Белки тирозина

Реакция Миллона. При использовании реакции Миллона как реакции на белок основываются на присутствии в большинстве белков тирозина, являющегося замещенным фенолом. [c.120]

Ксантопротеиновая реакция — появление при действии азотной кислоты желтой окраски, переходящей от добавления аммиака в оранжевую. Это в сущности реакция на ароматические ядра, содержащиеся в некоторых аминокислотах, входящих в состав белка (тирозин, фенилаланин, триптофан). [c.700]

Способностью восстанавливать реактив Фолина в синее соединение обладает не только свободный тирозин, но и белок. Можно было бы ожидать, что интенсивность окраски, возникающей при взаимодействии реактива Фолина с белком, пропорциональна содержанию в белке тирозина и цис-теина. В действительности, оказалось, что если белок обработать предварительно солями меди, то даваемая им с реактивом Фолина окраска намного превышает ту, которую могли бы дать только названные аминокислоты. Считают, что в составе белковой молекулы, образовавшей медный комплекс, с реактивом Фолина взаимодействуют также и другие аминокислоты, а поэтому интенсивность возникающего окрашивания в известной мере пропорциональна содержанию белка. Лоури и сотрудники использовали этот принцип для количественного определения белка. [c.45]

С растворами яичного белка и желатины проделывают реакции Миллона, ксантопротеиновую, диазореакцию и реакцию на триптофан. Сопоставив результаты, записывают вывод о наличии или отсутствии в исследованных белках тирозина, триптофана и гистидина. [c.219]

КСАНТОПРОТЕЙНОВАЯ РЕАКЦИЯ, цветная качеств, р-ция на белки. Для ее осуществления к р-ру белка прибавляют конц. HNOj до тех пор, пока не прекратится образование осадка, к-рый при нагр. окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматич. колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых к-т с хииоиовой системой сопряженных двойных связей, напр. [c.547]

Реакция М и л л о н а. При приливании к раствору белка реактива Миллона, действующим началом которого является смесь азотнокислых и азотистокислых солей закиси и окиси ртути, белок выпадает в осадок, который при нагревании окрашивается в красный цвет. Эта реакция обусловлена наличием в белке тирозина. Белки, в молекуле которых тирозин отсутствует этой реакции не дают. [c.278]

В основу метода определения белка по Лоури положена реакция Фолина, открывающая в белке тирозин и триптофан. Окрашенный белковый комплекс получают в два этапа 1) реакция меди с белком в щелочной среде 2) восстановление фос-фомолибденово-фосфовольфрамового реагента белком, обработанным медью. [c.71]

Тирозин является одной из важнейших составных частей белков его присутствие в белках безусловно необходимо для питания животных и человека. Особенно много тирозина получается при гидролизе казеина (более 3,5/о) и фиброина шелка (до 10%). Как продукт превращения белков тирозин был найден в самых различных животных и растительных веществах. [c.391]

Желатина, которую получают при нагревании коллагена, не обладает антигенными свойствами. Этот факт первоначально пытались объяснить отсутствием в этом белке тирозина. Однако желатина не приобретает антигенных свойств и после присоединения к ней тирозина [17], диазосоединений [18] или иода [19]. В настоящее время отсутствие антигенных свойств у желатины приписывают нескольким причинам 1) желатина представляет собой денатурированный в результате нагревания белок и вследствие этого не обладает определенной внутренней структурой [20] 2) при введении в организм она не отлагается в местах образования антител, но быстро выводится из организма [18, 19] 3) желатина содержит большое количество глицина. Поскольку глицин не содержит в а-положении боковых цепей, пептидные цепи, в состав которых входит глицин, могут свободно вращаться вокруг своей длинной оси, что влечет за собой нарушение их пространственной конфигурации [21]. В связи с этим пептидные цепи желатины не обладают жесткой структурой, которая является одним из необходимых условий иммунологической специфичности белков. [c.333]

Ксантопротеиновая реакция. При действии на раствор белка концентрированной азотной кислоты уже на холоду, но скорее при нагревании, появляется интенсивная желтая окраска. Эта реакция зависит от присутствия в молекуле белка тирозина или триптофана (см. выше). [c.356]

Ксантопротеиновая реакция (от греч. к8ап1о5 — желтый) характерна для бензольного ядра циклических аминокислот, входящих в состав белка (тирозина, триптофана, фенилаланина). При действии концентрированной азотной кислоты на свободные аминокислоты и белки происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. Такое желтое окрашивание наблюдается при попадании азотной кислоты на кожу, шерсть, ногти и т. д. [c.52]

Реакция Милона. Прибавление к раствору белков реактива Милона (см. стр. 93) вызывает появление белого осадка, окрашивающегося при нагревании в красноватый или темнокрасный цвет. Эта реакция объясняется присутствием в белках тирозина. [c.356]

Тирозин. В большей части белков содержится 10—50 остатков, причем в растворимых белках тирозин присутствует всегда. В отдельных случаях встречаются большие количества (пепсин, инсулин). [c.259]

Для белков коэффициент экстинкции при 280 нм намного ниже, чем соответствующая величина для нуклеиновых кислот при 260 нм, и зависит от содержания в белках тирозина и триптофана. Поэтому определение белков в УФ-свете по поглощению при 280 нм представляет собой менее чувствительную процедуру, чем методы окрашивания (рис. 70), К тому же для количественной оценки получаемых данных необходимо учитывать, что разные белки имеют неодинаковые коэффициенты экстинкции. Без построения специальных калибровочных кривых денситометрия в УФ-свете не позволяет производить прямое количественное сравнение кривых различных белковых зон. С помощью отдельных денситометров можно выявлять до [c.182]

Как будет видно из дальнейшего, радиоактивную метку чаще всего вводят в антигены для использования их в методах конкуренции. Но иногда метка в антиген включается плохо (мало тирозина ) или нарушает антигенные свойства белка (тирозин в антигенном детерминанте). В этих случаях бывает целесообразно ввести метку в специфические антитела, [c.277]

Пример 5-Г. Идентификация скрытых остатков тирозина в гипотетическом белке. Тирозин является единственной аминокислотой, которая может иодироваться. Пусть гипотетический белок по данным аминокислотного анализа содержит шесть остатков тирозина. При реакции 1 мкг такого белка с можно было осадить трихлоруксусной кислотой и отделить на фильтре из стекловолокна препарат с радиоактивностью 2550 имп/мин. Если же реакцию проводили в присутствии денатурирующего агента при полном нарушении третичной структуры белка, в осадке наблюдали радиоактивность, равную 3820 имп/мин. Следовательно, имеются (2550/3820)-6 4 остатка тирозина, способных иодироваться в случае, когда белок обладает нативной конфигурацией. Отсюда 6—4 = 2 остатка тирозина недоступны и, следовательно, скрыты в трехмерной структуре. В этом случае радиоактивность позволяет определить иод в белке в количествах, слишком малых для определения химическими методами. [c.123]

Принцип метода. Фенольный реактив Фолина—Чиокальтеу дает синее окрашивание с щелочными растворами белков. Интенсивность окрашивания в основном зависит от содержания в исследуемом белке тирозина и триптофана. [c.67]

В отношении анализа мочи О. С. Лобахиной были изучены возможности хроматографического варианта определения мочевины, мочевой кислоты, белков, тирозина, уробилина как на хроматографической бумаге, так и на колонках из окиси алюминия и силикагеля, по тем же реакциям. Вполне однозначные результаты были получены для реакций на белок с п-диметиламинобензальдегидом, на тирозин по реакции Милона, на уробилин по альдегидной реакции. [c.344]

Прямые методы. 1. Сырую биомассу определяют после осаждения клеток центрифугированием. После центрифугирования отмытых клеток можно определить сухую массу. Оба метода не свободны от довольно больших систематических ошибок. 2. Гораздо большую точность обеспечивает определение общего азота (метод микро-Кьельдаля и микродиффузионный метод определения аммиака), а также определение общего содержания углерода (по ван Слай-ку-Фолчу). 3. В повседневной практике часто определяют содержание бактериального белка. Хорошие результаты дают модификации биуретового метода и другж колориметрические методы. Микрометоды основаны на измерении количества характерных компонентов белка тирозина, триптофана (по Лоури или Фолину). [c.192]

Оказалось, что внутригенные супрессорные мутации возможны не только в случае делеций или вставок, но и в тех случаях, когда исходная мутация обусловлена заменой основания, что, как мы помним, приводит к синтезу дефектного белка, в полипептидной цепи которого какая-то одна аминокислота заменена на другую. Вторая, независимая мутация в том же самом гене приведет к замене еще одной аминокислоты в другом участке полипептидной цени, причем эта вторая мутация может частично или полностью компенсировать дефект от первой мутации, так что функциональная активность белка будет восстановлена. Известно, что замена остатка глицина на остаток глутаминовой кислоты в одном положении белка А триптофансинтетазы может быть компенсирована второй заменой (которая сама по себе также приводит к инактивации белка) — тирозина на цистеин (расстояние между этими двумя точками равняется 36 аминокислотным остаткам). [c.495]

Милоновая реакция. Милоновый реактив — это водный раствор азотнокислой ртути, содержащий азотистую кислоту. С белком (при кипячении) дает красное окрашивание. Реакция указывает на присутствие в белке тирозина [c.382]

Исследования Либихом и его сотрудниками продуктов распада белковой молекулы привели к открытию среди продуктов гидролиза белка тирозина, который был впервые обнаружен в 1846 г. [307] и в 1849 г. идентифицирован Ф. Бапиом [97]. [c.41]

В отношении животной тирозиназы вопрос более ясен. Тирозиназа окисляет не посторонние вещества, как гваяколовую кислоту или салициловый альдегид, а нормальный продукт распада белков —тирозин. Если принять во внимание, что окисление тирозина в известное черное вещество не может быть достигнуто химическим путем (Абдергальден и Гугенгейм ), то можно считать, что тирозиназа является первой бесспорной оксидазой, найденной в животном организме. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология