Метилкобаламин

Гомоцистинурия — наследственный дефект цистатионин-р-син-тазы, метилентетрагидрофолатредуктазы, или фермента, превращающего витамин В]2 в метилкобаламин. Проявляется высокой концентрацией гомоцистеина и метионина в тканях, нарушениями умственного развития и развития скелета высокой концентрацией гомоцистеина и нормальной метионина при нарушении умственного развития высокой концентрацией гомоцистеина и низкой концентрацией метионина и развитием пернициозной анемии. [c.277]

Метилкобаламин (СНз-Вц ф-ла II, К = СНз)-в организме находится в меньщих кол-вах, чем др. прир. формы витамина Вц. Выполняет ф-ции кофермента 5-метил-тетрагидроптероил- L - глутамат Ь - гомоцистеин - 8 - метил-трансферазы, катализирующей ресинтез метионина из гомоцистеина путем переноса на него метильной группы от N -мeтилтeтpaгидpoфoлиeвoй к-ты. [c.384]

Соединения типа кофермент-кобаламина, у которых вместо нуклеозидного лиганда имеются алкил-, алкен-, ацил- или 8—Со-связанные группы, получают из витамина 6125 (XV), действуя на него различными реагентами, имеющими сродство к электрону. Обычно это сильные алкилирующие и ацилирующие вещества. Так, для синтеза метилкобаламина можно использовать диазометан, диметилсульфат [63, 242] или йодистый метил, причем последний применяют как в щелочной среде, так и в уксусной кислоте [2311. Конденсацию с витамином проводят в атмосфере инерт- [c.612]

Помимо кофермент-кобаламина, биохимическую активность проявляют и его аналоги, полученные из природных источников. Так, метилкобаламин является донором метильной группы в ферментативном синтезе метионина из гомоцистеина [69, 210] [c.614]

Биологическая роль витамина многогранна. Основной точкой его при-. ложения является прямое или косвенное участие в биосинтезе белка, нуклеиновых кислот, в образовании и переносе метильных групп при превращении гомоцистеина в метионин. Недавно выделен метилкобаламин, при посредстве которого осуществляется этот процесс. Витамин В участвует в реакции ацетилирования, способствует восстановлению сульфгидрильных групп кофермента А, ускоряя тем самым процесс окисления пировиноградной кис-Коферментную функцию в ряде реакций выполняет не [c.148]

Форма 8121 — мощный нуклеофил (а также восстановитель) кофермент В12, по-видимому, образуется из нее в результате нуклеофильной атаки. 4ТР. В присутствии диазометана форма 812 превращается в метилкобаламин (Н = СНз, рис. 6.10), Следовательно, при химических превращениях В12 могут образовываться и карбокатион, и карбанион. И в бактериях, и в печени наиболее распространенная форма витамина В12 — 5 -дезоксиаденозилкофермент, правда, в меньших количествах присутствует также [I метилкобаламин. [c.382]

Из многочисленных химических свойств кобаламинов мы отметим лишь узловую их реакцию, связанную с обменом группировки X на различные другие. Так, оксикобаламин, являясь основной природной формой витамина В,2, легко обменивает свой гидроксил, например, на метильиую группу, а в такой форме коферментно связанный метилкобаламин выполняет функцию донора метильных групп в некоторых биосинтезах. [c.279]

Как в бактериях, так и в печени 5 -дезоксиаденозильный кофермент является преобладающей формой витамина В 2. Однако в меньших количествах присутствует также метилкобаламин. Выделен и ряд других природных аналогов кофермента. Так, псевдовитамин В 2 вместо диметилбензимидазола содержит аденин, который, подобно диметилбензи- [c.284]

Некая группа X, которая может быть присоединена связью С—С, С—О или С— V, переносится к соседнему атому углерода, несущему атом водорода. В то же время этот атом водорода переносится к углероду, с которым первоначально была соединена группа X. Только в одном случае (для фермента рибонуклеотидредуктазы, табл. 8-6) перенос водорода протекает межмолекулярно. Вторая группа реакций включает перенос метильных групп с участием метилкобаламина и некоторые родственные реакции [163]. [c.292]

Первым указанием на это послужили исследования Вайсбаха, который показал, что С-меченый метилкобаламин может быть выделен в результате обработки фермента метильными донорами, такими, как [c.297]

Второй тип переноса метильной группы от метилкобаламина имеет место при образовании метана анаэробными бактериями, количественно важной реакцией в биосфере. Метаногенные бактерии могут превращать метильные группы метанола, ацетата или №-СНз-Н4ро1 в метан, а также восстанавливать СО2, формальдегид или формиат в метан. [c.297]

РС атом серина, метилкобаламин. В восстановлении муравьиной кислоты принимает участие тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК). [c.180]

Имеются различия между витамином Bj2 и его коферментом в протекании реакций циклизации ацетамидного заместителя кольца В и хлорирования атома углерода в положении 10. Цианокобаламин при действии хлорамина Т первоначально образует лактон, затем протекает реакция хлорирования. При действии первого эквивалента хлорамина Т (в 0,0025 М растворе соляной кислоты) на метилкобаламин ( IX) первоначально происходит замещение хлором по углероду положения 10, а затем избыток хлорирующего агента приводит к образованию монохлорлактона метил-кобаламина (СХ), обнаруживаемого по характерному поглощению при 1778 см-1 [QQI [c.609]

Метилкобаламин имеет обширную химию, некоторые из его реакций входят в цепь. метаболизма метанпродуцирующих бактерий. Он переносит метильные группы к ионам Hg(n), Т1(П1), Pt(n) и Au (I). Очевидно, что именно этим способом некоторые бактерии проявляют свое пагубное действие, превращая относительно безопасную элементную ртуть, которая скапливается на дне озер и морей, в чрезвычайно токсичные соли, содержащие ион метил-ртути СНзНе+. [c.650]

Со ) формы кобаламинового кофермента. Метилирование этого полностью восстановленного кобаламина приводит к метильному аналогу кобаламиновых коферментов (метильная группа заменяет собою дезоксиаденозильную в структуре, представленной на стр. 237). Метилкобаламин передает свою метильную группу на гомоцистеин как неферментативным путем, так и ферментативным — с большей скоростью в присутствии В12-апофермента. В системах млекопитающих К -метил-ТГФ служит донором метильной группы при биосинтезе метионина в реакции, протекающей с участием каталитических количеств З-аденозилметионина. Необходимость участия в этой системе В12-коферментов не установлена. [c.437]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.278 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.264 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.288 ]

Основы неорганической химии (1979) -- [ c.650 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.165 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.183 , c.355 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.238 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология