Белки буферное действие

Буферное действие белков плазмы сравнительно с бикарбонатами невелико. Наоборот, гемоглобин эритроцитов является важнейшей буферной системой крови (как считают, на гемоглобин приходится до /4 всей буферной емкости крови). Буферные свойства гемоглобина обусловлены возможностью взаимодействия кисло реагирующих соединений с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества соответствующей калийной соли и свободного гемоглобина (НЬ), обладающего характером очень слабой органической кислоты. [c.459]

Амфотерные свойства аминокислот влияют на кислотно-основные свойства белков и их биологические функции, особенно на их буферное действие. Эффективным буфером в эритроцитах крови является белок гемоглобин, содержащий большое количество остатков аминокислоты гистидина, которая и придает этому белку значительную буферную емкость при нейтральных значениях pH. [c.234]

Однако белки обладают также свойством амфотерности, так как в состав молекул белка входят некоторые кислые и.основные группировки. Поэтому даже отдельная белковая молекула проявляет буферное действие, связывая кислоты и щелочи с образованием солей [c.81]

Почему у белков широкий диапазон буферного действия, тогда как, например, у ацетатной буферной системы наибольшая буферная емкость в области рН=р (й5 [c.120]

Белковые буферные системы. Эти системы образованы белками плазмы, гемоглобином и окси-гемоглобином эритроцитов. Буферное действие белков связано с их амфотерными свойствами, т. е. способностью соединяться с кислотами и основаниями. [c.21]

Белки, являясь амфотерными электролитами, проявляют свойство слабых кислот и слабых оснований, поэтому также обладают буферным действием. [c.56]

Ионы и молекулы амфолитов. К ним относят аминокислотные и белковые буферные системы. Если аминокислоты или белки находятся в изоэлектрическом состоянии (суммарный заряд молекулы равен нулю), то растворы этих соединений не являются буферными. Они начинают проявлять буферное действие, когда к ним добавляют некоторое количество кислоты или щелочи. Тогда часть белка (аминокислоты) переходит из изоэлектрического состояния в форму белок-кислота или соответственно в форму белок-основание . При этом образуется смесь двух форм белка а) слабая белок-кислота соль этой слабой кислоты б) слабое белок-основание соль этого слабого основания [c.109]

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

Фосфатный буфер имеет наибольшее значение в таких биологических жидкостях, как моча и соки пищеварительных желез. Благодаря белкам все клетки и ткани организма обладают определенным буферным действием. В связи с этим попадающее, например, на кожу человека небольшое количество кислоты или щелочи довольно быстро оказывается нейтрализованным. [c.82]

Гем — небелковая часть гемоглобина, миоглобина и других белков, придающая им красный цвет является комплексом прото-порфирина с двухвалентным железом. Гемоглобин (НЬ) — сложный белок эритроцитов крови, состоящий из небелковой части — гема и белковой части — глобина выполняет транспортную функцию (доставку 0 из легких в ткани и СО2 — от тканей к легким), а также буферное действие. Кислородная емкость крови зависит от содержания гемоглобина. [c.488]

На зтих равновесиях основано физиологически важное буферное действие белков. Гемоглобин, напрнмер, играет важную роль в стабилизации pH крови. Нормальное значение pH крови лежит между 7,35 и 7,40, изменение этой величины иа 0,3 — 0,5 единицы опасно для жизни. [c.357]

Большое значение в буферном действии физиологических жидкостей играют белки. Молекулы белков содержат остатки различных аминокислот. Аминокислоты НаМ — Н — СООН проявляют себя как амфолиты. В них группа СООН имеет кислотные, а группа НН 2 — основные свойства. Соответственно белки противодействуют как подкис-лению, так и подщелачиванию среды. [c.155]

Сущность метода заключается в том, что оба конца ленты фильтровальной бумаги, смоченные буфером, нужно опустить в буферный раствор, связанный с электродами. Исследуемый раствор нанести на бумагу в виде точки или полосы из нескольких капель. Аппарат (рис. 18) закрыть, чтобы препятствовать испарению тонкого слоя буферного раствора. Через несколько часов электрофореза (в зависимости от применяемой силы поля) белки под действием тока отходят от места их нанесения на не- [c.156]

При рассмотрении кривой титрования яичного альбумина видно, что она имеет отчетливо выраженные точки перегиба при pH 3—4 и 9—10, возникающие в результате буферного действия карбоксильных и аминогрупп, и разделена на ряд участков, или"" интервалов титрования. Каждый интервал соответствует области ионизации определенных боковых групп белка, что позволяет рассчитать число этих групп по количеству протонов, связанных или отданных на данном участке титрования. Так, титрование от pH 6,5 до точки максимального связывания про- [c.161]

По мнению ряда исследователей, буферное действие крови обусловлено главным образом содержащимся в ней белком — гемоглобином что же касается минеральных буферов крови — карбонатного и фосфатного, то им приписывают второстепенную роль. [c.224]

Благодаря белкам все клетки и ткани организма обладают определенным буферным действием." В связи с этим попадающее, например, на кожу человека небольшое количество кислоты или щелочи довольно быстро оказывается нейтрализованным. [c.110]

Почему белки могут действовать как буферные соединения [c.296]

Белки крови обладают сильным буферным действием и поддерживают pH крови в пределах 7,35—7,65. Анион белка, имеющий 361 [c.361]

Кривые электрометрического титрования белков, в связи с буферным действием карбоксильных и аминных групп, дают отчетливые перегибы при pH 3—4 и 10—12. Нет, однако, возможности при помощи электрометрического титрования отдифференцировать небольшое количество концевых с -карбоксильных групп белков от и -карбоксильных групп аспарагиновой и глутаминовой кислот так же, как и конечные й-аминогруппы от -аминогрупп лизина. На основе титрования можно сделать лишь одно заключение, что число конечных сг-карбоксильных групп не может быть очень велико (см. гл. VII), так как иначе перегиб кривой оказался бы сдвинут от pH 3—4 ближе к pH 2. Перегиб около pH 6—7, который заметен на многих кривых титрования, соответствует буферному действию имидазольных групп гистидина (см. фиг. И). [c.81]

Проявление биологической активности белков зависит не только от строения их молекул, но и от химических свойств. Основными физико-химическими свойствами белков являются молекулярная масса, растворимость в воде, способность образовывать гели, денатурация, амфотер-ность, буферное действие и др. [c.239]

Соли калия в большинстве своем не подчиняются общим правилам растворимости, хотя фосфаты калия можно вполне использовать. Цитрат натрия очень хорошо растворим, но редко дает какие-либо преимущества при осаждении белков, за исключением того, что его можно использовать при pH выше 8. Что же касается солей аммония, то с ними невозможно работать при высоких значениях pH вследствие их буферного действия. По той же причине цитрат нельзя эффективно использовать при pH ниже 7. Сульфат натрия образует несколько гидратов и имеет сложную фазовую диаграмму растворимости. При низкой температуре его растворимость невысока. Он был использован для очистки яичного альбумина, причем температуру [c.66]

Биологические функции имидазола самым тесным образом связаны с основностью его молекулы. Именно по этой причине остаток гистидина в белке содержит в физиологической области pH около 7,4 одновременно заметные количества свободного основания и протонированного имидазолия. Это означает, что он может функционировать как акцептор и как донор протонов в зависимости от потребностей своего ближайшего окружения. Такую же роль играют остатки гистидина и в различных ферментах, например в рибонуклеазе, альдолазе, некоторых протеазах. Другим важным результатом проявления основных свойств имидазола является буферное действие гистидина в системе гемогло-бин-оксигемоглобин [7]. Отмечалось [7], что имидазольная группа в гистидиновой единице полипептидов — самое сильное основание, какое присутствует в каких-либо количествах при физиологических значениях pH, а катион имидазолия является самой сильной из кислот, обнаруженных в заметной концентрации (колебания р/(а зависят от местного окружения). [c.439]

Буферное действие белков (поддержание в тканях организма постоянства pH) характерно для немногих белков. К таким, в частности, относится гемоглобин — сильный внутриклеточный буфер в эритроцитах, а также отдельные белки плазмы крови и дипептид карнозин. [c.240]

Буферы обычно представляют собой смеси слабых кислот и оснований. В комплексных средах буферным действием обладают кислые и основные группы таких органических молекул, как белки, пептиды и аминокислоты. Из-за присутствия различных веществ среды могут обладать буферным действием в широком интервале pH. Однако буферная емкость при любом заданном значении pH широко варьирует в зависимости от типа присутствующих в растворе органических молекул и их концентрации. [c.167]

Таким образом, сама жизнь организма зависит от способности крови регулировать pH в определенных пределах. А это достигается содержанием в крови ацетатных, фосфорных и карбонатных буферных систем, а также систем с таким же действием из аминокислот и белков. [c.180]

Высокое разрешение и высокая производительность достигаются в современном электрофорезе без носителя, в котором электрическое поле приложено к текущему между двумя охлаждаемыми пластинами буферному раствору. Под действием поля белки отклоняются от направления потока буфера на определенный угол. [c.351]

Резюмируя, можно отметить, что в случае добавок детергентов для разделения белков в КЭ многообещающим представляется использование в качестве динамических покрытий в основном неионных ПАВ, т. к. они лишь незначительно изменяют структуру заряда пробы. Конечно, этот метод включает совместное действие химического модифицирования поверхности и динамического покрытия, в результате чего преимущества доступности и простоты применения буферных добавок в конце концов теряются. [c.69]

Из белков крови наибольшее буферное действие принадлежит гемоглобину. Его особое значение в буферном действии объясняется влиянием оксигенации на его способность связывать или освобождать ионы водорода. Восстановленный гемоглобин является более слабой кислотой или соответственно более сильным сопряженным основанием, чем оксигемоглобин (константа кислотной диссоциации гемоглобина равна 6,6- 10 9, а оксигемогло-бина 2,4-10 ). Проходя через ткани, кровь отдает кислород и поглощает СОг при этом НЬОг превращается в НЬ. Насыщение крови СОг должно было бы повысить ее кислотность, однако этого не происходит, так как появившиеся ионы водорода полностью связываются сильным основанием — анионом восстановленного гемоглобина. [c.35]

Возникновение потенциала асимметрии возможно при химических воздействиях на поверхность электрода (протравливание щелочами или плавиковой кислотой), механических повреждениях (стачивание, шлифование), адсорбции жиров, белков и других поверхностно-активных веществ. К наиболее важным причинам возникновения потенциала асимметрии относится изменение сорбционной способности стекла по отношению к воде при термической обработке в процессе изготовления электрода. Некоторый вклад вносит дегидратация набухшего поверхностного слоя (высушивание или выдерживание в дегидратирующем растворе). Возникновению потенциала асимметрии способствует неодинаковое напряжение на двух сторонах стеклянной мембраны. Если пустсЛ-ы кремнийкислородной решетки на одной ее поверхности отличаются по форме от пустот на другой поверхности, то нарушается равновесие переноса ионов между стеклом и раствором и возникает потенциал асимметрии. В общем, любое воздействие, способное изменить состав или ионообменные свойства мембраны, влияет на потенциал асимметрии стеклянного электрода и может привести к ошибкам в измерениях pH. Мешающее действие потенциала асимметрии компенсирзтот при настройке рН-метров по стандартным буферным растворам, имеющим постоянную и точно известную концентрацию ионов водорода. [c.188]

Разбавление буферного раствора не изменяет его pH, по снижает буферную емкость буферное действие прекращается, когда один из компонентов израсходован примерно на 90%. i Буферные растворы играют большую роль в биоло-д Г гии. В частности, водные системы в сооружениях биоло-i тической очистки сточных вод обладают буферными свойствами, что позволяет микроорганизмам находиться в условиях оптимальных для них значений pH. Буферные свойства обусловлены содержанием в системах ацетатных, фосфорных и карбонатных соединений, а также аминокислот и белков. Буферными свойствами обладает почва. [c.17]

При лизисе погибших леток в культуральную жидкость выделяются в числе прочих метаболитов и вещества щелочной природы, обладающие буферными свойствами. Это могут быть как различные соединения, содержащие анион НСОГ. так белки и полипептиды. При потенциометрическом титровании культуральной жидкости соляной кислотой оценивается концентрация собственно МаНСОз плюс концентрация NaH Oa, которой эквивалентна по буферному действию сумма всех других буферных компонентов. [c.298]

Гемоглобин является буфером, поэтому он способствует поддержанию постоянного pH крови. 65% буферного действия крови обусловлено равновесием между ННЬ и ННЬОг- Это происходит отчасти потому, что кровь содержит в 4,5 раза больше гемоглобина, чем плазма — белка, а отчасти потому, что кислый гемоглобин особенно богат гистидином, который является хорошим буфером при pH нормальной крови. Гемоглобин нейтрализует угольную кислоту, образующуюся в больших количествах из двуокиси углерода, поступающей в кровь из тканей. Этот процесс протекает по следующим схемам [c.364]

Белки плазмы крови, являясь амфотерными электролитами, способны связывать как кислоты, так и щелочи. Иными словами, они обладают свойствами буфера. Однако буферное действие белков плазмы крови по сравнению с бикарбонатным и фосфатным буферами невелико. Большим буферным действием обладает гемоглобин — белок эритроцитов. Гемоглобин (НЬ) и оксигемоглобин (НЬОг) обладают свойствами очень слабы.х кислот, причем у НЬ кислотные свойства выражены меньше, чем у НЬОз. В кровеносных капиллярах НЬОз диссоциирует на кислород и НЬ, что должно привести к сдвигу реакции в щелочную сторону. Наоборот, присоединение кислорода к НЬ в легких должно привести к сдвигу реакции в кислую сторону. Диссоциация НЬОз в тканевых капиллярах с образованием НЬ создает благоприятные условия для связывания угольной кислоты, в то время как образование НЬОз в легких способствует высвобождению угольной кислоты и удалению ее из организма при дыхании. [c.507]

Белки. Буферным (защитным) действием казеина по отношению к молочнокислым бактериям в молоке, содержащем свободные ионы водорода, объясняется тот факт, что по мере обогащения продуктов ( лком повышается способность молочнокислых бактерий сбраживать лактозу. Так, предельная кислотность, образуемая молоч1Ю-кислыми стрептококками, в сыворотке 0—80 Т, в молоке 120, в твороге около 200°Т. [c.83]

Эта буферная система действует аналогично буферным смесям, рассмотренным ранее. При увеличении концентрации иопов водорода соль белка реагирует с кислотами. образуя весьма слабо диссоциирующую кислоту и нейтральную соль [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология