Лиазы специфичность

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

В принятой международной классификации все ферменты разделены на 6 главных классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Каждый из классов разделяется на подклассы, которые, в свою очередь, делятся на подподклассы, и уже в последних дается список отдельных ферментов, входящих в данный подкласс. В основе классификации и номенклатуры ферментов положены тип катализируемой реакции, химическая структура, строение активного центра, специфичность по отношению к субстратам [3]. [c.208]

Более специфичным является, вероятно, метод определения цитрата, основанный на расщеплении цитрата в присутствии фермента цитрат оксалоацетат лиазы и цинка [26], который может быть применен для анализа тканей животных и фруктовых соков. При определении 0,02 мкмоль (0,004 мг) лимонной кислоты ошибка составляет 5 %. [c.68]

Имеются и другие группы ферментов, катализирующих различные преврашения веществ в живом организме они известны под названием лиаз, изомераз, лигаз и т. п. и также отличаются высокой специфичностью. [c.37]

Гомосерин-О-фосфат является местом разветвления для синтеза метионина. Происходит его конденсация с цистеином, приводящая к образованию цистатионина и неорганического фосфата. Эта реакция специфична для растений. Цистатионин расщепляется цистатионин-лиазой на гомоцистеин, пируват и ион аммония. Из гомоцистеина с помощью трансферазы может образовываться метионин, а с помощью цистатионин-лиазы цистеин. [c.36]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

В большинстве исследований по металлактивированным ферментам делались попытки оценить специфичность взаимодействия либо изучением степени активации фермента различными ионами металлов в стандартных условиях, либо в ряде случаев измерением кажущихся констант активации и максимальных скоростей для тех ионов металлов, которые вызывают существенную активацию. Из этих исследований можно сделать некоторые обобщения. Например, большинство киназ и синтетаз активируются в значительной степени только под действием Mg +, Мп +, Со и в некоторых случаях Са +, в то время как другие ферменты, например дегидрогеназы, лиазы, в большинстве случаев проявляют более широкую специфичность по отношению к активации под действием М. +. Подобные высокие степени активации под действием Mg2+ или Мп2+ наблюдались во многих случаях, хотя в об- [c.456]

У млекопитающих все стероидные гормоны синтезируются из холестерола через промежуточное образование прегненолона в ходе последовательных реакций, которые протекают в митохондриях либо эндоплазматическом ретикулуме клеток надпочечников. Важную роль в стероидогенезе играют гид-роксилазы, катализирующие реакции с участием молекулярного кислорода и NADPH в определенных этапах процесса участвуют дегидрогеназы, изомераза и лиаза. В отношении стероидогенеза клетки проявляют определенную специфичность. Так, 18-гидроксилаза и 18-гидроксистероид-дегидрогена-за — ферменты, необходимые для синтеза альдостерона,— присутствуют только в клетках клубочковой зоны и потому только они продуцируют этот минералокортикоид. На рис. 48.3 схематически изображены пути синтеза трех основных классов стероидов надпочечников. Названия ферментов заключены в рамочки, превращения на каждом из этапов выделены цветом. [c.207]

Фунт и др. [13] предложили специфичный электрод для определения L-метионина, сготовленный иммобилизацией L-метионин-у-лиазы (ЕС 4.4.1.11) на селективном к ч1Нз электроде, а, у-Расщепление L-метионина приводит к образованию а-кетобутира-а, метантиола и аммиака. С очищенным ферментом реагирует только метионин (иапазон линейности сенсора 10 -10 моль/л. [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология