Видовая специфичность белков

Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо, что более вероятно, изменение конфигурации концевых полипептидных цепей на поверхности глобулы (стр. 48). Возможно, что, помимо видовой и тканевой специфичности белков, существуют и некоторые отличия в физико-химическом строении и особенностях белков внутри вида, но эти отличия не обнаруживаются существующими биологическими реакциями. [c.327]

Видовая специфичность. Белки, содержащиеся в тканях и органах человека, животных, растений и т. д., по своему строению резко отличаются друг от друга они обладают высокой видовой специфичностью. Чужеродный белок при введении в кровь другого животного оказывает на данный организм очень сильное токсическое воздействие. Поэтому необходимым условием усвоения специфических белков пищи является их предварительный гидролиз в желудочно-кишечном тракте на аминокислоты, лишенные специфичности. Из аминокислот каждая клетка может синтезировать свой специфический белок. [c.218]

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. [c.237]

Появление антител в крови после введения чужеродного белка может быть легко обнаружено различными путями. Так, кровь кролика иммунизированного сывороткой барана (т. е. кровь кролика, которому были сделаны инъекции сыворотки крови барана), способна давать с белками сыворотки барана специфические осадки — п р е ц и п и-т а т ы. В этом случае реакция преципитации может быть получена с белками сыворотки крови только барана, но не какого-либо другого вида животного. Таким образом, реакция преципитации имеет строгую видовую специфичность. Видовая специфичность белков весьма устойчива и может сохраняться длительное время. Так, при помощи реакции преципитации удалось, например, показать тождество белков, полученных из мышц высохших мумий египетских фараонов, пролежавших в замурованных гробницах несколько тысяч лет, с белками мышц ныне живущих людей таким же путем была доказана большая близость тканевых белков ископаемого мамонта, сохранявшегося в промерзшей почве Сибири в течение нескольких десятков тысяч лет, к белкам мышц современного слона. Наконец, таким же путем была обнаружена близость человека к высшим антропоидным обезьянам. Это явилось одним из доказательств правильности теории происхождения человека и антропоморфных обезьян (гориллы, шимпанзе, орангутанга, гиббона) от общего предка. [c.344]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо изменение конфигурации полипептидных цепей (изменение вторичной и третичной структур белка) (стр. 46). [c.344]

Ясно выраженная видовая специфичность белков заставляет предположить, что эта складчатость сообщает молекуле каждого отдельного белка свою определенную форму. Поскольку видовая специфичность белков не исчезает при их растворении или при последующем высаливании их из раствора, необходимо принять, что эта высокоспецифическая внутренняя структура не меняется при указанных воздействиях. [c.120]

В настоящее время известно, что имеются отклонения от этого идеального состояния. Инсулин в кислой среде или при разбавлении распадается на составляющие его субчастицы. Образцы инсулина, полученные из быка, свиньи или овцы, проявляющие, повидимому, одинаковую физиологическую активность, химически отличаются друг от друга [124]. Несмотря на известную видовую специфичность белков, одинаковая, повидимому, активность различных образцов инсулина указывает на то, что физиологические свойства белка не требуют строгого постоянства его состава. [c.262]

В полипептидной цепочке содержатся остатки различных аминокислот. Но для каждого вида белка характерен свой набор аминокислот и свое их чередование. Этим определяется видовая специфичность белков. Не только замена, но и перестановка аминокислотных остатков в полипептидной цепи ведет к изменению строения и свойств белка. [c.118]

Каждый вид организмов отличается своей видовой специфичностью белков. Даже в одном организме белки различных органов неодинаковы. В этом проявляется тканевая специфичность белков. В клетках мышц содержится белок миозин, молекулы которого способны сокращаться в эритроцитах находится гемоглобин, обеспечивающий передачу кислорода тканям белок, характерный для клеток кожи.— кератин, для клеток хряща — эластин, для костной ткани — коллаген клетки нервной ткани содержат — нейропротеины. [c.43]

Метод отпечатков пальцев является, но-видимому, весьма перспективным и находит все большее применение в генетических исследованиях на молекулярном уровне а также для решения вопроса о видовой специфичности белков. Однако следует отметить, что этот метод дает лишь предварительные данные и при сравнении двух белков требуется тщательное воспроизведение условий эксперимента. [c.83]

В нижеследующих разделах данной главы будут рассматриваться только те гормоны, которые являются белками. Одним из первых вопросов, которые следует обсудить, является вопрос о том, обладают ли белковые гормоны видовой специфичностью. Видовая специфичность белков обычно исследуется иммунологически. по способности вызывать образование антител. Такого [c.312]

В 1897 г. Крауз [1] показал, что не только бактерии или клетки, но и некоторые растворимые вещества могут действовать как антигены. Антигены осаждаются соответствующими антителами. Этот феномен, так называемая реакция преципитации, служит самым простым (а некогда и единственным) методом изучения видовой специфичности белков. Огромное значение этого метода в химии белка совершенно очевидно. [c.329]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Центр работ по биохимии нуклеиновых кислот растений сложился в 70-е годы в отделе биохимии и цитохимии ВИР им. Н. И. Вавилова, где под руководством академика В. Г. Конарева проводятся работы по изучению строения и функций хроматина ядра, структурного состояния ДНК, видовой специфичности белков и др. [c.12]