Ацетилхолин гидролиз каталитический

Высокий каталитический эффект ацетилхолинэстеразы в отношении ацетилхолина, как следует из данных этой таблицы, объясняется не столько энтальпийным фактором (АН и, следовательно, энергия активации для гидролиза ацетилхолина выше, чем для [c.175]

Молекулярный вес ацетилхолинэстеразы из разных источников колеблется от 3-10 до 1,2 10 , а одна глобула фермента содержит до 50 активных центров. В состав каждого активного центра входят два анионных адсорбционных центра, расположенных симметрично относительно каталитического участка, проводящего эстеразную реакцию. Фермент ускоряет обратимый гидролиз ацетилхолина до холина и уксусной кислоты [c.164]

Измерение содержания ацетилхолина по изменению pH. Концентрацию нейромедиатора ацетилхолина можно определить по изменению pH, сонровождающему гидролиз ацетилхолина. При инкубации ацетилхолина с каталитическими количествами фермента ацетилхолинэстеразы он количественно превращается в холин и уксусную кислоту, которая диссоциирует с образованием ацетат-иона и иона водорода [c.104]

Примером обратимого ингибитора является йон тетраметилам-мония, тормозящий ферментативный гидролиз ацетилхолина, катализируемый ацетилхолинэстеразой. Тетраметиламмоний образует с ферментом каталитически неактивный диссоциирующий комплекс. В качестве необратимого ингибитора можно назвать йодацета-мид, образующий в результате алкилирования сульфгидрильной группы прочные и каталитически неактивные производные ряда тиоловых ферментов (например, алкогольдегидрогеназы, папаина и др.). [c.80]

Необычная зависимость /Сш и Е, определяемых по суммарной скорости реакции, от температуры объясняется сложным характером связи этих величин с константами скорости отдельных стадий процесса (см. уравнение на стр. 160). По-видимому, в настоящее время мы не располагаем возможностью для достаточно точной оценки констант скорости всех стадий каталитического действия холинэстеразы. Можно лишь дополнительно высказать некоторые соображения о лимитирующей стадии и соотношениях констант скорости реакции. Интересно в этом отношении сопоставить кинетику гидролиза ацетилхолина и ацетил-Р-метилхолина [c.178]

Предположение о том, что константы к+2 и к+ имеют соизмеримую величину, по крайней мере в исследованном температурном интервале, не подтверждается результатами исследования температурной зависимости V. Если бы это было так, то должны были бы проявиться различия в энергии активации второй и третьей стадий и тогда зависимость 1п V от не была бы линейной (аналогично данным Уилсона и Кабиба для каталитического действия ацетилхолинэстеразы на гидролиз ацетилхолина). [c.179]

Исследование кинетики ингибирующего действия четвертичных солей алкиламмония позволило установить различия в свойствах холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы. Первоначально на основании, по-видимому, ошибочных экспериментальных данных Адамс и Уиттекер [133] сделали заключение, что активный центр холинэстеразы сыворотки вовсе не содержит анионной группировки, в то время как в ацетилхолинэстеразе она имеется. Однако Бергман и Вурцель [127] в результате подробного изучения влияния ионов тетраэтиламмония и других ингибиторов на активность холинэстеразы плазмы показали, что последняя содержит анионную группировку. Блокирование этой группировки приводит к снижению каталитического эффекта. Интересно, что четвертичные соли алкиламмония тормозили ферментативный гидролиз не только катионных субстратов типа ацетилхолина, но также и субстратов, не содержащих катионного центра, например, алкилгалогенацетатов или ди-ацетина. Очевидно, такой эффект солей тетраалкиламмония связан с их влиянием на конфигурацию активной поверхности белковой молекулы. [c.193]

Заметим, что аналогичные результаты получаются при исследовании кинетики каталитического расщепления субстрата холинэстеразами. Энергия активации гидролиза ацетилхолина в случае холинэстеразы составляет 6,5 ктл1моль и в случае ацетилхолинэстеразы — 2,8 ккалЫоль. Однако такое существенное снижение энергетического барьера не сопровождается адэкватным увеличением скорости реакции (см. стр. 163). Эти данные свидетельствуют [c.224]

Характер влияния pH на скорость гидролиза ацетилхолина и нейтральных эфиров под действием псевдохо-линэстеразы и ацетилхолинэстеразы угря был объяснен тем, что в каталитическом процессе участвуют две группы с рК 6,5 и 9,3 [241, 350, 413]. Колоколообразная [c.150]

Активность истинных холинэстераз в отличие от псевдохолинэсте-раз ингибируется высокими концентрациями субстрата (> 10 М). Причиной снижения скорости гидролиза при возрастании содержания субстрата является взаимодействие двух и более молекул ацетилхолина с одной каталитически активной субъединицей ацетилхолинэстеразы, которые мешают друг другу принять правильную ориентацию в активном центре фермента. Возможно также взаимодействие избыточных молекул субстрата с аллостерическими центрами ацетилхолинэстеразы. [c.61]