Избирательное расщепление химических связей

Избирательное расщепление химических связей [c.173]

Наиболее распространенным видом химической деструкции полимеров является гидролиз — расщепление химической связи с присоединением молекул воды. Катализаторами процесса гидролиза являются водородные или гидроксильные ионы, а потому гидролиз протекает быстрее в присутствии кислот или щелочей. Важно отметить, что гидролиз некоторых высокомолекулярных соединений ускоряется в присутствии природных катализаторов— ферментов, избирательно действующих на связи определенного вида. [c.328]

Второй, разработанный А. Максамом и В. Гильбертом, сводится к химической модификации пуриновых и пиримидиновых оснований в ДНК или ее фрагментах, избирательном расщеплении фосфодиэфирных связей по месту модифицированных оснований, разделении продуктов расщепления электрофорезом в полиакриламидном геле и прямому считыванию структуры фрагмента ДНК с полученных электрофореграмм (число полос на электрофоре-грамме продуктов расщепления фрагмента ДНК с модифицированным азотистым основанием равно числу нуклеотидных остатков, содержащих этот пурин или пиримидин, а их положение на электрофореграмме указывает место этого нуклеотидного остатка в анализируемом фрагменте ДНК). [c.203]

Образованию или расщеплению химических связей каким-либо ферментом предшествует формирование фермент-субстратного (Е8) комплекса. При этом субстрат присоединяется к специфическому участку на ферменте, называемому активным центром. Большинство ферментов проявляет высокую избирательность в отношении связывания субстратов. В сущности, специфичность каталитического действия ферментов в основном зависит от специфичности процесса связывания. Более того, на этой стадии нередко осуществляется и регуляция ферментативной активности. [c.108]

Ферментативное расщепление. Помимо химического гидролиза для частичного расщепления олигосахаридов применяют также ферменты, расщепляющие гликозидные связи — гликозидазы (см. стр. 399). Ферментативный гидролиз гликозидных связей протекает в чрезвычайно мягких (физиологических) условиях. Применение специфических гликозидаз позволяет производить избирательное расщепление олигосахаридов по вполне определенным типам связей. Кроме того, отношение данной гликозидной связи к ферменту, субстратная специфичность которого известна, позволяет сделать заключение о конфигурации этой связи, размере цикла моносахаридного остатка, его структуре и абсолютной конфигурации. Рассмотрим в качестве иллюстрации ферментативный гидролиз раффинозы. [c.449]

В идеальном случае ферментативный гидролиз полисахаридов следует проводить ферментами высокой степени чистоты, специфичность которых установлена по их действию на производные гликозидов и на олиго- или полисахариды с точно известной структурой. Эти условия были реализованы нри исследовании ферментативного гидролиза гликогена, амилозы, амилопектина и некоторых родственных им по структуре полисахаридов. Расщепление полисахарида специфическим ферментом может указать на присутствие в нем связи (или связей), для которой этот фермент специфичен. В случае полисахарида, содержащего не один тип связей, а более, можно провести избирательный гидролиз определенной связи, и полученный остаток проанализировать физическими, химическими или иммунологическими методами, либо для получения дополнительной структурной информации подвергнуть дальнейшей деструкции, действуя другими специфическими ферментами. [c.299]

Расщепление пептидной цепи химическими методами основано на избирательной способности боковых цепей некоторых аминокислот повышать лабильность соседней пептидной связи. Под этим углом зрения были исследованы возможные приемы расщепления пептидных связей при остатках оксиаминокислот, цистеина, триптофана, метионина, ароматических и дикарбоновых аминокислот. [c.127]

Методы, принятые для определения последовательности аминокислот в белках, широко используют ферментативную деструкцию и последующее изучение осколочных полипептидных цепей небольшого размера и перекрывающегося строения, выделяемых и характеризуемых после проведения процесса деструкции. Тем не менее сохраняется необходимость в разработке избирательных и количественных химических методов расщепления основной цепи макромолекул белков. В последние годы было найдено несколько химических методов расщепления пептидных связей но остаткам метионина, триптофана, гистидина и тирозина. Многие из этих методов очень специфичны, причем расщепление протекает в таких местах молекулы белка, которые недоступны действию ферментов. Эти химические методы могут найти применение для специфического расщепления одной, двух или трех пептидных связей молекулы белка — соседних с аминокислотными остатками, встречающимися в молекуле один, два или три раза соответственно. [c.387]

При 200 и 220° С не происходит гидрогенолиза дибензтиофена, и только в интервале температур 230—250° С в нем начинается реакция расщепления С—8-связи. Это говорит о том, что можно подобрать условия реакции, позволяющие провести с высокой степенью избирательности гидрогенолиз смесей сераорганических соединений различного строения. Среди других факторов, определяющих степень избирательности гидрогенолиза, играет важнейшую роль природа катализатора. Однако решающим условием, позволяющим провести гидрогенолиз смесей сераорганических соединений избирательно или стадийно, является прочность связей С—3, т. е. структурный фактор, полностью зависящий от химического строения сераорганических соединений. [c.398]

Из широко известных протеиназ следует прежде всего упомянуть пепсин, входящий в состав желудочного сока и способствующий перевариванию в желудке поступающих с пищей белков. В кишечнике млекопитающих дальнейшее расщепление белков осуществляется другой протеиназой — трипсином, выделяемым поджелудочной железой. В некоторых растениях, например, в млечном соке плодов дынного дерева, встречается еще одна протеиназа — папаин, способный расщеплять многие растительные белки. Все эти протеиназы расщепляют только амидные связи белков, но важно отметить, что действуют они избирательно на различные по своей природе амидные связи и весьма чувствительны к тем химическим группировкам, которые находятся по соседству с амидными связями. В частности, существуют даже особые протеиназы и пептидазы (так называемые аминопептидазы и карбоксипептидазы), которые расщепляют лишь амидные группировки, находящиеся на конце полипептидной или бел- [c.35]

Гидролиз и алкоголиз. Наиболее распространенным видом химической деструкции полимеров является гидролиз — расщепление химической связи с присоединением молекулы воды. Катализаторами процесса гидролиза служат водородные или гидроксильные ионы. Гидролиз некоторых высокомолекулярных соединений ускоряется в присутствии природных катализаторов — ферментов, избирательно действующих на некоторые связи. Склонность к гидролизу определяется природой функциональных групп и связей, входящих в состав полимера. При гидролизе боковых функциональных групп изменяется химический состав полимера при гидролизе связей, входящих в состав основной молекулярной цепи, происходит деструкция и уменьшается молекулярная масса полимера. Концевые группы вновь образующихся молекул по своей природе не отличаются от концевых групп исходного полимера. При невысокой степени деструкции до.ля пновь образующихся концевых групп настолько мала, что они не влияют на химический состав поли- [c.265]

В молекуле полинуклеотида фосфомоноэфирные связи имеются только в концевых 3 - или 5 -звеньях. Химические реакции, которые позволили бы избирательно удалять концевые фосфатные группы в РНК без расщепления фосфодиэфирных связей, в настоящее время неизвестны, и для этих целей применяются ферментативные методы. Под действием ряда реагентов РНК могут расщепляться с образованием нуклеозидов. Во всех реакциях этого типа первой стадией является расщепление фосфодиэфирных связей с образованием моно- и олигонуклеотидов (см. стр. 553 сл.), за которой следует гидролиз образовавшихся фосфомоноэфирных связей [c.545]

Концентрацию ауксина в ткани можно определить с помощью биотестов или прямых химических или физических методов после эмстрагирования и очистки ауксина. Такие анализы показали, что при фото- и геотропических изгибах свет и сила земного притяжения вызывают латеральное перераспределение ауксина с одной стороны органа на другую. Восприятие силы тяжести коррелирует с перемещением крахмальных статолитов, тогда как фототропизм возникает в результате дифференциального поглощения синего света, вероятно, флавопротеидами. Активация растяжения клеток, очевидно, связана со стимулированной ауксином секрецией протонов в клеточную стенку. Возникающая при этом повыщенная концентрация ионов Н+ вызывает более активное ферментативное расщепление поперечных связей, соединяющих между собой целлюлозные микрофибриллы. Химические аналоги ИУК, как и сама ИУК, используются в коммерческих целях для обеспечения закладки корней на черенках, стимуляции партенокарпии, подавления прорастания глазков на клубнях, регуляции опадения листьев и плодов, а также для избирательного умерщвления нежелательных растений. [c.301]

Из всего того, что мы говорили, ясно, что элементар--ные химические акты совершаются в области прострапст--ва, размеры которого сопоставимы по порядку величины с размерами реагирующих групп и связей. Но почему же в таком случае ферменты обладают столь значительными размерами Что это принципиальная необходимость (для повышения избирательности реакции) или случайный отт бор такого рода систем в результате эволюции живой природы Ответа на этот вопрос наука сейчас дать не мо-может. Было установлено, например, что удаление большой белковой части молекул миозина и папаина не приводит к значительному изменению их ферментативной акг тивности. Значит, для выполнения каталитических функт ций ферменту нужна не вся белковая молекула, а лишь какая-то ее часть. Новый вопрос почему природа пошла по пути конструирования сложных каталитических молекул, а не ограничилась более разумным (с нашей точки зрения) вариантом — использовать ровно столько аминокислотных остатков, сколько это необходимо для нормального отправления своих биохимических функций И этот вопрос мы вынуждены оставить без ответа. Изт вестно только, что при полном расщеплении фермента [c.103]

В основе химических методов расщепления лежит способность модифицированных химическим путем аминокислотных остатков активировать полипептидные связи прилегающих звеньев цепи [20, 21]. В химии белка многие годы используется расщепление по остаткам некоторых аминокислот. Приемлемый па практике способ избирательного химического раснюпления полипептидпых цепей должен удовлетворять двум требованиям обладать высокой избирательностью и обеспечивать высокий выход. В идеальном случае при расщеплении отделыюй пептидной связи не должно происходить побочных реакций. Однако на практике известные методы химического расщепления не лишены недостатков прежде всего к ним относятся низкий выход продуктов реакции и нежелательные побочные реакции. [c.82]