина i)vi гемоглобина (2).

Рис. 15.1. Захват кислорода миоглобином и гемоглобином.

Кроме гемоглобина известны и другие биологические переносчики кислорода — миоглобин, гемоцианин. Эволюционно это более древние, а функционально — более примитивные вещества, выполняющие функции переносчиков кислорода. Для этих веществ характерно наличие группы, содержащей атом переходного металла, координационно связанный с теми или иными аддендами, чаще всего образующими конфигурацию типа порфиринового кольца. Структура активной части гемоглобина — гема — изображена ниже [c.162]

Пропускание водного раствора, содержащего 0,94 г насыщенного кислородом миоглобина лошади в 100 мл, при длине волны 580 нм в кювете с толщиной слоя 10 см равно 0,847. Чему равен молярный коэффициент экстинкции насыщенного кислородом миоглобина лошади при этой длине волны Мол. вес миоглобина лошади 18 800. [c.530]

Внутримышечными структурными факторами, лежащими в основе аэробной работоспособности, являются количество митохондрий в миоцитах и содержание в них миоглобина. Это связано с тем, что аэробные нагрузки, в основном, обеспечиваются аэробным способом образования АТФ (тканевое дыхание), обязательно протекающим в митохондриях. Миоглобин является переносчиком кислорода внутри мышечных клеток и от его концентрации зависит снабжение митохондрий кислородом. Кроме того, связывая кислород, миоглобин создает определенный резерв его в мышечной ткани. Связь между содержанием в мышцах миоглобина и аэробной работоспособностью отмечена во многих работах. Как указывалось выше, большим количеством митохондрий и высокой концентрацией миоглобина характеризуются красные (тонические) мышечные волокна. Отсюда вытекает, что выражен- [c.196]

Детали механизма связывания кислорода миоглобином и гемоглобином довольно сложны, но хорошо изучены. Рассмотрим молекулярные основы этого механизма. [c.209]

Миоглобин находится в глубине мышечной ткани, где имеется низкое парциальное давление кислорода. В связи с этим гиперболический вид кривой насыщения кислородом миоглобина выражает важный биологический смысл, а именно поскольку сродство к кислороду у миоглобина в [c.214]

Кооперативные перестройки в белках. Рассмотрим в качестве примера конформационные перестройки глобулярных белков-переносчиков молекулярного кислорода — миоглобина (МЬ) и гемоглобина (НЬ). Строение этих белков в [c.256]

Рис. 10.17. Пространственная структура р-цепи человеческого гемоглобина и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасание кислорода,-миоглобина. Обратите внимание на сходство

Рис. 26. Кривые насыщения кислородом миоглобина МЬ(1) и гемоглобинов фетального (НЬР) (2), нормального (НЬА)

Рис. 3. Степень насыщения кислородом миоглобина и гемоглобина при разных значениях парциального давления кислорода. Пунктирными линиями обозначено парциальное давление кислорода в периферических тканях и в легких (со- ответственно 35 и 100 мм рт. ст.)

ГЛАВА 3. Переносчики кислорода-миоглобин и гемоглобин [c.48]

Присоединение О2 к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул О2 той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается с гемоглобином кооперативно. Связывание кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным. [c.69]

Рис. 20-25. Схематическое изображение молекулы миоглобина, которая является хранителем молекулы кислорода в мышечной ткани. Группа гема изображена в виде плоского диска, а атом железа-в виде шарика в ее центре. Буква в кружке указывает

Молекула миоглобина схематически изображена на рис. 20-25. Как и в цитохроме с, четыре из шести октаэдрических координационных положения вокруг атома железа заняты атомами азота, принадлежащими гему. Пятое положение занимает атом азота от гистидина. Однако в шестом положении лиганд отсутствует. В этом месте может координироваться молекула кислорода, указанная буквой XV в кружке. В миоглобине атом железа находится в состоянии окисления + 2. Если железо окисляется, молекула дезактивируется и место кислорода занимает молекула воды. [c.261]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

Два белка, миоглобин и гемоглобин, играют дополняющую друг друга роль в транспорте и фиксации кислорода. Миоглобин (МЬ) состоит из одной полипептидной цепи, примерно на 78 % спирализованной, и содержит 153 аминокислотных остатка и одну гемовую группу (13). Гемоглобин НЬА содержит четыре полипептидные цепн две а (141 аминокислота) и две р (146 аминокислот), каждая из которых ассоциирована с гемом. Ре(II) обычно гекса-координирован в оксигенированных формах гемопротеинов пятое и щестое координационные места заняты О2 и атомом азота имидазольного кольца (Н1з-93 в МЬ, Н1з-87 в НЬа и Н1з-92 в НЬр). Атом Ре(П) диамагнитен и лежит в плоскости порфиринового кольца. В дезоксигемоглобине, однако, Ре(II) пентакоординиро-ван, парамагнитен и выступает из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота имидазола. Как будет видно из после- [c.556]

При высоких парциальных давлениях кислорода гемоглобин почтц, так же хорошо связывает кислород, как и миоглобин однако связывание кислорода гемоглобином при низких парциальных давлениях кислорода, обычно характерных для мышц, значительно ухудшается, поэтому гемоглобин передает кислород миоглобину. Наибольшую потребность в кислороде будут ощущать ткани, которые уже израсходовали свой кислород и выработали диоксид углерода. Диоксид углерода снизит pH, что приведет к передаче гемоглобином миоглобину еще большего количества кислорода. Взаимодействие между субъединицами гемоглобина является причиной и чувствительности гемоглобина к pH, и постоянного повышения констант связывания кислорода в гемоглобине. Поведение миоглобина проще, так как он содержит только одну единицу гема. [c.284]

Легко различить два главных типа волокон. Красные мышечные волокна, как, иапример, в темном курином мясе, богаты белком, связывающим кислород,-миоглобином. Белые мышечные волокна, такие как в белом курином мя-се, содержат гораздо меньше миоглобииа. (Есть также промежуточные волок-на, но основное внимание мы уделим красным и белым.) Различное содержание миоглобииа-белка, родственного гемоглобину,-отражает различия в метаболизме клеток с неодинаковым потреблением кислорода дц красных волокон более карактерно окислительное фосфорилирование, для белых-анаэробный гликолиз. Различные типы метаболизма в свою очередь связаны с разными типами сократительной активности. Красные волокна в ответ на стимуляцию сокращаются медленно, они менее подвержены утомлению и более эффективны при необходимости длительных усилий. Белые волокна дают быстрый ответ, легче утомляются и более эффективны при быстрых повторяющихся движениях. Красные и белые волокна содержат разные формы сократительных белков (таких, как миозин), кодируемых различными генами. В то время как большинство мыщц содержит смесь волокон разного типа, некоторые мышцы оказываются в основном красными, т.е. медленными, а другие-в основном белыми, т.е. быстрыми. [c.174]

Как только первая гемсодержащая полипептидная субъединица свяжет молекулу кислорода, она передает информацию об этом остальным субъединицам, у которых сразу же резко повьппается сродство к кислороду. Такой обмен информацией между четырьмя гемсодержа-щими полйпептидньши суб 1 гемоглобина обусловлен кооперативным взаимодействием между субъединицами. Поскольку связывание первой молекулы кислорода одной из субъединиц гемоглобина увеличивает вероятность связывания следующих молекул кислорода остальными субъединицами, мы говорим, что гемоглобин имеет положительную кооперативность. Для положительной кооперативности характерны сиг-мощны кривые связывания, подобные кривой насьыцения гемоглобина кислородом. При связывании кислорода миоглобином, содержащим одну гемогруппу, молекула белка может присоединить только одну молекулу кислорода в этом случае кооперативного связывания не наблюдается и кривая насыщения имеет вид простой гиперболы. Теперь мы понимаем, почему миоглобин и гемоглобин столь сильно различаются между собой по кислород-связывающей способности. [c.207]

Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает Ог значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как это и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОа. Диоксид углерода понижает pH, а это еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рЙ, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислоро да в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами. Миоглобин ведет себя проще, поскольку оц состоит только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта. кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые, другие вещества токсичны, потому что они свя-зыва-ются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ог. Они действуют как дон курентные ингибиторы. [c.642]

Значение окислительно-восстановительного потенциала Ре /Ре "— гораздо более важный параметр белка, чем природа аксиального лиганда. При функционировании гидроксипероксидаз происходит реакция перекиси водорода с Ре ", тогда как у переносчиков кислорода миоглобина и гемоглобина (и, вероятно, у ферментов с оксидазной активностью) кислород связывается с Ре . Таким образом, переход от реакций, в которых взаимодействуют Ре(П) и кислород, к реакциям при участии Ре(П1) и перекиси водорода может осуществляться путем стабилизации Ре(П) или Ре(П1) в покоящемся состоянии внутри клетки. Эти особенности [c.223]

Гемоиротеиды — сложные белки, имеющие в качестве простетических групп железопорфирины. Наиболее хорошо изученный представитель их, гемоглобин, обладает спошбшстью обратимо связываться с кислородом и, входя в состав крови, выполняет в организме роль переносчика кислорода. Миоглобин также способен к обратимому соединению с кислородом и играет роль кратковременного резерва кислорода в мышцах. Гемсодержащие ферменты — каталаза и перокси-. даза — катализируют разложение перекиси водорода. Цитохромы, являющиеся переносчиками электронов, участвуют во всех окислительно-восстановительных реакциях, протекающих в живой клетке. [c.100]

Связывание кислорода миоглобином и гемоглобином есть не что иное, как процесс аксиальной координации молекулярного лиганда (в данном случае О2) на координационно ненасыщенном Ре(П) в составе гема. Остановимся на механизме присоединения О2 к Ре(П) в составе гема с электронных позиций. Кристаллическое поле Н-донорных атомов порфирина и аксиальных лигандов (имидазол гистидина и О2) переводит / е -кон-фигурацию иона Ре в На вакантные е -орбитали переходят а-элек-тронные пары имидазола и кислорода (рис. 5.6). Молекула О2, являясь 71-акцептором, связывается с Ре(П) также за счет обратной дативной л-свя-зи. Координированный ион железа(П) поставляет электронную пару на вакантную я -разрыхляющую орбиталь молекулы кислорода. Образованию я-связи Ре(П) О2 благоприятствует высокая электронодонорная способность я-системы макроцикла порфирина и проксимального имидазола. Таким образом, все выщесказанное свидетельствует о создании природой оптимальных условий для связывания гемом такого слабого а-донора (но я-акцептора), как О2, в то время как многие более сильные ст-доноры в данных условиях не способны к такому взаимодействию (поэтому вода с гемом связана слабо). С электронных позиций можно также [c.210]

Т. е. К обратна концентрации свободного лиганда (со) в условиях 50% заполнения центров связывания. Хорошо изученный пример связывания лиганда — образование комплекса кислорода с гемосодержащими белками. На рис. 26 представлены кривые насыщения кислородом миоглобина (МЬ) и различных гемоглобинов (НЬ) человека фетального (НЬР), нормального (НЬА) и больного серпо-видноклетпчнгй анемией (НЬ5). При построении кривых связывания Ог с НЬ и МЬ удобнее измерять не концентра- [c.79]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

Миоглобин и гемоглобин - белки, выполняющие у позвоночных роль переносчиков кислорода. Миоглобин облегчает перенос кислорода в мышцах и обеспечивает его накопление в этой ткани. Гемоглобин, находящийся в эритроцитах, является переносчиком кислорода в крови. Способность этих белков связывать кислород обусловлена наличием в их молекуле прочно связанной простетической группы гема. Гем представляет собой замещенный порфирин с центрально расположенным атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (+ 2) или ферриформе (- 3). Только ферроформа способна связывать О2. [c.66]

Константа равновесия К для связывания кислорода миоглобином равна 10 М, причем К = = [МЬ] [02]/[МЬ02]. Константа скорости связывания О2 с миоглобином составляет 210" М-1 с Ч [c.68]

Изменения pH в широком диапазоне, а также содержание СО2 не оказывают заметного действия на связывание кислорода миоглобином, В случае гемоглобина, напротив, закисление среды способствует отщеплению кислорода. Снижение pH в физиологических пределах сдвигает кривую диссоциации кислорода вправо, т.е. сродство к кислороду уменьшается (рис. 4.6). Повьппение концентрации СО2 (при постоянном pH) также уменьшает сродство к кислороду. В тканях с высоким уровнем метаболизма, например в работающей мьшще, образуется много СО2 и кислот. Повышение содержания СО2 и в капиллярах активно метаболизирую-щих тканей способствует отщеплению О2 от оксигемоглобина. Этот важный механизм повьппенной потребности в кислороде, характерной для тканей с активным метаболизмом, был открыт в 1904 г. Кристианом Бором ( h. Bohr). [c.72]

Составная часть белков - ]]е-реносчнков кислорода (гемоглобина и миоглобина) [c.278]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология