Алкилирование сульфгидрильной группы

АЛКИЛИРОВАНИЕ СУЛЬФГИДРИЛЬНОЙ ГРУППЫ [c.562]

Алкилирование сульфгидрильных групп [c.142]

Алкилирование — замена атома водорода в амино-, окси- или сульфгидрильной группе алкильными остатками [c.90]

Алкилированием называется реакция замены водородов аминогруппы, оксигруппы и сульфгидрильной группы радикалами жирного ряда (алкилами) [c.286]

Алкилированию подвергают главным образом амины. Алкилирование соединений с оксигруппой и сульфгидрильной группой проводится сравнительно редко. [c.286]

Реакция алкилирования протекает преимущественно по сульфгидрильной группе, либо одновременно по сульфгидрильной и аминогруппе. [c.39]

Примером обратимого ингибитора является йон тетраметилам-мония, тормозящий ферментативный гидролиз ацетилхолина, катализируемый ацетилхолинэстеразой. Тетраметиламмоний образует с ферментом каталитически неактивный диссоциирующий комплекс. В качестве необратимого ингибитора можно назвать йодацета-мид, образующий в результате алкилирования сульфгидрильной группы прочные и каталитически неактивные производные ряда тиоловых ферментов (например, алкогольдегидрогеназы, папаина и др.). [c.80]

Всегда, когда это возможно, необходимо попытаться восстановить активность фермента с помощью какого-либо подходящего специфического воздействия. Это единственный эффективный метод контроля, позволяющий исключить вероятность того, что утрата активности обусловлена общей денатурацией фермента. Так, ацетилирование гидроксильной группы, тирозина ацетил-имидазолом следует предпочесть иодированию бензольного кольца тирозина, поскольку замещающая ацетильная группа может быть отщеплена с помощью. реакции спонтанного гидролиза при слабощелочном значении pH. Аналогично инактивация фермента путем образования смешанного дисульфида при реакции с тиоловым соединением служит более подходящим способом доказательства участия 5Н-групп в катализе, чем реакция алкилирования сульфгидрильных групп иодацетатом или Ы-этилмалеимидом. Использование первого метода позволяет реактивировать фермент с помощью простой реакции восстановления, тогда как необратимая потеря активности в последнем случае может быть следствием либо специфического алкилирования ЗН-групп, либо вторичных конформационных изменений. Разумеется, оба типа экспериментов дополняют друг друга. [c.222]

Значение изменения растворимости можно иногда установить путем сравнения свойств производных белка. Например при алкилировании сульфгидрильных групп иодацетатом функциональные группы остаются заряженными, а при алкилировании иодацетамидом заряд исчезает. Это приводит к значительному различию в способности коагулировать при нагревании. Подобным же образом, при малонилировании в белок вводится новая полярная карбоксильная группа, обеспечивающая возможность димеризации малонильного производного. [c.339]

Алкилирование сульфгидрильной группы возможно также осуществить действиедМ па меркаптосоединения спиртов, непредельных соединений и жирных аминов. [c.518]

Замещение в бензольном ядре фенольного гидроксила на сульфгидрильную группу понижает подвижность атомов водорода бензольного ядра. Поэтому при взаимодействии, например, тиофенола с циклогексеном в присутствии ВРз -0(С2П5)2 при 95—97°С реакция протекает за счет подвижного водорода сульфгидрильной группы, в результате получается циклогексиловый эфир тиофе-иола с ВЫХОДОМ 74,8% и не образуются в ядре алкилзамеш ениые тиофенола. Таким образом, если исходить из выходов продуктов алкилирования, то изученные фенолы и их алкиловые эфщры по убывающей химической реакционной способности можно расположить приблизительно в следующий ряд фенол > крезолы > > гваякол > анизол и фенетол > тиофенол > нитрофенолы. [c.170]

Реакции алкилирования этилениминов наиболее быстро проходят с соединениями, содержащими сульфгидрильную группу. Так, в случае цистеина образуются тиоэфиры общей формулы XXVIII [c.59]

Цистеин. Сульфгидрильная группа остатка цистеина является одной из наиболее реакционноспособных в белках, и она особенно часто подвергается химической модификации. Для этой цели применяются а) алкилирование иодуксусной кислотой или иодацета- [c.163]

Овербергер полимеризовал и-винилфенилтиоацетат и исследовал скорость окисления и реакционную способность при алкилировании групп 5Н в гидролизованном полимере. При сополимеризации винилтиоацетата с виниленкарбонатом и с метилметакрилатом и последующем гидролизе были получены сополимеры, содержащие сульфгидрильные группы и гидроксильные и карбоксильные соответственно. [c.751]

Понятие алкилирование в общем смысле включает любой процесс вхождения алкила в органическое соединение на место атома водорода, в том числе и на место атома водорода, связанного с атомом углерода. Однако вхождение алкильной группы с образованием связи с атомом углерода (С-алкилирование) рассматривается отдельно в гл. XV (как реакция конденсации), и поэтому ниже термин алкилирование будет применяться в ограниченном смысле, означая лишь замену алкилом атома водорода в амино-или оксигруппе, реже в сульфгидрильной группе SH. В таком понимании процесс алкилирования относится к методам второй группы (замена имеющегося заместителя новым). Метод алкилирования имеет значение в применении как к промежуточным продуктам, так и к красителям. [c.525]

Алкилирование соединений, содержащих сульфгидрильную (ти-ольную) группу 5Н, имеет сравнительно ограниченное применение в технике. Атом водорода сульфгидрильной группы очень подвижен и легко замещается на алкил теми же приемами, что и атом водорода гидроксила. Наиболее часто встречается необходимость введения в связь с серой остатка —СНаСООН с целью получения арил-тиогликолевых кислот АгЗСНаСООН — употребительных промежуточных продуктов в синтезе индигоидных красителей. Для этого производное тиофенола обрабатывают при нагревании в водном растворе щелочи монохлоруксусной кислотой, например [c.562]

Алкилирование 5Н-групп. Для определения содержания сульфгидрильных групп в белках или для ингибирования ряда 8Н-содержащих ферментов ранее довольно широко применялись такие алкилирующие агенты, как йодацетат, йодацетамид, йодэтанол и другие. Однако в настоящее время известно, что все они могут необратимо соединяться с 8Н-группами только в мягких условиях (pH 7—8). Реакция протекает согласно уравнению [c.66]

Алкилирование. Для алкилирования белков используются такие реагенты, как диметилсульфат, йодистый и бромистый метил и диазометан (СНгМг). Реакция идет в слабощелочной среде при температуре 20—25°, и ее механизм аналогичен таковому реакции аминогрупп свободных аминокислот. Помимо аминогрупп в эту реакцию могут вступать сульфгидрильные группы и гидроксильные группы тирозина. [c.67]

Сульфгидрильные группы могут быть введены в мо-екулу целлюлозы методом алкилирования и по реакции уклеофильного замещения. [c.117]

Введение сульфгидрильных групп алкилированием существлено при взаимодействии целлюлозы с этилеп-ульфидом в присутствии NaOH по схеме [c.117]

Сульфгидрильная функциональная группа белков играет, как известно, важную роль в механизмах функционирования определенных ферментов. Поскольку большинство этих ферментов содержит несколько 5Н-групп, идентифицировать именно ту сульфгидрильную группу, которая непосредственно осуществляет каталитическую функцию, и определить ее место в аминокислотной цепи — довольно трудная задача. В некоторых благоприятных случаях каталитически активная 5Н-группа оказывается также наиболее химически активной, что может быть обусловлено ее незащищенным положением в третичной структуре фермента или ее окружением. Добавление одного эквивалента реагента на 5Н-группу, меченного радиоактивным изотопом, должно привести к тому, что помстится интересующая нас ЗН-группа. Однако 5Н-группа в активном центре может обладать такой же или меньшей реакционной способностью по сравнению с другими 5Н-групнами, и ее удается пометить лишь при помощи какого-нибудь остроумного метода. Если 5Н-груп-па, непосредственно участвующая в каталитическом акте, защищена субстратом от алкилирующих агентов, то после предварительного алкилирования всех остальных 5Н-групп в присутствии субстрата и последующего удаления избытка немеченого алкилирующего агента и субстрата ее можно пометить алкилирующим соединением, содержащим радиоактивную алки-лирующую группу. Этот прием используют только с нативным ферментом, поскольку добавление денатурирующего агента приводит к изменению укладки полипептидной цепи и нарушению специфической конформации активного центра, в результате чего субстрат не в состоянии защитить каталитически активную 5Н-группу, Алкилирующими агентами, удобными для проведения такого рода экспериментов, оказал ись С-иодацетамид и [c.479]

Вывод [121] об участии сульфгидрильной группы в связывании цинка привел к тому, что существование дисульфидной связи [1] оставалось незамеченным. Аминокислотный анализ обнаружил 2 моля цистеина в расчете на 1 моль белка. Поэтому из результатов титрования ПХМБ вытекало присутствие в КПА второй, нереакционноспособной SH-группы. Ни одну из этих SH-rpynn нельзя было легко алкилировать без предварительной обработки белка восстанавливающими агентами, такими, как меркаптоэтанол. После восстановления и алкилирования в присутствии фенилпро- [c.541]

Сульфгидрильная группа обладает высокой реакционной способностью благодаря легкости взаимодействия свободной электронной пары серы со сравнительно слабыми электрофильными агентами. Этим объясняется многообразие химических реакций, в которые она вступает (ацилирование, алкилирование, фосфорилирование, окисление, образование меркаптидов, попумеркаиталей, водородных связей), и ее особое место среди других функциональных групп белка при образовании сложной макроструктуры ферментов и ферментативном катализе. [c.205]

ФТГ- ys. Методика идентификации остатков ys зависит от природы химической модификации сульфгидрильной группы остатка цистеина до анализа на секвенаторе. Для количественной оценки содержания цистеина наиболее удобно использовать меченое [С ]-карбоксиметильное производное, полученное восстановлением и последующим алкилированием образца [С ]-иодоацетамидом. Все отщепленные остатки проверяют на наличие радиоактивности. Кроме того, можно определить время элюирования соответствующего производного цистсина, оценить количественно его содержание и использовать эти данные для хроматографической оценки содержания ys. Можно анализировать и ФТГ-производное цистеиновой кислоты, однако оно элюируется с колонки очень быстро, и при наличии многих соединений, также выходящих с колонки, содержание ФТГ-производного цистеиновой кислоты трудно оценить (тем более количественно). [c.417]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология