Белки дыхательные

Третий транспортный белок, изученный методом рентгеноструктурного анализа, — это цитохром с. Он входит в состав белков дыхательной цепи митохондрий и участвует в переносе электрона путем по- [c.106]

Неправильно. Хотя в большинстве белков дыхательной цепи роль переносчиков электронов выполняют атомы железа, однако в одном белке в этом качестве выступает молекула флавина, а в двух белках-атомы меди. [c.340]

Ладыгина М. Е. Применение метода инфракрасной спектроскопии для характеристики белков дыхательного аппарата//Большой практикум по физиологии растений. М. Высш. шк., 1975. С. 370—380. [c.113]

Дыхательная цепь — это последовательная цепь ферментов,, осуществляющая перенос атомов водорода и электронов от окисляемых субстратов к молекулярному кислороду. В дыхательной цепи реализуется электрохимическая разность потенциалов, созданная на мембране первичными генераторами ДцН+, в синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата. У животных этот процесс осуществляется в результате окисления субстратов белками дыхательной цепи, у растений — при переносе электрона хлорофилла, возбужденного квантом света, к воде. [c.127]

Что можно сказать об изменении белков дыхательной цепи в ходе эволюции [c.132]

Ну и что Сначала разрушили, а теперь сделаем, да такую, что в ней будет только один тип белков — дыхательный фермент [c.79]

Участие в дыхательном электронном транспорте принимают белки, содержащие железосероцентры (см. рис. 58). Они входят в состав некоторых флавопротеинов, например сукцинат и НАД(Ф) Нз-дегидрогеназ, или же служат в качестве единственных простетических групп белков. Дыхательные цепи содержат больщое число Ре8-центров. В митохондриальной электронтранс-портной цепи функционирует, вероятно, около дюжины таких белков. В зависимости от строения Ре8-центры могут осуществлять одновременный перенос 1 или 2 электронов, что связано с изменением валентности атомов железа. [c.362]

Митохондриальные фосфолипиды характеризуются особенно высокой степенью ненасыщенности в сердечной мышце на каждый атом фосфоли-нидного фосфора приходится в среднем 3,2 двойной связи. Эта ненасыщен-ность, видимо, имеет определенное функциональное значение, так как каталитическая активность любого из четырех комплексов при экстракции липидов жировыми растворителями резко снижается, а при добавлении ненасыщенных фосфолипидов (например, липидов из митохондрий, лецитина из яиц, мяса и сои или же синтетического о леи л лецитина) снова восстанавливается. При этом чем больше степень ненасыщенности добавляемых липидов, тем резче выражен их активирующий эффект. Роль фосфолипидов, по-видимому, двояка 1) они стабилизируют активные конформации белков дыхательной цепи, как каждого в отдельности, так и их комплексов, и 2) они способствуют взаимодействию активных белков с другими важнейшими компонентами — коферментом Q, факторами, необходимыми для окислительного фосфорилирования, а также со структурными белками. [c.392]

Цитохромы образуют семейство окращенных белков, объединяемых наличием в их молекуле связанной группы гема принимая один электрон, атом железа, входящий в состав гема. восстанавливается - переходит из состояния Fe III в состояние Fe II. Гем содержит порфириновое кольцо и атом железа, прочно связанный с помощью четырех азотных атомов, расположенных в углах квадрата (рис. 7-27). Близкие по строению порфириновые кольца определяют красный цвет крови и зеленый цвет листьев, связывая железо в гемоглобине (разд. 10.5.3) и магний в хлорофилле (разд. 7.3.6). Из множества белков дыхательной цепи. хучще всего изучен цитохром с его трехмерная структура была определена методом рентгеноструктурного анализа (рис. 7-28). [c.451]

Помимо шести различных гемов в молекулах цитохромов, более чем шести железо-серных центров и убихинона, имеются еще два атома меди и флавин, служащие переносчиками электронов и прочно связанные с белками дыхательной цепи на всем пути от NADH до кислорода. Путь переноса электронов включает всего около 40 различных белков. Порядок расположения различных переносчиков в дыхательной цепи был определен с помощью сложных спектроскопических измерений (рис. 7-31), и вначале многие белки были выделены и описаны как отдельные полипептиды. Однако истинное понимание функции дыхательной цепи пришло позднее, когда выяснилось, что белки организованы в три больших ферментных комплекса. [c.452]

Хемносмотическая гипотеза в том виде, как она была предложена и развивалась Митчеллом, оставалась тесно связанной с концепцией векторной транслокации групп. Белкам дыхательной цепи отводилась пассивная роль они содержали простетические группы и формировали векторные пути переноса. В 1965 г. Бойер впервые сформулировал идею о том, что при окислительно-восстановительных переходах в белках происходят конформационные изменения, в частности такие изменения происходят в АТР-синтетазе. В конформационной теории , в ее первоначальном виде, предполагалось, что конформационные изменения, возникающие в дыхательной цепи, могут прямо передаваться близко расположенной АТР-синтетазе и вызывать в ней напряжение , энергия которого используется для синтеза АТР. В этой модели не было места протонному градиенту. Хотя гипотеза прямого конформационного сопряжения и не выдержала испытания временем (Boyer et al., 1977), но идея о важной роли конформационных переходов в механизме переноса протонов получила широкую поддержку как альтернатива гипотезе векторной транслокации групп (разд. 5.4). [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология