Аминокислоты, диссоциация функциональных групп

Изоэлектрнческие точки а-амино-а-карбоновых кислот лежат около pH = 6, так как константы диссоциации карбоксильной группы несколь ко выше константы диссоциации аминной группы. Введение в амино кислоту дополнительных функциональных групп — кислых, основных ли только полярных смещает изоэлектрическую точку (см. табл. 4) В кислой среде в аминокислотах подавляется диссоциация карбоксиль ной группы и соединение ведет себя как амин. В щелочной среде подав ляется диссоциация аммонийной группы и проявляются кислые свойсгва вещества. [c.459]

Разделение а-аминокислот. В последние годы для разделения а-аминокислот посредством хроматографии на бумаге широко используют в качестве подвижных растворителей высшие спирты—бутиловый (первичный, вторичный, третичный), амиловый (первичный, третичный) и их смеси с низшими спиртами—метиловым, этиловым, пропиловым. Применение спиртов и их смесей оказалось особенно благоприятным по следующим обстоятельствам. Величина R для аминокислот в высших спиртах может быть легко повышена путем увеличения содержания в этих растворителях воды, добавлением к ним низших спиртов, муравьиной и уксусной кислот и оснований—пиридина и других. Добавление кислот или оснований не только увеличивает гидрофильность растворителя, но и изменяет степень диссоциации аминокислот и влияет на заряд полярных функциональных групп, что в свою очередь приводит к заметному изменению аминокислот. [c.127]

Полиэлектролиты могут одновременно содержать различные кислые и основные функциональные группы. В этом случае они амфотерны, и эффективный заряд образующихся при диссоциации полиионов зависит от pH раствора. Типичные представители таких полиэлектролитов — полимерные аминокислоты. [c.209]

Избирательностью ионообменной сорбции легко регулировать при помощи изменения pH раствора в случае неполностью диссоциированных веществ. Ири этом необходимо сочетать степень диссоциации понов в растворе со степенью диссоциации функциональных групп применяемых ионитов. Используя слабые иониты в солево форме, можно простым фронтальным способом (фильтрацией раствора через колонку) разделить сильные и слабые электролиты. Элютивный метод позволяет в один прием разделить ряд соединений в соответствии с их диссоциацией. Подобным образом, например, осуществляется разделение аминокислот [26, 27], хотя решающую роль здесь играют законы динамики сорбции, согласно которым последовательность сорбции п вытеснения компонентов может оказаться иной, чем при учете одних лишь законов статики ионного обмена. [c.24]

Так как а-амино- и -карбоксильные группы всех аминокислот, входящих в состав белка, кроме концевых, участвуют в образовании пептидных связей, то на поведение молекулы белка в растворе наибольшее влияние оказывает способность к диссоциации функциональных групп в боковых цепях аминокислот (см. стр. 28). Если pH среды, в которой находятся молекулы белка, имеет такую величину, что число положительно заря-7кенных групп в молекуле равно числу групп, заряженных отрицательно, то говорят, что белок находится в изоэлектрической точке (см. стр. 36). Если молекулы белка в этих условиях поместить в поле постоянного тока, то они не будут двигаться ни к катоду, ни к аноду. В изоэлектрической точке белок имеет, как правило, наименьшую растворимость и склонен к ассоциации. Так, ацетилхолинэстераза — фермент, гидролизующий ацетилхолин, имеет изоэлектрическую точку при pH 5,1, причем растворимость фермента в этих условиях уменьшается в несколько раз рис. 8). [c.23]

Учитывая эти соображения, можно разобраться в поведении аминокислот нри диссоциации. Например, замещение а-протона в глицине на метильную группу должно лишь незначительно повлиять на рКа карбоксильной группы. Это действительно выполняется для аланина (табл. 2.1), а также для других аминокислот с нейтральными боковыми группами. Однако в р-аланине, в котором аминогруппа отделена от карбоксильной уже двумя углеродными атомами, эти две функциональные группы оказывают друг на друга меньшее влияние и значение рКа попадает в интервал между значегшями рКа глицина и рКа уксусной кислоты. рКа карбоксигруппы нейромедиатора ГАМК, в котором амино- и карбокснгрупны отделены тремя углеродными атомами, близко по значению таковой в уксусной кислоте. [c.40]

Безводная уксусная кислота особенно подходит в качестве растворителя для титрования органических соединений, содержащих амино- или амидную функциональную группу. Кроме того, в отличие от воды этот растворитель пригоден для прямого титрования большинства аминокислот стандартным раствором кислоты. Ранее отмечалось (гл. 10), что в водной среде эти соединения существуют преимущественно в виде биполярных ионов, являющихся недостаточно сильными кислотахми или основаниями, чтобы их можно было оттитровать. В ледяной уксусной кислоте, однако, диссоциация карбоксильной группы практически полностью подавляется, что позволяет титровать аминогруппу хлорной кислотой. [c.295]

Температуростойкость резин определяется формированием в ходе вулканизации прочных кластерных комплексов Сг + с пер-фторкарбоновыми кислотами [23], а невысокая в ряду фторкаучуков верхняя предельная температура эксплуатации связана с довольно низкой энергией диссоциации М—0-связи в цепи (223 кДж/моль) [3, с. 341]. Образование в результате обменных реакций трифторацетата хрома и карбоксильных групп нитрозо-каучука трифторуксусной кислоты (близкой по свойствам к серной кислоте) вызывает большие трудности при переработке резин и их применении из-за сильной коррозии пресс-форм и контактирующих с резинами металлических деталей. При заме не триацетата хрома на другие агенты вулканизации, при при менении которых не выделяются агрессивные вещества эпо ксидные смолы (пат. США 3725374, 1974), олигобутадиен с кон цевыми изоцианатными группами (пат. США 3733295, 1973) аминокислоты (пат. США 4124575, 1978), получаются резины ( ухудшенными свойствами. Не получила практического примене ния и разработка нитрозокаучуков с другими (не карбоксиль ными) функциональными группами. Это относится, в частности к нитрозокаучуку с мономерными звеньями гексафторбутадиена (пат. Великобр. 1425561, 1976 1425562, 1976) и оригинальным методам его сшивания под действием линейных и циклических стабильных биснитроксильных радикалов типа [c.20]

Поскольку активный центр определяет и специфичность и каталитическую активность фермента, ои должен представлять собой структуру определенной степени сложности, приспособленную для тесного сближения и взаимодействия с молекулой субстрата или по крайней мере с теми ее частями, которые нег осред-ственно участвуют в реакции. Первоначально предполггалссь, что в каждой молекуле фермента имеется много активных центров, однако сейчас стало ясным, что в большинстве случаев на каждую молекулу приходится только один или два активных центра. Поверхность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, принадлежащих боковым цепям аминокислот. Любая из них может играть в молекуле фермента ту или иную роль, влияя на конформацию фермента и на его взаимодействие с субстратом в силу своих химических особенностей и даже просто своим присутствием (стерический эффект). Значение функциональных групп белка для структуры и каталитического действия ферментов очень многообразно. Атомы кислорода, азота, серы участвуют в образовании водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в 3 2 Е И С И Г Л ОСТИ от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электро-фильных катализаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат или изменять своим электростатическим воздействием реакционноспособность соседних групп молекул фермента. Аминные, имндозольные, гидроксильные, тиоловые и некоторые другие группы во многих ферментных реакциях выполняют функции промежуточных акцепторов и переносчиков [c.137]

Следует также ожидать влияния взаимодействия между функциональными группами, рассмотренного в предыдущем разделе, и на термодинамическое равновесие реакций других типов. Эти влияния рассматривались, в частности, для случая термодинамической устойчивости пептидной связи в макромолекуле белка [38]. Если гидролиз пептидной связи приводит к отщеплению отрезков макромолекулы и сопровождается разрывом ряда водородных связей, кажущаяся константа равновесия гидролиза должна уменьшаться вдвое при разрыве одной водородной связи [39]. Экснериментальные данные о равновесии такого типа были получены для фибриногена — белка, участвующего в образовании тромбов крови. В первой стадии процесса образования тромбов происходит гидролиз определенных пептидных связей и образуются короткие фрагменты макромолекулы. Этот процесс можно сделать обратимым и определить положение равновесия. Было показано [39], что равновесная концентрация пептидных олигомеров определяется устойчивостью наиболее легко гидролизуемых пептидных связей, скорость гидролиза которых на четыре порядка выше, чем нормальных пептидных связей. Однако, по-видимому, фактическая устойчивость этих связей весьма близка к нормальной, и низкое значение кажущейся константы равновесия реакции объясняется очень высокой степенью ассоциации олигомерных фрагментов, образующихся из макромолекулы исходного белка. Это указывает на то, что разрушение водородных связей не является необходимым для со.ль-волиза пептидной связи, и оно происходит лишь после расщепления пептидных связей. Аналогичные выводы могут быть сделаны на основании экспериментов с рибонуклеазой. Этот фермент также можно, гидролизуя н птидные связи определенного типа, расщепить на сегменты, состоящие из звеньев двадцати аминокислот [40]. Однако и в этом случае образующиеся олигомеры связаны между собой крайне прочно (константа диссоциации меньше 10 ) преимущественно водородными связями и разнообразными вторичными связями, которые при гидролизе пептидной связи не разрываются. [c.22]

Для каждой аминокислоты имеется как минимум две константы кислотной диссоциации одна для а-карбоксильной — рА (а-СООН), другая —для протонированной а-аминогруппы — р а(а-КНз). Нри наличии кислотно-основных функциональных групп в радикале R аминокислоты появляется дополнительная рК (R) (см. табл. 1.2). Нужно отметить, что за счет -/-эффекта КНг-группы при а-углеродном атоме величина рХ (а-СООН) для аминокислот меньше, чем для соответству-юших карбоновых кислот (например, для глицина рК (а-СООН) = 2,35, а для уксусной кислоты — 4,7). [c.45]

Существование этих четырех совершенно различных групп белков дает прекрасный пример того, как природа решает некоторые проблемы координационной химии (в данном случае обратимой координации кислорода) не одним, а несколькими способами. Даже механизм, связывающий константу равновесия со степенью оксигенации всего белка, был создан природой не только для гемоглобина, но и для гемоцианина. Однако полученные недавно функционально активные кобальтсодержащие аналоги гемоглобина и миоглобина показывают, что природа перепробовала не все возможные решения этой проблемы даже в пределах комплексов из тех металлов, аминокислот и других лигандов, которые имеются в ее распоряжении. Кобальтовые аналоги характеризуются меньшим сродством к кислороду, чем нативные белки [207], но pH и дифосфоглицерат влияют на них примерно так же, как и в случае гелюглобинов. Гем-гемовые или гомотропные взаимодействия в кобальтовых аналогах выражены слабее, чем в исходных белках [108]. Кобальтовые аналоги получены путем диссоциации гемоглобина или миоглобина на белок и железопорфирин (разд. 7.4) и последующей рекомбинацией белка с кобальтовым аналогом железопорфирина. [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология