Ферменты змеиного яда

Известны некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, которые действуют или только на аминокислоты белкового происхождения, или только на их антиподы. Так называемая оксидаза -аминокислот (из змеиного яда) катализирует окислительное превращение природных аминокислот в кетокислоты, в то время как субстратами для оксидазы -аминокислот (из почечной тканн) могут служить только антиподы белковых аминокислот [c.367]

К белкам относятся и ферменты — биокатализаторы, содержащиеся в клетках всех живых организмов и встречающиеся также в крови, лимфе и пищеварительном тракте. Ферменты состав ляют 90% всех клеточных белков. Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мыщ Ц сердца, содержат также ферменты, которые разрушают белки в организме жертвы. [c.192]

Ферменты, найденные во всех змеиных ядах [c.82]

Физиологическое значение змеиной L-аминокислотной оксидазы не выяснено. Токсичность змеиного яда, по-видимому, не связана с присутствием этого фермента. [c.188]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

Полученные полимеры по своим свойствам напоминают природные олигонуклеотиды под действием кислот и щелочей они распадаются с образованием смеси 2 - и З -фосфатов нуклеозидов, под действием фермента змеиного яда дают 5 -фосфаты нуклеозидов. Однако их отношение к панкреатической рибонуклеазе, избирательно расщепляющей только З -фосфаты, отличает их от природных РНК- Этот фермент, как уже указывалось выше (стр. 249), полностью расщепляет природный полимер синтетические полимеры, напротив, расщепляются лишь частично и разбиваются на олигонуклеотиды с меньшей степенью полимеризации, уже не способные к расщеплению указанным ферментом, но подвергающиеся кислому и щелочному гидролизу. Этот результат вполне естествен и подтверждает, что в синтетическом полимере, в отличие от природных РНК, наряду с 3 -5 -связью (VHI) имеется и 2 -5 -связь (IX), не расщепляющаяся панкреатической риГонуклеазой. Образование последней происходит при раскрытии полимеряого циклического фосфата (VII) наряду с полимером, характеризующимся 3 -5 -связью. [c.250]

Кинины образуются не только при действии трипсина, ферментов змеиного яда и калликреина, но и без их участия. Так, например, отмечено выделение кинина из плазмы человека при [c.111]

Фибриноген образуется в печени. Содержание его в плазме крови человека составляет около 0,35%. При забо,деваниях печени содержание фибриногена в крови понижается (гипофибриногенемия). Фибриноген осаждается из плазмы на холоду при добавлении к ней до полунасыщения хлористого натрия или же до четверти насыщения сернокислого амлюния и некоторыми иными солями. Осаждается он также из плазмы при —3°—0° С 10-процентным раствором этилового спирта. Молекулярный вес фибриногена человека равен около 330 ООО. Фибриноген, как ул<е указывалось, под влиянием тромбина превращается в фибрин. Некоторые другие ферменты (протеолитические), как папаин и ферменты змеиного яда, также вызывают превращение фибриногена в фибрин. [c.520]

Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн (1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке Z)L-aминoки лoт двумя ферментами. При действии -ам инооксидазы, выделяемой из яда гремучей змеи, остаются >-аминокислоты, при действии же / -аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [c.659]

В змеиных ядах содержится большая группа ферментов, главным образом гидролаз (Jimenez-Porras, 970 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972, и др.). В табл. 19 приведены ферменты, обнаруженные к настоящему временн в з.меииых ядах с указанием их тривиального на. вания, а также систематического названия и шифра, присвоенному данному энзиму Международной комиссией по ферментам (Диксон, Уэбб, 1966). Подавляющее большинство ферментов является общим для морских змей, эла- [c.81]

Ферментативные методы. В настоящее время известны ферменты, для которых достаточно четко различается скорость гидролиза 2 - или З -фосфатов от скорости гидролиза 5 -фосфатов. Успехи современной знзимологии позволяют подобрать высокоспецифические рибонуклеазы, избирательно расщепляющие либо только 5 -фосфаты, либо 2 - и З -фосфаты. Наиболее часто в аналитических целях используется высокоспецифическая 5 -нуклеотидаза змеиного яда, расщепляющая только 5 -фосфатную связь. Применение этого фермента позволяет чрезвычайно просто решить вопрос о месте фосфорного остатка если нуклеотид расщепляется нуклеотидазой змеиного яда, то он может Г,ыть только 5 -фосфатом если, напротив, он остается неизменным в этих условиях, то он является 2 - или З -фосфатом. Ферментативными методами возможно также определить различие между 2 - и З -фосфатной связью. [c.219]

В 1958 г. Хорана предложил для последовательной деструкции цоли-дезоксирибонуклеотидов использовать избирательный ферментативный гидролиз. Были найдены два специфических фермента, которые избирательно расщепляли 3 -5 -связь дизамещенного эфира по месту связи Ссз)—О или С сз)—С ("5) — О. Фосфодиэстераза селезенки расщепляла эту связь по месту С(5)—О, оставляя С (з)-фосфат, диэстераза змеиного яда — связь С (3) —О, оставляя С (5)-фосфат. Так как в полимерной цепи ДНК или соответствующего олигонуклеотида с одного края всегда находится нуклеотид со свободной С (3)-гидроксильной группой, а с другой стороны цепь заканчивается нуклеотидом со свободным С (Г)-гидроксилом, то, очевидно, можно, действуя тем или иным ферментом, последовательно разрушать цепь с одного из ее концов, идентифицируя отщепляющиеся мононуклеотиды с помощью бумажной хроматографии. [c.254]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Преимущество этого метода в том, что нет необходимости получать производные, однако чувствительный к окислению энантиомер разрушается, а некоторые аминокислоты невосприимчивы к атаке. Оксидазы -аминокислот найдены в некоторых змеиных ядах, а их О-аналоги — в почках млекопитающих. Разумеется, ферменты можно использовать как для получения производных,, так и для фрагментации субстратов. В 1937 г. Бергман и Френ-кель-Конрат обнаружили, что папаин катализирует образование пептидной связи первым примером явилось образование анилида из Л/-бензилоксикарбонилглицина. Этот фермент специфичен для -аминокислот, было обстоятельно изучено образование арилгидра-зидов из рацемических Л/-ациламинокислот. Одна из трудностей состояла в том, что в некоторой степени затрагивался и О-энан-тиомер, одиако в результате исследования множества замещенных арилгидразидов в настоящее время установлено, что о-фторфенил-гидразин приводит к гидразидам, содержащим 99,9 % аминокислот в качестве стандартной аминокислоты используется аланин [50]. (Для сравнения, фенилгидразин дает только 88,2% -фенил-гидразида.) Этот метод сейчас используется для практического раз- [c.245]

Ферментативное расщепление полисахаридной цепи, содержащей несколько различных остатков моносахаридов и различные типы связей, осуществляется ферментами, катализирующими преимущественно разрыв того или иного типа связи. Единственным относительно хорошо изученным примером такого рода ферментов являются гиалуронидазы. Известны три различных пути распада гиалуроновой кислоты а) расщепление гликозидных связей N-ацетилглюкозамина при этом главным продуктом гидролиза является тетрасахарид I такой распад происходит под действием текстикулярной гиалуронидазы и гиалуронидазы змеиного яда б) р-эли-минирование заместителей у С, остатков глюкуроновой кислоты, приводящее к ненасыщенному дисахариду И (гиалуронат-лиаза из бактерий) в) расщепление гликозидных связей глюкуроновой кислоты с образованием олигосахаридов типа П1 (гиалуронидаза из головок пиявок) [c.619]

Химический гидролиз ДНК почти не применяют из-за ослож-ния его побочными процессами. Более предпочтителен фермен-тивный гидролиз под действием нуклеаз. Обычно для этой цели пользуют змеиный яд, в котором содержатся ферменты, рас-епляющие фосфодиэфирные связи. Такие ферменты проявляют ецифичность по отношению к разным типам нуклеиновых [c.443]

Эти ферменты известны под общим названием эндонуклеазы рестрикции. Термин эндонуклеаза означает, что фермент катализирует расщепление нуклеиновой кислоты по внутренним фосфодиэфирным связям в отличие от зкзонуклеаз, катализирующих отщепление концевых звеньев нуклеиновой кислоты (к их числу относится упоминавшаяся в 7.3 фосфодиэстераза из змеиных ядов). Сокращенно эндонуклеазы рестрикции называют рестриктазами. В табл. 7.5 перечислены некоторые из наиболее широко используемых при изучении структуры ДНК и других биохимических исследованиях рестриктазы. [c.276]

Лизофосфатидилхолин и лизофосфатидилэтаноламин. Образуются при гидролизе в фосфатвдилхолине или фосфатидилэтаноламине сложноэфирной связи в положении 2 при действии специфичного фермента — фосфолипазы А2, особенно активного, например, в змеином яде [c.294]

Лучшие результаты дают ферментативные методы гидролиза, в том числе использование фосфодиэстеразы змеиного яда, рибонуклеазы и других ферментов. Совокупность химических и ферментативных методов однозначно показывает, что и в ДНК, и в РНК поли нуклеотидные цепи построены однотипно за счет 5 3 -фос-фодиэфирных связей межхц каждыми двумя соседними нуклеозид-ными звеньями. [c.307]

Змеиные яды—богатейший источник ферментов. Так, в яде среднеазиатской кобры содержатся фосфолипаза [124], рибонуклеаза [125] и другие ферменты гидролитического характера. Высокой физиологической активностью обладает яд змей из рода Bungarus. Выделяемый из него а-бунгаротоксин обладает активностью фосфолипазы А и одновременно является мощным ингибитором дыхательных ферментов [126] помимо белков с активностью фосфолипазы А, протеазы и гиалуронидазы в яде Bungarus содержатся сильнодействующие кардио- и нейротоксины [127] и ацетилхолинэстераза [c.200]

Деятельность обоих ферментов различается очень резко, что хорошо видно при сравнении образующихся веществ. Продукт, синтезированный с помощью концевого фермента, был обработан фосфодиэстеразой змеиного яда, последовательно состригающей нуклеотидные звенья с З -гидроксильного конца цепи. За 4 час 97 % включившейся метки перешло в кислоторастворимые соединения, причем эти нуклеотиды составляли лишь 8% всего синтезированного нолинуклеотрща. Отсюда видно, что имело место концевое включение меченого нуклеотида. С другой стороны, из продукта, образовавшегося иод действием ренликационного фермента, за то же время высвобождалось только 55% радиоактивности. Отсюда следует, что значительная часть включившехтся метки не локализована на концевом участке ДНК или возле него. [c.211]

С помощью химического и ферментативного гидролиза было показано, что синтетические полинуклеотиды, как и РНК, состоят из нуклеозид-5 -монофосфатных единиц, связанных между собой 3, 5 -фосфодиэфирными связями (стр. 46). Анализ концевых групп показал, что на конце полипептидной цепи находится фосфатная группа, этерифицированная по С-5 концевого нуклеозида. При гидролизе щелочью, фосфодиэстеразой змеиного яда, фосфодиэстеразой из селезенки или панкреатической рибонуклеазой эти полимеры дают точно такие же продукты, как и РНК. Очоа и его сотрудники воспользовались перечисленными свойствами, чтобы выяснить природу межнуклеотидных связей, образуемых с помощью фермента. Они синтезировали (А, Г, У, Ц)-полимер из смеси нуклеотидов, содержавшей АДФ, меченный по фосфору, и затем гидролизовали его фосфодиэстеразой змеиного яда (фиг. 87). Из полученных после гидролиза четырех нуклеозид-5 -фосфатов меченым оказался только АМФ, и его удельная радиоактивность соответствовала удельной радиоактивности первоначально включенного АМФ. Следовательно, во время синтеза фосфоэфирпая связь АМФ не затрагивалась. Если же синтезированный полимер гидролизовали щелочью или фосфодиэстеразой селезенки, то метку включал каждый из четырех пуклеозид-З -монофосфатов. Значит, в ходе синтеза полинуклеотидфосфорилаза формирует связи А—ф—А, Ц—ф—А, У—ф—А и Г—ф—А. Аналогичные результаты были получены с Р -УДФ. [c.253]

Вместе с тем в бактериях, отличающихся резко выраженной инвазион-ностью, в быстро растущих злокачественных опухолях, в пчелином и змеином ядах, а также в ряде тканей содержится комплекс ферментов, именуемый гиалуронидазой, вызывающий постепенный распад гиалуроновой кислоты до глюкозамина и глюкуроновой кислоты. [c.87]

ДНК-аза I (белок с молекулярным весом 61 500) принадлежит к числу эндонуклеаз. Для проявления ее активности необходимо присутствие ионов двухвалентных металлов (обычно Mg ). Фермент активен при нейтральных значениях pH и катализирует беспорядочное расщепление межнуклеотидных связей по а-типу, разрывая главным образом связи между пуриновыми и пиримидиновыми нуклеотидами. Продуктами гидролиза являются при этом олигонуклеотиды. Последующая или одновременная обработка смеси очищенной фосфодиэстеразой из змеиного яда (не содержащей примесей каких-либо других ферментов) дает почти количественный выход дезоксири-бонуклеозид-5 -фосфатов, входивших в состав исходного продукта. [c.131]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты змеиного яда: [c.81] [c.85] [c.18] [c.25] [c.135] [c.137] [c.110] [c.679] [c.577] [c.57] [c.74] [c.84] [c.63] [c.504] [c.230] [c.312] [c.312] [c.313] [c.255] [c.63] [c.355] [c.58] [c.86] [c.210] [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология