Антипараллельные структуры

Рис. 3-15. Антипараллельная структура складчатого листа.

Плоская параллельная Р-структура Плоская антипараллельная [ -структура Скрученная параллельная или антипараллельная Р-структура З о-Спираль [c.85]

В спектре скрещенной 3-формы поли- 3-к-пропил-Ь-аспартата появляется слабая полоса у(0, 0) с частотой 1676 см , определяющая параллельную укладку полипептидных цепей [23]. Этот полимер существует главным образом в антипараллельной структуре (на что указывают данные по рентгеновской дифракции, а также положение полосы в ИК-спектре при 1702 см 1). Тем не менее при антипараллельном расположении цепей, по-видимому, возможны дефекты, когда па некоторых микроучастках полимера попадаются две (или более) приблизительно одинаково ориентированные цепи, приводя к появлению компоненты, характерной для параллельных цепей. Дихроизм полосы при 1676 см 1 имеет перпендикулярный характер, который можно ожидать для полосы у(0, 0) в скрещенной (3-форме. [c.133]

Слой может быть образован одной, двумя или большим числом полипеп-тидных цепей. Если смежные цепи в слое ориентированы М-концами в одну сторону, то образуется параллельная -структура в том случае, когда полипептидная цепь делает поворот назад и идет вдоль самой себя в обратном направлении, в месте поворота образуется изгиб и при этом формируется антипараллельная -структура. Антипараллельность поли-пептидных цепей создает наиболее благоприятные условия для возникновения между ними водородных связей, в то время как в параллельной Р-структуре водородные связи между цепями менее прочны. [c.63]

В связи с антипараллельной структурой двух цепей дуплексной ДНК возникает проблема их репликации. При движении репликационной вилки дочерние цепи должны синтезироваться на обеих родительских цепях. Вилка перемещается в направлении от 5 - к З -концу на одной цепи и от 3 - к 5 -концу на другой. Однако нуклеиновые кислоты синтезируются только в направлении от 5 - к З -концу. Противоречие разрешается благодаря тому, что цепь в действительности синтезируется в виде коротких фрагментов с обычной 5 - З -полярностью. Их последующее объединение приводит к росту цепи в 3 - 5 -направлении. [c.416]

Соседние полипептидные цепи, идущие в противоположном направлении, в пространственном представлении (рис. 3-15) обнаруживают плисси-рованность , причем боковые радикалы аминокислотных остатков стоят попеременно с разных сторон складчатого листа. Штрихами показаны водородные связи. Соответствующие пары углов и ф для параллельной и антипараллельной структур могут быть получены из рис. 3-12. [c.380]

His взаимодействует с фенильным кольцом остатка Туг и удалено от остатка Phe . Р. Уэйнкам и Е. Джоргенсен, напротив, считают, что структура ангиотензина II стабилизируется ион-дипольным взаимодействием N H. .. "ООС сближенных остатков His и Phe [16]. Спектры ДОВ и КД, по мнению С. Ферманджяна и соавт. [39, 40], свидетельствуют о наличии в молекуле ангиотензина II антипараллельной -структуры. Подобным же образом интерпретируются ими колебательные спектры гормона [12]. [c.280]

Фрагмент Arg - ys . На завершающем этапе расчета для фрагмента Arg -Tyr были получены семь низкоэнергетических структурных вариантов, оставленных для последующего анализа. В двух самых выгодных конформациях с i/общ - О 2,1 ккал/моль (см. табл. IV.9) С-концевой участок Lys -Tyr имеет полностью развернутую форму цепи. Расчет фрагмента Phe -Tyr показал, что для него реальна лишь одна конформация, которая является частью антипараллельной -структуры. Ее дальнейшее формирование представляется тем более вероятным, что в самых выгодных конформациях предшествующего фрагмента Arg -Tyr С-концевой участок имеет комплементарную -структуре развернутую форму основной цепи. В связи с этим перед расчетом фрагмента Arg - ys были рассмотрены конформационные возможности фрагментов ys -Туг , Tyr -Gly и ys - ys . Исходные варианты фрагмента ys -Туг 5 составлены из конформационных состояний октапептида ys -Tyr , которые он принимает в семи оставленных для дальнейшего анализа низкоэнергетических структурах Arg -Tyr и в одной конформации тетра- eкaпeптидa Phe -Tyr . Всего было рассчитано 14 вариантов, так как при включении ys -Tyr в последовательность ys -Tyr снимается энергетическое вырождение R- и В-форм остатка Туг и число вариантов увеличивается. Результаты расчета полностью подтвердили сделанное предположение о предрасположенности встраивания остатков ys -Tyr в -структуру В результате минимизации энергии при варьировании двугранных углов основных и боковых цепей фрагментов ys -Phe и А1а - УГ35 выяснилось, что для фрагмента ys -Tyr реальны только два конформационных состояния - именно те, которые на участке ys -Tyr Имеют развернутую форму и входят в самые предпочтительные струк-,Туры фрагмента Arg -Tyr (УоОщ = О и 2,1 ккал/моль). Другие структурные варианты, по крайней мере, на 12 ккал/моль менее стабильны. [c.447]

Все чисто -структуриые домены (класс № 2) содержат антипараллельные -структуры, обеспечивающие сильную корреляцию между близкими по цепн остатками (рис. 5.15, а). Для них характерна высокая упорядоченность. Менее упорядоченные структуры входят в класс № 3, состоящий из доменов, в которых а-и (3-структуры разделены в пептидной цепи. Класс № 4 образуют преимущественно параллельные (3-структуры в центре доменов и окружающие их а-спнрали, так что а- и (З-структуры обнару- [c.107]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Общий механизм синтеза ДНК. Основываясь на данных о двухспиральной антипараллельной структуре, химическом составе ДНК (см. главу 3) и значении активированной формы энергии для биосинтеза полимерных молекул, А. Корнберг еще в 1955 г. указал на возможность синтеза ДНК энзиматическим путем в бесклеточной системе в присутствии изолированной из Е. соИ ДНК-полимеразы и предшественников дезоксирибонук-леозидтрифосфатов. Реакция, практически осуществленная в 1967 г., сводится к синтезу новой молекулы ДНК [c.481]

В случае параллельного расположения р-структуры водородные связи менее прочны по сравнению с таковыми при антипараллельном расположении аминокислотных остатков. В отличие от а-спирали, насыщенной водородными связями, каждый участок полипептидной цепи в р-структуре открыт для образования дополнительных водородных связей. Сказанное относится как к параллельной, так и к антипараллельной р-структуре, однако в антипараллельной структуре связи более стабильны. В отрезке полипептидной цепи, образующей р-структуру, находится от трех до семи аминокислотных остатков, а сама р-структура состоит из 2—6 цепей, хотя их число может быть и большим. Р-Структура имеет складчатую форму, зависящую от соответствующих а-угле-родных атомов. Поверхность ее может быть плоской и левозакрученной таким образом, чтобы угол между отдельными отрезками цепи составлял 20—25° (рис. 3.4). [c.32]

Края антипараллельных ( -структур образованы особым видом вторичной структуры, которой называется -изгибом (реверсивным поворотом). р-Изгибы образуются четырьмя последовательно расположенными аминокнслотнымн остатками, как правило, образующими водородную связь 4- 1. Анализ показывает, что возможны даа основных вида (З-изгнбов (так называемые изгибы типа I и II, рис. 40), отличающихся ориентацией пептидного карбонила по отношению к средней плоскости 10-членного цикла. р-Й гибы — характерный элемент пространственной структуры природных и сиитети ческих олигопептидов, как линейных, так и циклических. Фрагмент 1 -структуры из двух антипараллельных цепей с [5-изгибом часто на-зыввют -шпилькой . [c.93]

На рис. 3.5, а продемонстрирован структуроразрушающий эффект больших анионов. На рис. 3.5, б показано, как структурообразующие ионы приводят к уменьшению концентраций свободных гидроксильных групп и антипараллельных структур [c.61]

Для циклического димера Ьуз -вазопрессина теоретически возможна параллельная или антипараллельная структура. Недавно Шэлли и Барретту [2766] удалось показать, что димеру Ьу5 -вазопрессина отвечает антипараллельная циклическая структура. С этой целью авторы провели его гидролиз химотрипсином в различных условиях, после чего разделили смесь с помощью электрофореза и установили строение образовавшихся фрагментов. [c.432]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология