Циклические пептиды конфигурация

Суммируя все, что известно сейчас о циклизации пептидов, можно сказать, что обычные линейные трипептиды, как правило, будут димеризоваться вследствие их определенной конфигурации и образования ассоциатов. Пентапептиды могут удваиваться главным образом за счет ассоциации однако пентапептиды способны давать и мономерные циклические соединения, если только этому не препятствуют конфигурационные факторы. Для доказательства общего характера этого принципа необходимы дальнейшие исследования. В частности, очень полезным было бы изучение циклизации гептапептидов. [c.350]

Интересно отметить, что среди этой группы природных соединений имеется значительное количество производных пролина. Это, наверное, не так уж удивительно, принимая во внимание то, что при образовании диоксопиперазинов предщественник дипептида принимает iju -расположение относительно пептидной связи, и хорощо известно, что энергия активации г< с/гра с-изомеризации производных Л/-ацилпролина существенно ниже, чем для других пептидных производных. В отличие от большинства других циклических пептидов, две пептидные связи в диоксопиперазинах обладают 1 с-конфигурацией, и это оказывает влияние на топологию и химию этих соединений. [c.305]

Конформации малых циклических пептидов интенсивно исследовались Рамачандраном и его школой [74—76, 19, 103]. Замыкание небольших пептидов с амидными группами, находящимися в гра с-конфигурации, не всегда возможно более того, в некоторых случаях даже плоские iiы -пeптидныe единицы могут не обеспечить замыкания, и тогда необходимы деформации валентных углов и ю-деформации. [c.133]

Возможность реакции удвоения при циклизации пептидов заставляет рассмотреть некоторые общие вопросы циклообразования в связи с величиной цикла. Молекула простейшего циклического пептида, циклодипептида (дикетопиперазина), представляет собой шестичленное кольцо. Наличие свободного вращения вокруг простых связей приводит к тому, что циклические соединения с большей величиной цикла обычно свободны от напряжения. Поэтому теоретически возможно существование любых циклопептидов, больших, чем циклодипептиды. Однако факт удвоения показывает, что это не отвечает действительности. По-видимому, причиной удвоения является наличие определенной конфигурации амидной связи. Амидная группировка вследствие мезомерного эффекта (1) является плоской [104, 936] и существует в энергетически наиболее выгодной транс-конфигурации [c.349]

Степень полимеризации П. составляет от 10-20 до неск. тысяч остатков. Каждый моносахаридный остаток в составе П. может находиться в пиранозной или фуранозной форме и иметь а- или Р-конфигурацию гликозидного центра (см. Моносахариды). Моносахаридный остаток способен образовывать одну глнкозидную связь с соседним моносахаридом, но может предоставить иеск. гидроксильных rpyim для присоединения др. моносахаридов. В соответствии с этим, как и в случае олигосахаридов, молекулы П. могут быть линейными или разветвленными. Линейные П. имеют один невосстанавливающий и один восстанавливающий конец в разветвленных П. также м. 6. только один восстанавливающий конец, тогда как число невосстанавливающих концевых моносахаридных остатков на 1 превышает число разветвлений. Благодаря гликозидной гидроксигруппе восстанавливающего конца молекулы П. могут присоединяться к молекулам неуглеводной природы, напр, к белкам и пептидам с образованием гликопротеинов и протеогликанов, к липидам с образованием липополисахаридов и гликолипидов и т.д. в сравнительно редких случаях наблюдается образование циклических П. [c.21]

Таким образом, опытные данные и результаты теоретического конформационного анализа показывают, что в отношении своей конфигурации пептидная группа в амидах, циклических и линейных пептидах, депсипеп-тидах и белках имеет лишь две вакансии - ш = 180° и ш = 0°, что, в свою очередь, бесспорно свидетельствует о большой высоте потенциального барьера, разделяющего транс- и цыс-конфигурации. [c.136]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Примерами могут служить пептиды, полученные изменением направления аци/1ирования в пептидной цепи — так называемые ретро-изомеры (рис. 84, пара б—г), аналоги, образованные полным обращением конфигурации всех аминокислотных остатков (энантио-изомеры) (рис. 84, пара а — б), и особенно аналоги, сконструированные комбинацией этих двух приемов (ретро-энан-тио-изомеры) (рнс. 84, пара а — г или а — в, рис. 85). Такого рода модификации касаются как циклических, твк и линейных пептидов, однако в последнем случае для топохимического подобия аналогов необходимо, чтобы N- и С-концевые группы были соответствующим образом блокированы (рис. 86). [c.174]

Аналогичным методом Проке и Вейганд [6] подтвердили ь-конфигурацию пролина в циклическом нонапептиде (см. разд. 3.5.1). После полного гидролиза полученные аминокислоты сначала трифторацетилировали и затем превращали в соответствующие метиловые эфиры М-ТФА-аминокислоты-ь-валина реакцией с метиловым эфиром ь-валина в условиях, исключающих рацемизацию. С помощью ГЖХ удалось подтвердить ь-конфигурацию пролина, но было обнаружено также существенное количество, около 10%, в-пролина, что объясняли исключительно длительным временем гидролиза, необходимым для полного расщепления. Этот результат представляет общий интерес, показывая, что все методы исследования оптической чистоты соединений, основанные на полном гидролизе соответствующего пептида, несовершенны вследствие рацемизации, протекающей в какой-то степени в ходе кислотного гидролиза. В гораздо большей мере можно ожидать рацемизации в условиях полного гидролиза, чем в более мягких условиях частичного гидролиза. Таким образом, последнему методу следует отдать предпочтение, хотя, как упоминалось выше, при необходимости рацемизация может быть компенсирована до определенного предела аналогичной обработкой соответствующей аминокислоты. [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология