Брадикинин биологическая активность

Многие биологически активные полипептиды содержат несколько остатков пролина. Чрезвычайно высоким содержанием пролина отличается брадикинин. Следует отметить также коллаген — белок, построенный главным образом из остатков про- [c.200]

Биологическая активность аналогов брадикинина и ангиотензина 11 [36] [c.52]

Церулеин по сравнению с брадикинином снижает артериальное давление на более долгое время, однако вызывает более слабые сокращения гладких мышц. Имея похожую структуру с гормоном желудочно-кишечного ракта холецистокининпанкреозимином (разд. 2.3.1.12), церулеин обладает и похожей биологической активностью. Сверх того, оба пептида церулеин и фил-лоцерулеин совпадают в С-концевом участке с гастрином. Филлоцерулеин в более слабой форме повторяет спектр активностей церулеина. [c.284]

Большой интерес вызывает пространственная структура биологически активных олигопе1 тидов. Большинство из них не образует четких пространственных форм в водном растворе. Вместе с тем в ряде случаев прослеживается присутствие свернутых форм со сближенными С- и -концевыми участками. В неполярных средах или при взаимодействии с матрицей рецептора свернутые формы могут стабилизироваться электростатическими взаимодействиями противоположно заряженных группировок (рис. 63). Для многих биологически активных пептидов — брадикинина, тафцина, энкефа-линов, пептида дельта-сна, фрагментов кортикотропина, мелано-тропина и др. были получены циклические аналоги в которых свернутые конформации фиксированы образованием ковалентных связей. Проявление этими аналогами высокой биологической актив- [c.110]

Пространственное строение брадикинина исследовалось с помощью комплекса физико-химических и теоретических методов. Согласно этим данным (В. Т. Иванов и Г. И. Чипенс) для брадикинина возможно образование свернутых структур, стабилизированных ионными взаимодействиями С-концевого карбоксила и гуанидиновой группы N-кoнцeвoгo аргинина. Вероятность таких взаимодействий повышается при переходе к органическим растворителям и в комплексе с рецептором. Действительно, циклические аналоги брадикинина обладают высокой биологической, активностью. [c.273]

Токсическое действие. Яд морских ежей обладает выраженным гемолитическим, паралитическим, спазмогенным и кардиотоксическим действием, а также высвобождает из физиологических депо такие вещества, как гистамин и брадикинин. В свою очередь некоторые авторы связывают токсичность с содержанием в яде гистамина и серотонина. Токсичность яда морской звезды связывают с его способностью вызывать гемолиз эритроцитов и блокировать нервно-мышечную передачу. Сапонины голотурий обладают высокой биологической активностью, в том числе противоопухолевым действием, антимикробной активностью, тормозят развитие оплодотворенных яиц морского ежа и синтез нуклеиновых кислот в них, блокируют проводимость нерва подобно тому, как это наблюдается при отравлении тетродотоксином (см. Яды рыб). [c.726]

Серин часто встречается в биологически активных полипептидах, например в АКТГ, МСГ, глюкагоне, инсулине, эледои-зине, брадикинине. Реакционной способностью гидроксильной группы серина объясняется та большая роль, которую играет эта аминокислота в активных центрах многих ферментов. Главным структурным элементом важного класса фосфопептидов является фосфосерин. Трудности в синтезе серинсодержащих пептидов вызываются высокой реакционной способностью гидроксильной группы, а также лабильностью пептидных связей, образованных серином [589, 948], и склонностью остатка серина к реакциям р-элиминирования и N- O-ацильным миграциям. [c.273]

Оказалось, однако, что такой синтетический полипептид, полученный Буассона и сотр. [293], Швицером и сотр. [2025], а также Николаидесом и Де Вальдом [1619], по фармакологическим свойствам отличается от брадикинина. Гуттманн и Буассона [899] (ср. [294]) предприняли попытку исправить неточность, допущенную при определении строения брадикинина, путем синтеза, других октапептидов с измененной последовательностью аминокислотных остатков. Когда в молекулу октапептида ввели еще один остаток пролина [292], то был получен нонапептид H-Arg-Рго-Рго-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH, который оказался по своей биологической активности полностью идентичным бради-кинину. Затем Эллиотт и сотр. [667] (ср. [663а]) провели повторное определение строения брадикинина, которое подтвердило наличие в пептидной цепи этого гормона еще одного остатка пролина таким образом было установлено, что строению бради- [c.105]

Фармакологические испытания проводили на препаратах брадикинина, полученных с помощью змеиного яда [1136], трипсина [512, 513, 664, 665], а также на синтетических образцах [1281—1284, 1385, 2108]. Качественное и количественное сравнение биологической активности природных и синтетических препаратов показало, Что все три соединения идентичны (ср., однако, [1709а, 1710]). [c.112]

Нонапептиды, полученные двумя различными путями, не отличались друг от друга ни по аналитическим данным, ни до биологической активности. Кроме того, поведение синтетических соединений по 5тношению к протеолитнческим ферментам не отличалось от поведения природного брадикинина (ср. [667]). При инкубировании с химотрипсином легко происходило отщепление 1 моля аргинина, а последующий разрыв пептидной связи Phe -Ser , приводящий к образованию H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-OH и H-Ser-Pro-Phe-OH, протекал значительно медленнее. Карбоксипептидаза отщепляла только С-концевой остаток фенилаланина (Phe ) у октапептида, образовавшегося при инкубировании с химотрипсином. [c.122]

Туг -Брадикинин синтезирован также Новаком [1632а] путем конденсации bo-Arg(N02)-Рго-Рго-01у-Туг-ОН с Н-8ег-Рго-Phe-Arg(N02)-0Bz N02 карбодиимидным методом и снятия защитных групп каталитическим гидрогенолизом. Первый из этих фрагментов, С-концевой пентапептид, получен из СЬо-Агд(ЫОг)-Рго-МНМНг и Н-Рго-С1у-Туг-ОН (ср. рис. 27). Свободный нонапептид очищен препаративным электрофорезом на бумаге (уксусная кислота/муравьиная кислота, pH 1,5). Данные о биологической активности Туг -брадикинина в этой работе не приведены. [c.131]

Данные по биологической активности аналогов брадикинина и каллидина, получен исследуемых соединений с активностью, синтетического брадикинина. Данные о влиянии на дозы (полулогарифмическая кривая снижение давления на 10—3.5%). [c.158]

В дополнении к табл. 4 приведены данные о биологической активности других аналогов брадикинина и каллидина, сообщения о синтезе которых были опубликованы в последнее время. Подробнее свойства и синтез этих соединений не рассматриваются. [c.178]

Фасциоло и сотр. [706, 707], а также Хальворсен и сотр. [920] из продуктов взаимодействия ренина свиньи с фракцией бычьей плазмы, содержащей ангиотензиноген, выделили соединение, обладающее сосудорасширяющими свойствами. Это соединение было названо веществом V. Подобно брадикинину, вещество V инактивируется при обработке химотрипсином или Д1 н. раствором едкого натра. Напротив, пепсин и 0,1 н. раствор соляной кислоты не снижают биологической активности этого гормона. По-видимому, вещество V представляет собой полипептид, очень близкий или даже идентичный брадикинину. [c.182]

Сравнение биологической активности синтетических препаратов эледоизина каллидина и брадикинина [c.187]

Метанольные экстракты кожи различных видов Phyllomedusa и Rana содержат три биологически активных пептида, которые были выделены с помощью хроматографии на основной окиси алюминия. Один из них обладает свойствами, подобными брадикинину, но, по-видимому, не идентичен ему. Второй заметно отличается от брадикинина. Гипотензивное действие третьего пептида в отличие от всех других кининов характеризуется длительностью [697]. [c.220]

Тканевые гормоны — это биологически активные вещества, которые синтезируются в различных тканях организма и оказывают местное регулирующее воздействие. Многие из них синтезируются в органах пищеварения и регулируют их деятельность. Этр гастрин (стимулирует секрецию желудка), секретин (усиливает секрецию двенадцатиперстной кишки), хо-лецистокинин (усиливает секрецию тонкого кишечника) и др. Такие тканевые гормоны, как гистамин, серотонин, брадикинин, простагландины, влияют на тонус кровеносных сосудов, возбудимость нервной системы. В клетках мозга образуется гамма-аминомасляная кислота (ГАМК), которая регулирует процессы торможения нервной системы и выступает в роли фактора утомления. В гипофизе могут образовываться гормоны эндорфи-ны, которые оказывают обезболивающее действие, а при высоких концентрациях вызывают чувство эйфории подобно наркотическим препаратам. [c.130]

Для терапии конъюгированные антигены представляют наибольший интерес как индукторы антител, нейтрализующих экзо- и эндогенные биологически активные соединения. В работе [208] было показано, что иммунизация животных КА, содержащими в качестве гаптенов остатки ФАВ, действующих на центральную нервную систему (морфин, фенобарбитал, аминазин и т. д.), может повысить устойчивость организма к токсическим дозам этих ФАВ. Индукция антител к морфину КА и возникновение толерантности к нему описаны в [210]. Интересно, что естественная толерантность к опиоидам также связана с иммунологическими механизмами. Аналогичные исследования проведены для КА, полученных из ксантина, кофеина, теофил-лина и других ФАВ. Более детально иммунологическая инактивация экзогенных веществ рассмотрена в [215]. Особенно важна такая инактивация с целью профилактики и лечения отравлений, а также наркоманий, вызванных злоупотреблением наркотиками. Нейтрализация эндогенных вазоактивных веществ — холестерина, брадикинина, ангиотензина П, альдосте-рона стероидных гормонов и сердечных гликозидов — демонстрирует широкие возможности использования метода иммунологической детоксикации с помощью КА. Предложен иммуно-фармакологический метод контрацепции, основанный на нейтрализации физиологического действия хорионического гонадотропина высокоспецифичными к нему антителами, полученны- [c.144]

Одна из наиболее интересных групп физиологически активных пептидов — это пептиды, образующиеся из биологически инертных белков, обычно присутствующих в плазме. В нее входят ангиотонины, брадикинин и каллпдин. [c.54]

Смотреть страницы где упоминается термин Брадикинин биологическая активность: [c.176] [c.193] [c.94] [c.235] [c.399] [c.235] [c.399] [c.29] [c.119] [c.124] [c.147] [c.157] [c.157] [c.175] [c.176] [c.177] [c.177] [c.178] [c.178] [c.182] [c.183] [c.516] [c.86] [c.130] [c.7] [c.52] [c.54] [c.136] [c.260]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология