Гидролиз энергия активации

Рис. 14. Сопоставление величин стандартной свободной энергии активации А Gf для реакции гидролиза и-алкил-Р - )-галактопиранози-дов Р-галактозидазой [6] с соответствующими инкрементами свободной энергии переноса -алкильной труп-ПЫ из воды в октанол если заместитель

В присутствии катализаторов сахар в водном растворе гидролизуется на фруктозу и глюкозу. В присутствии ионов водорода энергия активации этой реакции равна 106,94 кДж/проб, а в присутствии энзима сахараза (гидролаза) она снижается до 34,40 кДж/проб. Насколько быстрее протекает при 25 °С гидролиз сахара в присутствии сахаразы в сравнении с гидролизом в присутствии такого же количества НС1 [c.130]

Такие ускорения реакции связаны с тем, что ферменты резко снижают энергетические барьеры на реакционном пути. Например, энергия активации для реакции распада пероксида водорода под действием иона железа (И) и молекулы каталазы соответственно равны 42 и 7,1 кДж/моль для гидролиза мочевины кислотой и уреазой — соответственно 103 и 28 кДж/моль. [c.150]

Яри.кгр. Энергия активации гидролиза сахарозы равна 32 000 кал/моль. В присутствии Н -ионов (катализатор) А = 25 600 кал/моль. Если же процесс катализируется ферментом сахаразой, то энергия активации уменьшается до 9400 кал/моль. [c.139]

Значения энергии активации и стерического фактора реакции гидролиза карбамида в спирто-водном растворе [c.101]

Для гидролиза сульфамидной кислоты константа скорости реакции к = 1,16- 10" л/(моль с) при 863 К, энергия активации 3 — 127,49 кДж/моль. Рассчитайте АА, АН и реакции. [c.382]

Выход адипиновой кислоты повышается, когда окисление осуществляют в двухтемпературном режиме при 60—80 °С на первой стадии и при 100—120°С на второй (это объясняется тем, что образование промежуточных продуктов синтеза адипиновой кислоты протекает с более низкой энергией активации, чем для промежуточных стадий получения побочных веществ, в то время как для гидролиза этнх веществ в адипиновую кислоту требуется повышенная температура). Положительно влияет также медь-ванадиевый катализатор, добавляемый в виде оксида меди и метаванадата аммония (в количестве 0,07% каждого компонента в расчете на взятый циклогексанол). Медь связывает оксиды азота в комплексы, а ванадиевые соединения ускоряют целевую реакцию и повышают выход адипиновой кислоты до 90—95%. [c.392]

Ферменты катализируют самые разнообразные реакции гидролиз и дегидрирование, конденсацию, изомеризацию, окислительно-восстановительные реакции и многие другие процессы. Они обладают рядом особых свойств, которые отличают их от органических катализаторов гомогенного типа и других известных катализаторов. Для них характерны исключительно высокая каталитическая активность и низкие энергии активации. [c.186]

В разд. 10.5 уже говорилось, что катализатор повышает скорость реакции (так же, как и скорость обратной реакции), поскольку обладает способностью снижать энергию активации данной реакции. Это достигается благодаря более сильному взаимодействию катализатора с активированным комплексом, являющимся переходным состоянием между молекулами реагентов и молекулами продуктов реакции. В качестве примера рассмотрим гидролиз мочевины, катализируемый ферментом уреазой. Молекула мочевины плоская ее электронную структуру можно представить как гибрид следующих трех структур [c.395]

В связи с этим основная ценность картирования активных центров заключается не в нахождении абсолютных значений показателей сродства Аг, гидролитических коэффициентов ко или инкрементов свободной энергии активации ферментативной реакции при переходе от сайта к сайту АСа, а, по-видимому, в практической демонстрации следующего положения количественный состав продуктов ферментативной реакции в любой момент времени в ходе гидролиза, а также зависимость скорости реакции от степени полимеризации субстрата могут определяться небольшим числом параметров активного центра (числом сайтов, положением каталитического участка) и эффективностью взаимодействия мономерных остатков субстрата с отдельными участками активного центра. [c.75]

Для анализа экспериментальных данных (распределение продуктов ферментативной деструкции полимера в зависимости от степени полимеризации, или средняя степень полимеризации продуктов гидролиза) используют теоретические модели ферментативной деструкции полимеров — обычно весьма детализированные, но, как правило, содержащие сильные (и неочевидные) допущения, лишающие смысла всю детализацию. К ним относятся допущения об аддитивности показателей сродства индивидуальных сайтов, о постоянстве гидролитического коэффициента независимо от способа связывания субстрата и степени его полимеризации, о постоянстве инкремента свободной энергии активации действия фермента при последовательном заполнении его сайтов и т. д. Несоответствие теоретических данных, рассчитанных с помощью подобных упрощенных моделей, с экспериментальными нередко трактуется как доказательство в пользу существования таких неординарных механизмов, как множественная атака. При этом в работах, как правило, отсутствует критический анализ ограничений модели, и в частности анализ альтернативных механизмов действия фермента без априорного привлечения неординарных механизмов. [c.103]

Насколько существенным может быть уменьшение энергии активации, показывает пример гидролиза сахарозы [c.61]

При обработке гексогена раствором щелочи в водном растворе ацетона происходит гидролиз [89]. Энергия активации этого гидролиза равна [c.272]

Задача № 1. Для гидролиза сульфамидной кислоты константа скорости /С= 1,16-10" л/моль-с при 90°С, энергия активации [c.162]

Рассмотренный механизм гидролиза невозможен в случае тетрахлорида углерода, так как в L-оболочке атомов углерода нет вакантных орбиталей, а Зб(-орбитали слишком отличаются по энергии. Гидролиз U должен происходить по другому механизму с высокой энергией активации, а потому очень медленно. [c.493]

Потенциалы восстановления на ртутном капельном электроде являются характеристикой реакционной способности органических пероксидов по отношению к нуклеофильному реагенту — электрону. В пределах пероксидов одного типа во многих случаях удается скоррелировать величины E /2 с некоторыми характеристиками реакционной способности пероксидов по уравнению Зумана—Гаммета—Тафта Д ,/2 = ро. Так, удовлетворительная корреляция наблюдается у пероксиэфиров для ,/2 с константами скорости шелочного гидролиза и энергиями активации термолиза [7, с. 161]. [c.12]

Повышение температуры и присутствие ионов ОН увеличивают скорость гидролиза. Энергия активации гидролиза полиангидрида себациновой кислоты равна 9,07 ккал1моль. [c.129]

Показано, что кинетика начального низкотемпературного химического превращения порохов (< 70°С) может отличаться меньшими значениями энергии активации процесса и большими скоростями по сравнению с ожидаемыми по результатам экстраполяции высокогемпераг рных измерений. Кинетически ведущими адссь могут становиться реакции гидролиза. ча счет остатчпой влаги в порохе и даже процессы химического взаимодействия нитроэфира со стабилизатором, когда он обладает активностью как нуклеофил, например при использовании дифениламина. [c.125]

На основании экспериментальных данных Ньюлинг и Хиншел- вуд [24в] пришли к выводу, что практически вся энергия активации требуется для преодоления энергетического барьера той стадии реакции, на которой происходит присоединение воды. Они указывают, что скорость реакции, как и в щелочном гидролизе, должна г таким образом, определяться скоростью присоединения гидроксила к карбонильному атому углерода, но, в то время как при щелочном гидролизе концентрация свободных гидроксильных ионов в растворе весьма высока, при кислотном гидролизе их приходится отрывать от молекул воды. Последний факт по всей вероятности может объяснить, почему при кислотном гидролизе энергия активации оказывается на несколько тысяч калорий выше . [c.451]

За ходом реакции удобно следить по измерению концентрации С1 после растворения отобранной из реакционного сосуда пробы в СН3СООН. Скорость реакции линейно зависит от концентрации R 1, энергия активации гидролиза около 18 ккал/молъ, период полупревращения 3000 сек. Вычислить ошибку определения константы скорости реакции, если точность определения концентрации С1 составляет i 0,3%, температура поддерживается с точностью 0,1°, начальная концентрация R 1 равна 0,1885 М и пробы отбираются через 1000, 2000, 3000 и 4000 сек с точностью 2 сек. [c.582]

Скорость реакции гидролиза карбамида зависит от температуры, давления, концентраций реагирующих веществ, а также от присутствия веществ, способных быть катализаторами (или замедлителями) данной реакции. Бейли с сотр. [8] показал, что скорость реакции гидролиза карбамида увеличивается в 2 раза при возрастании температуры на 10 Г (5,5° С), что реакция гидролиза карбамида описывается уравнением первого порядка, а энергия активации нри 85° С равна 33,6 ккал1молъ. Из веществ, [c.99]

Доказано также, что реакция гидролиза карбамида в спиртоводном растворе протекает по уравнению второго порядка и что с увеличением концентрации этанола скорость гидролиза уменьшается причем с повышением температуры скорость гидролиза уменьшается. Значения энергии активации для реакции гидролиза карбамида в снирто-водном растворе ири различных концентрациях этанола, а также значения стерического фактора, характе-ризуюш,его условия реакции гидролиза в пространстве (подхода реагирующих молекул друг к другу), приведены в табл. 25. [c.101]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

Рис. 43. Свободные энергии образования фермент-субстратного комплекса AGs и ацилфермента Д Gg н свободные энергии активации каталитических стадий ацилирования гидролиза ацилфермента от свободной энергии переноса Д (Зэкстр субстратной группы R из воды в органический растворитель ( -октанол), если в субстрате НСН(ННС0СНз)С(0)0СНз заместитель R

Рис. 30. Определение энергии активации щелочного гидролиза кар-бометоксидигидроизокарбостирила

Исследуется акватация (кислотный гидролиз) дихлордиэтилендиами-нокобальт (П1) хлорида транс — (Со (еп)2 lal"" С1, однако допустимы варианты и с другими диаминовыми комплексами. Следует определить среднюю константу скорости (аналитическим и графическим способами), время полупревращения и энергию активации реакции. [c.382]

Sill, ii rioiiiiiiH Силаны (SIH4 и др.) и гидриды других элементов группы IVB термодинамически неустойчивы (i G° С СО) по отношению к диссоциации на элементы, окислению и гидролизу. Алканы (СН4 и др.) термодинамически устойчивы к диссоциации на элементы и к гидролизу. Хотя алканы термодинамически неустойчивы по отношению к окислению до диоксида углерода и воды, при комнатной температуре они инертны из-за большого значения энергии активации реакции окисления. [c.492]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Задачи работ —определение констант скоростейи энергии активации Еа в случае кислотного гидролиза и и Е — для щелочного. [c.788]

В водном растворе рязложение солей диазония протекает по механизму 5л/1Аг. Скорость реакции определяется энергией активации саглой медленной стадии— образования арил-катиона. В свою очередь энергия активации зависит от влияния заместителей как на стабильность субстрата, так н на стабильность переходного состояния, которое в данном случае близко по электронному строению арил-катиону. Поэтому при анализе приведенных в задаче относительных скоростей гидролиза необходимо рассматривать влияние заместителей не только на стабильность арил-катиона, но и на стабильность субстрата. См [8J, с, 397. [c.236]

Время гелеобразования зависит от температуры и соотношения компонентов гелеобразующей системы. Растворы солей алюминия без карбамида гелей не образуют. При изменении температуры на каждые 10 С время гелеобразования изменяется в 3,5 раза. Энергия активации гидролиза карбамида в гелеобразующем растворе равна 115 кДж/моль, при отсутствии соли алюминия достигает 134 кДж/моль, что указывает на катализ кислотой, образующейся в результате гидролиза соли алюминия. Другими словами, кинетика гелеобра- [c.62]

Показано [73], что в реакции -крезола с ГМТА, константа скорости которой равна 1,9-10 л моль- с , наиболее медленными, определяющими суммарную скорость процесса стадиями, являются гидролиз ГМТА и образование амниометилен-ионов кинетика реакции описывается уравнением первого порядка энергия активации равна 64,9 кДж/моль, В роли катализатора выступают гидроксибеизиламины, образующиеся параллельно с основными продуктами реакции [c.69]

Реакция гидролиза пероксикеталя ацетона имеет первый порядок по дипероксиду в присутствии как избытка воды, так и гидропероксида энергия активации этой реакции гидролиза составляет 70.3 5.0 кДж/моль, энтропия активации равна -65.2 4.6 Дж/моль град. При изменении концентрации серной кислоты в реакционной системе изменение начальной скорости реакции (JVq) соответствовало порядку реакции по кислоте. При этом зависимость от логарифма индикаторного отношения (У) имела вид прямой с наклоном, равным единице. Поскольку состав реакционной среды при изменении концентрации кислоты был зафиксирован, подобная зависимость свидетельствует о том, что лими-тируюшей стадии предшествует быстрая ионизация молекулы пероксикеталя. [c.317]

Известно, что в химическое взаимодействие вступают только активные молекулы, обладающие определенной избыточной энергией по сравнению со средней энергией всех молекул — энергией активации ( 1), выражаемой в кДж-моль . Количество акпшных молекул в каждый данный момент составляет лишь небольшую долю их общего числа, и, поскольку необходимое распределение энергии занимает конечное время, гидролиз крахмала происходит с измеримой скоростью, определяемой величиной энергетического барьера (энергии активации), который должен быть преодолен реагирующими веществами. [c.177]

Наиболее эффективный способ увеличения количества активных молекул — снижение энергии активации, достигаемое применением катализаторов, в чем и состоит сущность катализа. Неорганические катализаторы снижают энергию активации на 16—30 кДж- моль- , биологические —на 68—75 кДж-моль-. При гидролизе а-1,4-глюкозйдной связи в амилозе в пересчете на одинаковые с минеральными катализаторами концентрации катализаторов скорость реакции под действием, например, а-амилазы будет на 9—12 порядков выше. [c.178]

По этому уравнению и известным из опыта кинетическим константам можно вычислить энергию активации, которая для ферментативного гидролиза крахмала (при величине ее, принятой в первые стадии гидролиза) оказалась равной около 45кДж-кмоль- (для кислотного гидролиза — около 130 кДж-кмоль ). [c.180]

Чтобы образовались продукты гидролиза O2+2NH3, молекула воды должна сблизиться с молекулой мочевины, при этом атом кислорода воды должен приблизиться к атому углерода мочевины почти с противоположной стороны по отношению к атому кислорода мочевины, в то же время оба атома водорода должны примкнуть к атому азота. Промежуточный комплекс, вероятно, включает деформированную молекулу мочевины, в которой атом углерода выведен из плоскости NNO, а четыре атома водорода оттянуты от этой плоскости. Такая деформация облегчается, если в процессе участвуют NH- или ОН-группы фермента, которые способствуют образованию водородных связей между атомом кислорода мочевины, атомами кислорода фермента и двумя атомами азота мочевины в то же время группа фермента, не образующая водородной связи, например группа СНг, отталкивает атом углерода мочевины. Молекула воды также может удерживаться ферментом в положении, удобном для деформированной молекулы мочевины. При температуре тела человека уменьшение энергии активации на 5,93 кДж-моль приводит к десятикратному увеличению скорости реакции (разд. 10.4), Энергия водородной связи О—Н- - О или N—Н- - О равняется примерно 20 кДж-моль- . Отсюда следует вывод о необходимости считаться с тем, что энергия деформации, обусловленная рядом водородных связей, может быть равной 25—30 кДж-моль , а это значит, что скорость реакции может увеличиться в 10 000—100 000 раз, что и наблюдается в некоторых реакциях, катализируемых ферментами. [c.396]

Термоокислит. деструкция П. начинается при 240-250 °С (энергия активации ок. 105 к Дж/моль). При у-облучении он деструктируется по связи С (О)—О и сшивается в результате отрыва протона от группы СН. В воде и водных р-рах щелочей и к-т П. медленно гидролизуется до молочной к-ты. П. нетоксичен в тканях живого организма подвергается биодеструкции с образованием нетоксичных продуктов. [c.636]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология