Малатдегидрогеназа у растений

Химизм малатдегидрогеназы вариации одной темы. Малатдегидрогеназа, содержащаяся в клетках обкладки С -растений, катализирует реакцию, для которой можно указать аналогичную реакцию в цикле лимонной кислоты. Назовите эту аналогичную реакцию. Объясните, в чем заключается аналогия. [c.716]

Изоферменты митохондрий и цитоплазмы обычно существенно различаются, и фумарат-гидратаза является исключением из общего правила. Довольно типична в этом плане малатдегидрогеназа каждый ее изофермент кодируется отдельным геном, и аминокислотный состав у разных изоферментов неодинаков [4733]. Отношение числа полярных аминокислот к неполярным у двух цитоплазматических форм различается мало, но митохондриальный фермент является более основным белком. Не совсем одинаково и их каталитическое действие, но, хотя митохондриальный изофермент катализирует главным образом прямую реакцию (которая соответствует циклу лимонной кислоты), а цитоплазматический изофермент — обратную (возможно, связанную с липогенезом), оба они присутствуют в относительно больших количествах и вряд ли играют регуляторную роль [4734]. Основная функция этих двух изоферментов, а также двух аспартатаминотрансфераз состоит в переносе по челночному механизму восстановительных эквивалентов между двумя указанными компартментами [3103]. Малатдегидрогеназа растений встречается в виде различных генетически независимых изоформ митохондриальной и цитоплазматической кроме того, в глиоксисомах обнаружена еще и третья форма [5216]. [c.114]

Реакция (1), катализируемая малатдегидрогеназой (декарбокси-лирующей), легко обратима. Степень фиксации углекислого газа определяют по соотношению [НАДФ]/[НАДФ-Н2]. Фермент широко распространен в растениях и при кислом значении pH катализирует декарбоксилирование щавелевоуксусной кислоты. [c.199]

Гидролиз лактона до 6-фосфорного эфира глюконата (реакция XI.46) происходит с выделением значительного количества свободной энергии (АС = — 5000 кал моль) и с большой скоростью tl составляет величину порядка нескольких минут в физиологических пределах pH). Тем не менее специфические ферменты (лактоназы) были идентифицированы в растениях и у многих видов бактерий. Для второй окислительной стадии (реакция XI.47), катализируемой -фосфоглюконат-дегидрогеназой, необходимо присутствие кофактора — катиона двухвалентного металла (Mg или Мп " ). Эта реакция представляет собой обратимую реакцию окислительного декарбоксилирования, аналогичную реакциям, катализируемым НАДФ-зави-симой малатдегидрогеназой (см. стр. 298) и изоцитратдегидрогеназой. В качестве промежуточного продукта в реакции участвует, вероятно, 3-кето-гексоновая кислота. [c.303]

Малатдегидрогеназа была выделена из многих высших растений и частично очищена. Этот фермент катализирует перенос водорода от малата к НАД или НАДФ. Обмен водорода осуществляется стереоспецифично к А-стороне никотинамидного кольца. У высших растений так же, как и у животЦых, имеются две различные малатдегидрогеназы одна локализована в митохондриях, а другая — в растворимой фракции клетки. [c.119]

Накоплению кислот в листьях растений из семейства толстянковых благоприятствует присутствие в атмосфере нескольких процентов СО2, однако после того как концентрация СО2 поднимается выше 10—15%, накопление постепенно тормозится при концентрации СО2, равной 70%, накопление органических кислот полностью прекращается. Уокер нашел, что синтез малата in vitro под воздействием системы ФЕП-карбоксилаза — малатдегидрогеназа зависит от концентрации СО2 в значительной мере таким же образом, что и накопление этой кислоты в листьях. Скорость карбоксилирования в этой системе повышалась при повышении концентрации СО2 до 0,5%. При дальнейшем повышении до 10% скорость снижалась до 2/3 максимальной, а увеличение концентрации СО2 выше 10% сопровождалось все более сильным торможением реакции. На синтез малата малик-ферментом in vitro концентрация СО2 влияла совершенно иначе синтез этот неуклонно повышался при возрастании концентрации СО2 примерно до 30%, т. е. до той концентрации, нри которой накопление кислот в листьях уже сильно снижено. На основании [c.296]

Об использовании высшими растениями (-f)-тартрата мало что известно (см. разд. III) и ничего неизвестно об участвующих в этом процессе ферментах. Стаффорд [54] показал, что в экстрактах из гороха, фасоли и зародыша пшеницы присутствует НАД-специфичиая дегидрогеназа, которая действует на (—)-вин-ную и мезовинную кислоты. Широко распространенная НАД-специфичная малатдегидрогеназа способна в некоторой степени использовать (—)-винную кислоту, наличие же у высших растений специфической (—)-тартратдегидроге-назы нока еще находится под сомнением. [c.305]

В сердечной мышце и иных мышечных тканях ту же функцию выполняют реакция, катализируемые малик-ферментом (малатдегидрогеназа) и фосфоенолпируваткарбок-силазой, Анаплеротическую функцию выполняет и так называемый глиоксилатный цикл, встречающийся у растений и у многих микроорганизмов, где он играет особую роль. [c.97]

В тканях молодых плодов, как и в других тканях растений, яблочная кислота через щавелево-уксусную превращается в пировиноградную кислоту, которая частично декарбоксилируется до ацетальдегида и углекислого газа (рис. 6.2). В ходе же созревания появляется дополнительный, более интенсивный путь образования ацетальдегида - декарбоксилирование самой яблочной кислоты, катализируемое малатдегидрогеназой. Образующийся ацетальдегид вступает в химическое взаимодействие с восстановленными никотинамиддинуклеоти-дами, необратимо блокируя метиленовую группу в никотинамидном кольце. Поэтому, как только содержание ацетальдегида в плодах повышается, нарушается цепь окислительно-восстановительных процессов. В результате накапливаются окисленные продукты кетокислоты, темноокрашенные продукты окисления фенольных соединений и др., а это, в свою очередь, ведет к побурению тканей, характерному для многих физиологических заболеваний. [c.87]

NADP-малатдегидрогеназа, аланин- и аспартатаминотрансферазы находятся в клетках мезофилла у всех С4-рас-тений независимо от группы, к которой они относятся. Активность NADP-малатдегидрогеназы у NADP-МДГ-растений превышает максимальную активность фотосинтеза в-целом листе [c.356]

У Сграстений основным лимитирующим фактором при оптимальной температуре является свет, так как обычно фотосинтез не достигает насыщения даже при самом ярком солнечном освещении (рис. 14.11). Свет очень важен для активации ряда фотосинтетических ферментов, для открывания устьиц и для образования ассимиляционной силы. Так, например, степень активации светом таких ферментов С -пути, как пируват, ортофосфат— дикиназа и КАЕ)Р-малатдегидрогеназа, зависит от интенсивности освещения. Относительно яркое освещение требуется и для максимального открывания устьиц у таких С4-растений, как кукуруза у Сз-растений, например у пшеницы, устьица открываются при гораздо меньшей освещенности. По мере увеличения интенсивности освещения должно возрастать производство энергии и обеспечение ею Сг (СОг-насоса) и ВПФ-циклов, Таким образом, хотя СОг уже перестает лимитировать скорость С4-фотосинтеза, зависимость. того процесса от освещения остается. [c.472]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология