Антипараллельный складчатый лис

Миоглобин является в каком-то смысле исключительным белком, поскольку у большинства других глобулярных белков содержание а-спи-ральных участков оказывается сравнительно невысоким. Например, составленная из 129 остатков цепь лизоцима (рис. 2-9), одного из самых небольших ферментов (мол. вес 14 600), содержит лишь несколько коротких спиралей. Цепь лизоцима уложена по большей части сложным и нерегулярным образом. Обратите внимание на область, содержащую антипараллельный складчатый р-слой. Он начинается с участка между остатками 42 и 45, далее цепь поворачивает назад, формируя петлю наподобие шпильки, и между остатками 51—54 и 42—45 образуются водородные связи. Складчатая структура просматривается и в некоторых других частях цепи. [c.96]

Часто скручивание заканчивается так называемым р-выступом в том месте, где в одной из р-цепей находится дополнительный остаток. Такая структурная особенность была обнаружена только в антипараллельных складчатых листах [209]. [c.96]

СТОЯНИЯ (много контурных линий) вдоль диагонали, параллельным -складчатым листам — малые расстояния вдоль линий, параллельных диагонали (рис. 7.11). Для антипараллельных -складчатых листов, а также реверсивных поворотов характерны области малых расстояний в направлениях, перпендикулярных диагонали [406]. Расположение линий на карте С -расстояний является своеобразным отпечатком пальца укладки цепи. Более того, включения н делеции лишь частично нарушают общий рисунок за счет включения или вычеркивания строчки матрицы. Поэтому такие карты можно использовать для сопоставления свертывания цепей [407). [c.175]

Рис. 11.8. Параллельный и антипараллельный складчатые листы. Объяснение в тексте.

Ha основании результатов рентгеноструктурного анализа [1935] различных солей и ацилированных производных грамицидина С, а также ряда других физических и химических данных для грамицидина С была предложена конформация [1014], представляющая собой фрагмент антипараллельного складчатого листка Полинга и Кори [1703]. Такую пространственную модель грамицидина С обсуждал также Швицер [1998]. Правда, Вернер придерживается совершенно другого мнения относительно конформации грамицидинов [2429]. [c.530]

Рис. 15.3. Схематичное изображение антипараллельного (слева) и параллельного (справа) расположения полипептидных цепей в структуре типа складчатого слоя.

Рис. 15.4. Пространственная модель складчатого слоя с антипараллельным расположением полипептидных цепей.

При разрушении части дисульфидных связей волосы можно растянуть более, чем в два раза по сравнению с первоначальной длиной. Рентгенограмма таких волос показывает, что цепи кератина в них имеют структуру типа складчатого слоя. По-видимому, в этом случае соседние полипептидные цепи в слое параллельны, т. е. направлены в одну сторону (на аминокислотный остаток вдоль оси приходится 325 пм, в 2,17 раза больше, чем в а-спирали), а не антипараллельны (длина остатка 350 пм в 2,33. раза больше, чем в а-спирали). [c.433]

Фиброин (белок щелка, вырабатываемый тутовым шелкопрядом и пауком) имеет структуру типа складчатого слоя с антипараллельным расположением цепей. Установленная экспериментально длина амино- [c.433]

Рис. 3-15. Антипараллельная структура складчатого листа.

В антипараллельных, прилегающих одна к другой полипептидных цепях преобладает повторяющаяся последовательность -01у-8ег-01у-А1а-01у-А1а-. Цепи образуют антипараллельную /3-структуру, стабилизированную оптимальным образованием водородных связей между СО- и ЫН-группами. Прн этом остатки глицина выступают с одной, а серина и аланина — с другой стороны складчатого листа. Расстояния между отдельными листами равны примерно 0,35 и 0,57 нм. [c.422]

Вторичная структура белка изучается специальными физико-химическими методами. Показано, что полипептидная цепь может образовать или правовращающую а-спираль или (3-складчатый слой (лист). Обе эти структуры стабилизируются водородными связями, причем боковые цепи направлены наружу от оси а-спирали или от складок (3-листа. Складчатые структуры могут быть параллельными или антипараллельными. [c.25]

В антипараллельном складчатом слое точно так же осуществлена транс-конформация пептидных связей (рис. 16). Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу, причем соседние цепи имеют противоположное направление. Л1ежмолекулярные водородные мостики перпендикулярны направлению пептидных цепей. Образующийся сетчатый слой пересечен поперечными складками, плиссирован . На его сгибах располагаются а-углеродные атомы, от которых вверх и вниз попеременно отходят боковые [c.383]

Met- и Ьеи-энкефалины являются теми, пока еще редкими линейными олигопептидами, которые удалось закристаллизовать и исследовать с помощью рентгеноструктурного анализа. Впервые это было сделано Г. Смитом и соавт. [52, 53, 176]. Согласно полученным данным, кристаллическая структура Ме1-энкефалина построена из димеров, образующих антипараллельные -складчатые листы. Молекулы димера имеют одинаковые конформации основных цепей, близкие конформации боковых цепей остатков Туг и Phe, и неупорядоченные, отличающиеся друг от друга состояния боковых цепей остатка Met (рис. 1П.25,д). Кристаллическая решетка Ьеи-энкефалина изоморфна решетке Met-энкефалина и также состоит из димеров, молекулы которых отличаются ориентациями боковых цепей Туг, Phe и Ьеи (рис. Ш.25,б). В кристаллах Ьеи-энкефалина, исследованных позднее И. Карле и соавт. [54, 55], идентифицированы четыре разных конформера, имеющих одинаковое пространственное строение основных цепей и различное положение всех боковых цепей (рис. 1П.26). В других рентгеноструктурных исследованиях кристаллических энкефалинов [177-179] наряду с развернутыми структурами были обнаружены также свернутые конформации молекул. [c.344]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

До сих пор речь шла главным образом о конформации а-спирали, однако ни в коем случае нельзя оставлять без внима1шя и другие структурные элементы, даже несмотря на то, что ни один из них не был обнаружен в белках и сведения о них, которыми мы располагаем в настоящее время, исключительно скудны. Одной из таких структур является Р-форма, в которой полипептидные цепи соединены межмолекулярными водородными связями. Полинг и Кори предложили две модели Р-структур — это параллельные и антипараллельные складчатые листы, в которых смежные вытянутые, хотя и слегка согнутые циш [c.115]

Рис. 5.6. Антипараллельный складчатый Р-слой. Направление соседних цепей взаимно противоположно. Структуру стабилизируют водородные связи между NH- и СО-группами соседних цепей. Боковые группы (R) располагаются выше или ниже плоскости слоя. Черные кружки — атомы углерода, серые — атомы азота, светлые — атомы водорода. (Из книги Stryer L. Bio hemistry, 2nd d.. Freeman, 1981, с изменениями.)

Рис. 6.11. Схематическое изображение скручивания полипептидной цепи суперок-сиддисмутазы из эритроцитов быка. Белок содержит 151 аминокислотный остаток, одну дисульфидную связь (внутрицепочечную) и по одному атому меди и цинка. Стрелками показано направление полипептидной цепи от N1 2- до СООН-концевого остатка в тех областях, которые участвуют в образовании складчатых листков. Нативный фермент состоит из двух идентичных цепей или субъединиц, каждая из которых обладает показанной иа рисунке конформацией. В глобулярных белках складчатые листки не плоские антипараллельные складчатые листки часто располагаются в форме цилиндра, как, например, в данном случае. (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

Рис. 6.13. Молекулярная модель антипараллельного складчатого листка в молекуле супероксиддисмутазы (см. рис. 6.11). Длины связей и углы между ними показаны с помощью стержней, соединяющих атомы С, N и О. Стрелками показано направление полипептидной цепи (от ЫНг- до СООН-концевого остатка) в трех ее сегментах, образующих антипараллельиый складчатый листок. Штриховыми линиями, соединяющими определенные атомы, обозначены водородные связи, способствующие стабилизации структуры. Атомы водорода не показаны на рисунке. Ближайшая к читателю сторона складчатого листка является гидрофильной и находится на поверхности молекулы, в то время как противоположная сторона гид-рофобна и расположена внутри ее (С любезного разрешения Д. Ричардсон.)

По-аидимому, в природе наиболее часто встречаются двр конформации полипептидов 1 -спираль и складчатый слой антипараллельно наирал.тепиых пептидных цепе . Возможность их существования теоретически предсказали Полинг и Кори, исходя 13 рассмотренных выше свойств пептндиой связи. [c.382]

З-Структура — конформация полипептидной цепи, при к-рой ее параллельные или антипараллельные отрезки взаимодействуют с образованием системы водородных связей ЫН...О=С, ориентированных перпендикулярно ходу цепи. Два или неск. таких отре.чков формируют структуру (3-складчатого листа . Во мн. белках (карбокснпептидаза [c.109]

Характерной особенностью молекул более крупных белков является наличие четко выраженной р-структуры в центральной части молекулы. Примером может служить фермент карбоксипептидаза А, состоящий из 307 остатков (рис. 2-6, внизу) [26]. Р-Структура, изогнутая в виде лопасти левого пропеллера, образует своеобразную жесткую основу , к которой прикрепляются остальные части молекулы. Многие белки содержат как участки, имеющие параллельную р-структуру, так и участки с антипараллельной р-структурой. Для ряда крупных белков, например для глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (334 остатка), характерно присутствие четко различимых доменов (двух или более), соединенных друг с другом шарнирными участками. [27]. Преобладающей структурой в каждом из двух доменов является складчатый р-слой (рис. 2-10), Обратите внимание, что ЫАО+-связывающий домен имеет почти всюду параллельную р-структуру, тогда как каталитический домен содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Оба домена имеют а-спиральные участки, расположенные по обе стороны от центрального слоя. [c.96]

В зависимости от параллельности или антипараллельности хода двух соседних цепей различают два вида структур параллельную (а) и антипа-раплельную (б) структуры складчатого листа. [c.380]

Соседние полипептидные цепи, идущие в противоположном направлении, в пространственном представлении (рис. 3-15) обнаруживают плисси-рованность , причем боковые радикалы аминокислотных остатков стоят попеременно с разных сторон складчатого листа. Штрихами показаны водородные связи. Соответствующие пары углов и ф для параллельной и антипараллельной структур могут быть получены из рис. 3-12. [c.380]

Вытянутые полипептидные цепи могут взаимодействовать между собой посредством водородных связей и образовывать слоистые структуры. Кроме а-спиралей в качестве возможных упорядоченных структур полипептидной цепи, образованных водородными связями, Полинг и Кори [204) постулировали плоские параллельный и антипараллельный Р-складчатые листы (рис. 5.8). И в том, и в другом типах р-структур цепь образует линейную группу с одним остатком в качестве элемента группы, (спиральные) параметры которой приведены в табл. 5.1. Углы (ф, г )) в обоих случаях находятся в разрешенной области (рис. 2.3), а образуемые водородными связями диполи находятся на одной линии. Расположение водородных связей схематически показано на рис. 5.8, б и 5.8, в. Если смотреть вдоль полипептидного остова, видно, что боковые цепи ориентированы поочередно то по одну, то по другую стороны средней плоскости складчатого листа, причем связи —Ср приблизительно перпендикулярны плоскости (рис. 5.8, а). Возможны смешанные па-раллельно-антипараллельные слои, для чего требуется некоторое изменение углов (ф, г )). [c.93]

Большинству р-складчатых листов свойственна левая закрутка цепей. При п = +2,0 (табл. 5.1) пептидные цепи, образующие параллельные и антипараллельные 5-структуры, постулированные Полингом и Кори [204 , имеют общую среднюю плоскость. Такая плоская (антипараллельная) р-структура была найдена, например, в глутатионредуктазе [1241. Однако большинство складчатых листов являются неплоскими [43, 205] они характеризуются левой закруткой, если смотреть вдоль плоскости листа перпендикулярно его вытянутым цепям, как показано на рис. 5.10, г (если смотреть по направлению цепей, то скручивание будет считаться правым). Отдельную цепь скрученного листа можно в хорошем приближении описать линейной группой с одним остатком в качестве элемента. Это очень растянутая левая спираль, углы (ф, V )) и спиральные параметры которой приведены соответственно на рис. 2.3 и в табл. 5,1. Как схематично показано на рис. 5.10, б, такая левая спираль отвечает правому повороту карбонильной и амидной групп примерно на 60° на два остатка. Поэтому водородные связи между соседними цепями могут образоваться только в том случае, если направления цепей образуют друг с другом угол около 25 (рис. 5.10, в). Это и приводит к скручиванию слоя. Длина скрученного листа неограниченна. 5-фиброин шелка содержит, по-видимому, очень длинные скрученные ленты р-складчатого листа. [c.95]

Скручивание Р-складчатых листов. а — область карты (0, -ф) с двугранными углами основной цепи иескрученных параллельной ( ) н антипараллельной ( ) р-структур и левой скрученной р-структуры. Пунктирная линия соответствует эквипотенциали I ккал/моль (рис. 2.5). б —в скрученной р-структуре скручена каждая цепь. Ход основной цепи показан пунктирной линией. Прослежены иаправлення карбонильных (Д) и амидных (О) групп, в — скрученные, подобно (б), две параллельные цепи могут образовывать между собой водородные связи (0). Для этого угол между цепями должен быть равен 25°. г — схема леВ011 скрученной параллельной р-структуры. [c.96]

В апоцитохроме имеется такой же жесткий участок связывания гема, как и в гемоглобине. В случае цитохромов Ь базовый набор слишком мал для того, чтобы установить, насколько инвариантны неполярные остатки в специфических положениях, взаимодействующих с группой гема. Как и в глобинах, участок, связывающий гем, имеет достаточно жесткую структуру стенки полости образованы двумя парами приблизительно антипараллельных спиральных сегментов, а дно представляет собой (З-складчатый лист [297]. Структура гемсвязывающего центра может свидетельствовать об определенной свободе, с которой можно расположить образующие полость неполярные остатки. Предварительные данные, основанные на сопоставлении последовательности гемсвязывающего фрагмента Ьг с третичной структурой Ьь [557], показывают, что в семействе цитохрома как и в случае глобинов, сохраняется лишь общая картина неполярных контактов, но не отдельные боковые цепи. [c.251]

Петля между первым листом р-структуры в шпильке Россмана и последующей а-спиралью является одним характеристичным фосфорилсвязывающим центром. Имеется группа белков, в которых фосфорильный или пирофосфорильный фрагмент присоединяется в характеристическом центре, им центром является петля полипептидной цепи, которая связывает первый складчатый лист параллельной -структуры и спираль, расположенную приблизительно антипараллельно этому листу. Обычно эта петля воспроизводит петлю между первым -листом шпильки Россмана и соседней а-спиралью (рис. 5.12, б). [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология