Ферменты гистерезисные

Из выше представленных данных следует, что в первом цикле оборота фермента участвует лишь незначительная часть молекул МДГ ( 0,1 %), но все эти молекулы обладают максимальной активностью с самого начала. Это типичное поведение гистерезисных ферментов, которые могут существовать в двух дискретных состояниях — активных и неактивных. [c.83]

Б — по ходу обратимого изменения параметра в сторону меньших, а затем больших значений (и обратно) система описывает замкнутый гистерезисный цикл стационарных состояний, совершая скачкообразные триггерные переходы при достижении критических концентраций субстрата 51 и 82, соответствующих точкам предельной устойчивости конформационных состояний фермента [c.70]

Гистерезисные и колебательные явления в катализе иммобилизованными ферментами. Диффузные ограничения в катализе иммобилизованными ферментами могут приводить к принципиально новым явлениям, не наблюдаемым ранее для ферментов в гомогенных растворах. Это гистерезисные и колебательные процессы, обнаруженные Д. Тома с сотрудниками в начале 70-х годов. Причины возникновения этих необычных явлений удобно проследить на одном частном примере — ингибировании фермента субстратом. [c.114]

Рассмотрим этот вывод подробнее. Согласно первому закону Фика скорость переноса субстрата к ферменту прямо пропорциональна концентрации субстрата у поверхности носителя. Катализируемая иммобилизованным ферментом реакция достигает стационарного состояния, когда скорость переноса субстрата к ферменту становится равной скорости его ферментативной трансформации. На рис. 22 стационарные состояния задаются точками пересечения кривой зависимости ферментативной активности от концентрации субстрата с прямой скорости диффузии субстрата к ферменту. При высоких скоростях диффузии, т. е. незначительных диффузионных ограничениях (прямая 1), так и при низких скоростях диффузии, т. е. весьма больших диффузионных ограничениях (прямая 3), на рис. 22 наблюдается лишь одна точка пересечения — одно стационарное состояние. При промежуточных скоростях диффузии (прямая 2) имеется три точки пересечения, т. е. допустимы три различных стационарных состояния. Если построить график зависимости реальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, то при высоких и низких значениях концентрации субстрата возможно только одно стационарное состояние, а при промежуточных значениях — три состояния А, В н С. Таким образом, получаем гистерезисную [c.115]

Рис. 23. Гистерезисная зависимость реальной скорости реакции для иммобилизованного фермента, подверженного ингибированию субстратом, при диффузионных ограничениях субстрата от его концентрации стрел ки обозначено направление изменения концентрации субстрата [5] о в системе

К. Фердинанд в 1979 г. предложил кинетическую схему, предусматривающую существование стадии, на которой взаимодействие с субстратом индуцирует медленное изменение конформации фермента, аналогичное гистерезисному. Согласно Фердинанду, простейшая ферментативная реакция такого типа должна включать дополнительную стадию — медленную релаксацию фермента в исходное состояние (Н) из того конформационно-напряженного состояния (Т), в котором он оказался в ходе ферментативного процесса (переход из Ег в Е1) [c.97]

Характерной чертой активации Л -белка является наличие медленной стадии, которая проявляется в виде лаг-периодов на графиках накопления продукта реакции. Исследователи, пытаясь установить природу медленной кинетики, приходят к заключению, что основной вклад в нее вносят медленные изменения конформации Л/-белка или способа взаимодействия его субъединиц. Так, работы, проведенные в лабораториях Джилмана [14, 15], Шрамма [88], Нир [10] и других, показали, что активация индивидуальных фракций Л -белка гуаниловыми нуклеотидами или фторидом растянута во времени на десятки минут. В ходе реконструкции с каталитическим белком лимитирующей стадией является как раз активация Л -белка, а не процесс взаимодействия Л -белка с каталитическим или следующие за этим конформационные изменения каталитического белка [10, 88, 113]. Исходя из такого предположения, Бирнбаумер считает [114], что аденилатциклазу можно отнести к гистерезисным ферментам [115]. Однако возможно, что и другие медленные процессы, такие, как вытеснение эндогенного ГДФ из комплекса с Л -белком в эритроцитах индюка [95, 109], тоже имеют значение для возникновения лаг-периодов. Здесь следует отметить, что медленная стадия обычно находится под контролем гормона [92—95, 107, 116, 117] и ионов Mg + [118]. В определенных условиях она появляется при активации -фермента под действием ГТФ [118]. Длительность лаг-периода может зависеть от химического строения активирующего нуклеотида [56, 119]. [c.107]