Вещества, реагирующие со свободным ферментом

ВЕЩЕСТВА, РЕАГИРУЮЩИЕ СО СВОБОДНЫМ ФЕРМЕНТОМ [c.68]

На фиг. 7 кружок 1 обозначает схематически один из типов взаимодействия вещества Р с ферментативной системой. Здесь О обратимо реагирует с ферментом, образуя соединение, которое не связывается с субстратом А. Следовательно, Р является ингибитором. Заметим, что мы сделали три предположения о свойствах Р а) что реакция с ферментом обратима, б) что Р реагирует только со свободным ф ментом, в) что комплекс (Ер) полностью неактивен. Позднее мы постараемся установить характер действия Q в том случае, если какие-либо из атих условий не соблюдаются. А пока введем Р в кинетические уравнения рассматриваемой реакции, полагая, что все условия соблюдены. [c.68]

С термодинамической точки зрения ферменты и другие катализаторы можно определить как вещества, увеличивающие скорость химических реакций или обусловливающие возможность протекания этих реакций путем снижения величины свободной энергии активации. Как и все положения термодинамики, это определение затрагивает только энергетический баланс реакций и оценивает возможность протекания этих реакций с термодинамической точки зрения оно, однако, не дает никакого представления о самом механизме ферментативных реакций, т. е. о природе реагирующих групп фермента и субстрата и о характере промежуточных соединений. [c.286]

Ферменты, как и любые другие катализаторы, ускоряют такие реакции, самопроизвольное протекание которых термодинамически возможно, т. е. реакций с уменьшением свободной энергии. Как известно, скорость реакции зависит от величины энергетического барьера (энергии активации), который должен быть преодолен реагирующими веществами. Для успешного взаимодействия реагирующим молекулам должно быть сообщено какое-то количество кинетической энергии, равное или превышающее энергию активации. Однако оказывается, что для осуществления реакции этого еще недостаточно — необходимо удачное соударение молекул строго определенным образом. Вероятность такого удачного соударения определяется энтропией активации реагирующих молекул. Из этого следует, что в принципе скорость термодинамически возможной реакции (константа скорости к) может быть повышена путем воздействия на величину энергии активации Е, а также на величину предэкспонента Р2, связанного с энтропией активации (стр. 132). [c.26]

Эти аргументы можно обобщить следующим образом единственная структура активного центра обычно не может обеспечить оптимальное соответствие как для субстратов, так и для продуктов реакции. Различия в структуре реагирующих веществ и продуктов реакции и сопротивление активного центра изменениям будут приводить к тому, что энергия связывания субстратов вызовет появление напрян<ения в продуктах реакции, и наоборот. Наиболее желательная ситуация, с точки зрения возможности ускорения реакции фермент-субстратного комплекса, возникает в том случае, если активный центр структурно имеет наибольшее сродство к переходному состоянию. Индуцирование напряжения в фермент-субстратном комплексе включает преодоление части энергетического и энтропийного барьеров реакции за счет перенесения субстрата час ично вдоль координаты реакции к переходному состоянию и, таким образом, ведет к уменьшению наблюдаемой свободной энергии активации (рис. 2) [c.226]

Перекись водорода образуется также при действии кислорода на палладий, насыщенный водородом, который растворен в металле в виде свободных атомов. И наконец, перекись водорода образуется во многих медленных реакциях окисления органических веществ, когда молекулы Оз реагируют с водородом, выделяющимся из органических веществ (реакция аутоокисления). Подобные реакции происходят под влиянием некоторых органических катализаторов, называемых оксидазами. Эти катализаторы относятся к группе ферментов. [c.337]

Случай 3 на фиг. 7 — это реакция такого типа, который в чистом виде, по всей вероятности, не встречается. Здесь предполагается, что вещество Р обратимо реагирует с фермент-субстратным комплексом, но не реагирует ни со свободным ферментом, ни со свободным субстратом. 3 принципе такие случаи возможны, но, вероятно, они крайне редки. Тем не менее рассмотрение кинетики такого процесса весьма поучительно, поскольку аналогичные зависимости получаются по крайней мере для трех других механизмов, которые, несомненно, реали- [c.74]

Ферменты несут в себе как свойства катализаторов, так и свойства белков. Как катализаторы, ферменты снижают свободную энергию активации катализируемых ими реакций. Так же как и для некоторых других катализаторов, для них характерен эффект насыщения , заключающийся в том, что при достаточно высокой концентрации реагирующих веществ скорость реакции становится независимой от дальнейшего повышения их концентрации. Но ферменты отличаются от большинства других катализаторов тем, что зависимость их активности от pH и температуры имеет характер, типичный для белков. Графики зависимости активности ферментов от pH имеют перегибы при значениях р/С, характерных для ионизирующихся функциональных групп белков. Температура, при которой фермент теряет свою активность, совпадает с температурой, вызывающей разрушение третичной структуры белка. [c.15]

В гл. VIII было показано, что даже если в растворе имеется один-единственный фермент, но он образует две формы, способные взаимодействовать с варьируемым субстратом, то кинетика реакции, катализируемой этим ферментом, будет нелинейной. Например, нелинейной кинетикой характеризуется двухсубстратный механизм с образованием тройного комплекса,когда порядок присоединения субстратов при образовании комплекса не имеет значения (т. е. если А может реагировать как со свободным Е, так и с комплексом (ЕВ)) и когда еще не достигнуты равновесные условия. При некоторых условиях зависимость Уо от А будет сигмоидной. Таким образом, любое вещество, которое ускоряет разрушение тройного комплекса, может оказаться эффектором , переводя систему из равновесного состояния в неравновесное. [c.235]

Обобщение. Следует показать, что при использовании хотя бы одного или большего числа нормальных субстратов такн е образуется промежуточное соединение. Дело в том, что перв7>ю два из рассматриваемых критериев удается, как правило, реализовать лишь в случае плохих субстратов, которые реагируют достаточно медленно, чтобы можно было выделить фермент-субстратное соединение в свободном виде и изучить его стехиометрию. Кроме того, следует учесть, что субстраты, которые сами но себе являются химически высокореакционноспособными веществами, могут реагировать [c.44]

Коацерваты Бунгенберга представляют собой статические системы, но в первичном бульоне постепенно смогли развиться динамические капли, стабильность которых увеличилась за счет сбалансированного поступления и выделения компонентов. Внутри капель концентрации растворенных веществ, например аминокислот, могли быть гораздо выше, чем в окружающей их водной среде, поэтому реакции протекали в них довольно быстро. Эти реакций, возможно, были более специфичными, чем в разбавленных растворах в некоторых каплях, по-видимому, имелись катализаторы, предшественники ферментов. Позднее некоторые капли приобрели способность реагировать на изменения, происходящие во внешней среде, соответствующими компенсаторными изменениями. Для поддержания динамического состояния и для регуляции требовался источник свободной энергии. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология