Перенос химических групп

Рис. 30-5. Некоторые химические агенты, способные изменять структуру пуриновых или пиримидиновых оснований ДНК. Такие соединения называются мутагенами, поскольку последствия их действия, если они не исправлены, могут вызвать постоянные наследуемые изменения. А. Наиболее активный дезаминирующий агент-азотистая кислота, которая может образовываться из различных предшественников. Б. Алкилирующие агенты воздействуют на основания, осуществляя перенос алкильной группы на реакционноспособный атом кислорода или азота и изменяя тем самым комплементарные свойства основания. В. Аналоги оснований вызывают мутации, замещая нормальные основания в процессе синтеза ДНК, что приводит к неправильному спариванию оснований. Токсичные или аномальные группы показаны красным цветом.

Четыре особенности отличают ферменты от всех прочих катализаторов. Во-первых, эти биокатализаторы исключительно эффективны. Нри оптимальных условиях большинство ферментативных реакций протекает в 10 —10 раз быстрее, чем те же реакции в отсутствие ферментов. Число оборотов (т. е. число молекул субстрата, превращаемых за одну минуту, на одну молекулу фермента) для большинства ферментов равно приблизительно 1000, а в некоторых случаях может превышать 10 . Следует при этом иметь в виду, что скорость отдельных стадий ферментативных реакций лимитируется диффузией реагирующих веществ или, во всяком случае, зависит от нее. Таким образом, многие химические реакции, которые обычно протекают только при высоких температурах или только в сильно кислой или сильно щелочной среде, в присутствии соответствующих ферментов могут идти быстро и количественно при комнатной температуре и при значениях pH, близких к нейтральному. Во-вторых, для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры используемого субстрата. В-третьих, круг реакций, катализируемых ферментами, необычайно широк. Ферменты катализируют реакции гидролиза, поликонденсации, окисления — восстановления, дегидрирования, альдольно11 конденсации, реакции переноса различных групп, а также ряд других реакций. Мы можем, таким образом, сказать, что белки — катализаторы с исключительно широким спектром действия. Наконец, в-четвертых, активность самих ферментов в клетке строго регулируется. Скорость синтеза ферментов, а также их конечная концентрация находятся под генетическим контролем и регулируются с помощью малых молекул эти малые молекулы часто являются субстратами или продуктами реакций, катализируемых теми н е ферментами. Кроме того, ферменты могут существовать как в активной, так и в неактивной форме, причем скорость и степень их превращения в каждом конкретном случае зависит от свойств окружающей среды. Почти все биоло- [c.189]

Трансферазы — ферменты, способствующие переносу различных химических групп с одной молекулы на другую. Например, трансамипаза ускоряет перенос группы —N1 2 траисметплаза —СНз трапскстолаза —С = 0 (кетогруппу). [c.259]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

Часто полагают, что наличие изотопного обмена, катализируемого ферментом, или протекание реакций переноса химических групп может само по себе служить доказательством существования ковалентного фермент-субстратного промежуточного соединения. Однако в отсутствие дополнительной информации такой вывод неправомочен. Нет никаких оснований считать, что перенос группы В из А — В к X, катализируемый ферментом и протекающий через промежуточное соединение фермент — В [схема (16)1 [c.56]

Встречаются модифицированные варианты активного транспорта — перенос химических групп. В роли белков-переносчиков выступают фосфорилированные ферменты, поэтому субстрат переносится в фосфорилированной форме. Такой перенос химической группы называется транслокацией. [c.16]

Данные, характеризующие роль микроэлементов в энзиматических реакциях, позволяют считать, что в целом Си, Ре и Мо — наиболее тесно связаны с процессом транспорта электронов и, следовательно, должны рассматриваться как основные регуляторы окислительно-восстановительных процессов в клетке. Механизм действия этих металлов состоит в переносе электронов с одного каталитически активного белка на другой. В образовании же промежуточного комплекса фермент — субстрат ферменты, содержащие эти металлы, не участвуют. Магнию и, в известной степени, марганцу принадлежит решающая роль в реакциях переноса химических групп и прежде всего остатков фосфорной кислоты. Эту роль Mg выполняет в качестве активатора процессов образования комплекса фермент — субстрат, причем наиболее вероятно, что эту функцию выполняет внутрикомплексное, т. е. соединение магния хелатной природы. [c.412]

Таблица 2-2. Некоторые коферменты, принимающие участие в реакциях переноса химических групп Кофермент Переносимая группа

Метод крайне полезен при расшифровке неизвестных структур, так как некоторые химические группы (метильная, карбонильная и др.) имеют характеристические полосы поглощения, положение и интенсивность которых более или менее постоянны. Такие групповые частоты можно переносить от одного соединения к другому. Более детально групповые частоты будут обсуждены после краткого введения в теорию ИК-спектров поглощения. [c.135]

Роль АТР в процессах переноса фосфатных групп лучше всего обсуждать (по крайней мере с химической точки зрения) с точки зрения решения вопроса, какой из атомов фосфора АТР атакуется нуклеофилом [93]. Наиболее часто встречающийся тип реакции катализируется киназами и включает атаку нуклеофильным субстратом Y-фосфорного атома АТР схема (74) с образованием фосфорилированного субстрата и ADP. Типичными нуклеофильными субстратами являются гидроксильные группы углеводов ОН ОН ОН [c.625]

Практически все коферменты, участвующие в реакциях с переносом электронов или водорода и с переносом других химических групп. Расчеты электронной структуры этих соединений [51, 52] дали результаты, весьма важные для понимания их функциональности. [c.114]

Эти соединения характеризуются тем, что по крайней мере одна из входящих в состав молекулы групп имеет высокий энергетический потенциал. При переносе этой группы происходит разрыв связи, соединяющей ее с молекулой, что приводит к резкому уменьщению свободной энергии, заключенной в молекуле химического соединения. Такие связи называются высокоэнергетическими, или макроэргическими. Присоединение группы с высоким энергетическим потенциалом к молекуле-акцептору повыщает уровень ее свободной энергии, переводя таким образом молекулу в активированную форму, в которой это соединение может участвовать в биосинтетических реакциях. [c.98]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

СО — NH —, глюкозидазы — глюкозидной связи в глюкозидах или полисахаридах, эстеразы — эфирную связь в эфирах карбоновой, фосфорной и серной кислот и т. д. Другую большую группу составляют ферменты-переносчики групп, катализирующие перенос от субстрата к акцептору определенной химической группы, такой, как атом водорода, фосфатная, глюкозильная или ацильная группы. Реакции с переносом атома водорода часто имеют отношение к образованию энергии в живой ткани, а ферменты называют оксидазами, если такой перенос осуществляется к молекулярному кислороду или от него, и дегидразами, если перенос осуществляется к другим молекулам или от них. Помимо этих двух больших групп, имеется множество более мелких групп, например для ферментов, катализирующих неокислительное декарбоксилирование, либо присоединение к двойной связи и противоположное ему разложение, либо изменения в пространственной конфигурации. [c.109]

В дыхательную цепь митохондрий входит большое число различных белков, осуществляющих в определенной последовательности перенос электронов от субстратов на кислород. На рис. 17-1 в составе дыхательной цепи показано только семь переносчиков электронов, но, как мы уже отмечали выше, это упрощенное ее изображение. В действительности в цепи переноса электронов имеется не менее 15 (а может быть, и больше) химических групп, способных присоединять и отдавать восстановительные эквиваленты в последовательности, показанной на рис. 17-5. [c.516]

Первый — кофермент переноса фосфатных групп у всех живых организмов. Это вещество — важнейший аккумулятор химической энергии, которая освобождается в процессах клеточного обмена в реакциях окислительного расщепления веществ. Второй — участвует в разнообразных превращениях такого типа как [c.66]

Трансферазы, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных химических групп и остатков. [c.204]

Следовательно, перенос химической энергии от высокоэнергетических фосфатов к низкоэнергетическим осуществляется путем переноса фосфатных групп при участии посредника АТФ—АДФ-системы. В клетке не происходит прямого переноса фосфатных групп, неизвестны ферменты, которые бы могли катализировать эти реакции. Практически все реакции переноса фосфатных групп в клетке (синтез белков, липидов, полисахаридов, РНК и ДНК) протекают с участием системы АТФ—АДФ [3]. [c.415]

Соединения с высоким потенциалом переноса химических групп, такие, как АТР и GTP, которые участвуют в трансформации энергии в клетках. Поскольку освобождение АТР из комплекса с ферментом происходит только после его расщепления, АТР чаще считают субстратом, а не коферментом. Однако АТР можно рассматривать и как фосфори-лированную форму АМР или ADP, являющуюся переносчиком высокоэнергетических фосфатных групп. [c.186]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

За последнее время появляется, однако, все больше информации о перемещении атомов и атомных групп внутри химических частиц без изменения качественного состояния химического соединения. В 1960-е годы методами изотопного анализа уста1новлено обменное перемещение водородных атомов во многих углеводородах. Ю. А. Жданов с сотр. открыли явление обратимого переноса углеродных групп ацильного типа между нуклеофильными центрами в молекулах органических соединений [15]. [c.96]

Аденозинтрифосфат. Сложное соединение, встречающееся в клетках живого организма, которое наряду с выполнением прочих функций переносит фосфатные группы ( фосфорилирование ). Сокращенное название — АТФ. В живых системах экзергониче-скнй гидролиз АТФ нередко сопряжен со второй эндергонической реакцие . Энергпя, которая освобождается при гидролизе АТФ, запускает эндергонический процесс. Вот почему АТФ относят к макроэргическим соединениям, которые запасают химическую энергию, необходимую для протекания многих биологических процессов. [c.194]

Одной из основных проблем современной биохимии является выяснение механизма превращения энергии, выделяющейся в результате взаимодействия связей С — Н с кислородом с образованием двуокиси углерода и воды в энергию фосфоангидридной связи АТФ — единой платежной единицы в процессах переноса химической энергии, используемой для большого числа синтетических и метаболических функций. Если энергетическое сопряжение имеет химический механизм (хотя это еще не очевидно [185]), то оно может происходить либо непосредственно через окисление некоторых легко образующихся низкоэнергетических фосфатных производных до высокоэнергетических форм, которые могут затем переносить фосфат на АДФ, давая АТФ, либо через окисление некоторых других низкоэнергетических молекул до высокоэнергетических форм, которые могут дать макроэргический фосфат через серию реакций переноса. В последнее время стало известно несколько примеров такого активационного процесса, в котором происходит образование высокоэнергетического тиолового эфира при окислении альдегида. Тиоловый эфир может реагировать дальше, давая ацилфосфат и при известных обстоятельствах АТФ. Этот тип активации является ответственным за образование макроэргических фосфатных связей на субстратном уровне фосфорилирования, в котором метаболит, подвергающийся окислению, превращается в активированный продукт. В настоящее время, однако,еще нет уверенности, что аналогичный процесс происходит при многоступенчатом переносе электронов между субстратом и кислородом, который является ответственным за освобождение большей части энергии в аэробном метаболизме. Интерес к этой проблеме стимулировал поиски реакций, в которых фосфатная группа превращается в энергетически богатую форму посредством окислительного процесса, что может служить моделью реакций с природным коферментом. Хотя в настоящее время еще нет доказательств, что какой-либо процесс такого рода ответствен за окислительное фосфорилирование, эти исследования интересны с химической точки зрения и в качестве источника некоторых потенциально полезных синтетических методов. [c.132]

Фермент, катализирующий эту реакцию, был открыт в печени человека и ряда животных, а также у микроорганизмов. Получены доказательства, что механизм реакции включает перенос метильной группы К -СНз-ТГФК на активный центр фермента с образованием метил-В -фермента и последующий перенос этой группы на гомоцистеин. Блокирование этой реакции, наблюдаемое при авитаминозе B приводит к накоплению К -СНз-ТГФК и соответственно выключению из сферы химических реакций еще одного важного кофермента. [c.235]

Вполне установлен факт, что лигнин древесины не содержит какого-либо количества азота в качестве составной части его молекулы. Однако весьма вероятно, что в годичных растениях аминокислоты (например, метионин), как известно, осуществляющие перенос метильных групп при метилировании лигнинных структурных звеньев (см. главу 25), химически связаны с лигнинообразующими компонентами и могут включаться в лигнин при его определении. Это подтверждалось и тем, что лигнин, изолированный Бонди и Мейером, даже после нагревания с сильной щелочью при 110° еще содержал 0,8—1,3% азота. Эти величины уменьшались с ростом лигнификации и сопровождались возрастанием метилирования лигнина (см. также Шобингер [125]). [c.670]

В итоге этих двух реакций, сопряженных через общий промежуточный продукт, АТР, химическая энергия передается от X - фк У посредством переноса фосфатной группы. В таких реакциях переноса фосфатных групп почти всегда посредником является АТР, поскольку клетки обычно не содержат киназ, способных осущёв Йлять перенос фосфатных групп непосредственно от сверхвысокоэнергетических фосфорилированных соединений к низкоэнергетическим акцепторам. [c.420]

Обращает на себя внимание разнообразие химических групп, предназначенных для переноса электронов и всегда связанных с белком. Сюда входят никотинамидадениндинуклеотид (NAD), действующий в составе различных дегидрогеназ флавинмононуклеотид (FMN), связанный с NADH-дегидрогеназой убихинон, или кофермент Q (жирорастворимый хинон с изопреноидной боковой цепью) - он может функционировать в соединении с одним или несколькими белками железосодержащие белки двух разных тииов -железо-серные центры (Fe-S) и цитохромы и, наконец, медь цитохрома ааз. Третье важное обстоятельство заключается в том, что все эти белки, играющие роль переносчиков электронов, нерастворимы в воде и все они встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. [c.516]

Может показаться, что эта последовательность метаболических реакций, в ходе которых из пропионил-СоА образуется сукцинил-СоА,-слишком трудный путь для такого превращения. Вполне можно было бы ожидать образования сукцинил-СоА в результате одного-един-ственного этапа-присоединения СОз к 3-му углеродному атому пропиониль-ной группы пропионил-СоА. Клетки избрали другой путь. Сначала СО2 присоединяется ко 2-му углеродному атому, да еще и с неправильной стороны. После того как эпимераза переместит СО 2 на правильную сторону 2-го углеродного атома с образованием Ь-метилмалонил-СоА, естественным представлялся бы перенос карбоксильной группы от 2-го углеродного атома пропионильной группы к 3-му (рис. 18-12). Вместо этого перемещается такая объемистая группа, как —СО—8—СоА, с участием сложного кофермента - дезоксиаденозилкобал-амина. По-видимому, и здесь сложность объясняется тем, что для решения трудной химической задачи клетки избрали обходный путь. [c.563]

Переаминированием, или трансаминированнем, называют химическую реакцию, при которой происходит перенос аминной группы от одной молекулы к другой без промежуточного образования аммиака. Реакции такого типа впервые были обнаружены в 1934 г. Хербстом и Энгелем [249, 250], наблюдавшими перенос а-аминогрупп аминокислот на а-кетокислоты в кипящем водном растворе. Продуктами реакции между пировиноградной [c.210]

Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных химических групп, например аминотрансферазы, сульфотрансферазы и др. [c.33]

Об источнике химической энергии в мышцах шли длительные дискуссии. Многие данные указывали на то, что АТФ есть единственный поставщик химической энергии. Однако измерить убыль АТФ при работе мышцы трудно, так как в мышце имеются вещества, содержащие фосфатные группы с высокой свободной энергией гидролиза (макроэргичесшгй фосфат), и ферменты, осуществляющие перенос фосфатных групп, например с креатин-фосфата на АДФ. Поэтому одновременно с затратой АТФ идет ее ресинтез. Все же на основании опытов с отмытыми мышечными волокнами, белковыми гелями и нитями мы знаем, что АТФ — действительно единственный энергетический субстрат мышечного белка. Когда цикл работы мышцы завершен, то, по всем данным, происходит минерализация одной фосфатной группы АТФ по [c.187]

При химическом окислении ацетатов гидрохинонов [6] и электрохимическом окислении енолацетатов [7] перенос ацильной группы происходит на уксусную кислоту, приводя к уксусному ангидриду. Взаимодействие ацилиевых ионов (которые образуются при а-расщеплении кетонов, имеющих разветвление в а-положении) с нуклеофилами обсуждалось в разд. 6.1.4. [c.296]

Метилирование — перенос метильной группы с молекулы донора на различные химические соединения, являющиеся акцепторами метильных групп. Реакциями метилирования, как правило, завершается конечный этап биосинтеза различных органических соединений в живой клетке. Так, реакция метилирования — обязательный этап биосинтеза таких низкомолекулярных соединений, как метионин, некоторых фосфолипидов, креатина, ансерина, катехоламинов, биполимеров — нуклеиновых кислот и белков. Метилирование полимеров происходит на уровне готовых макромолекул. Путем метилирования осуществляется инактивация гистамина и никотинамида в тканях животных. [c.113]

Трансферазы, которые переносят фосфатные группы (фосфотрансферазы). Эта группа ферментов катализирует биохимические процессы, связанные с транспортом фхфорной кислоты на различные субстраты. Указанные реакции имеют важное значение для жизнедеятельности организма, так как обеспечивают превращение ряда органических веществ в фосфорные эфиры, обладающие повышенной химической активностью и более легко вступающие в последующие реакции. [c.134]

При сушке протекают физические процессы, связанные с переносом в пленке тепла и излучений (теплопередача), растворителей и продуктов, выделяющихся при отверждении пленки (массопередача), с изменением формы и подвижности молекул пленкообразователя (структурные изменения)- Химические превращения обусловлены ростом макромолекул, образованием сшитого пространственного каркаса за счет межмолекулярного взаимодействия отдельных функциональных рунн карбоксильных, гидроксильных, эпоксидных и других химических групп, способных к взаимодействию. Непрерывная фаза пленки лакокрасочного покрытия состоит из органического высокомолекулярною соединения, формируюитего кар- [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология