Рентгеноструктурный анализ миоглобина

Рентгеноструктурный анализ миоглобина-выдающееся достижение в исследовании белков. . [c.363]

Как показывает рентгеноструктурный анализ, миоглобин представляет собой компактную, примерно сферическую молекулу размером 4,5 X 3,5 X 2,5 нм (рис. 6.3). Примерно 75% остатков образуют восемь правых а-спиралей, содержащих от [c.53]

Полингом и Кори за 6 лет до того, как ее удалось экспериментально выявить методом рентгеноструктурного анализа миоглобина Открытие структуры а-спирали представляет собой важную веху в развитии молекулярной биологии, поскольку это от- [c.36]

Этапы рентгеноструктурного анализа миоглобина [c.51]

Рентгеноструктурный анализ миоглобина тюленя показал, что третичная структура этого белка очень близка таковой миоглобина кита. В противоположность этому кристаллические решетки этих миоглобин ов весьма различны, а следовательно, и взаимодействия между молекулами в этих двух кристаллах неодинаковы. Таким образом, маловероятно, чтобы значительные искажения структуры были бы обусловлены кристаллической решеткой. [c.61]

В 1950 г. публикуется исследование Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Пе-рутца, в котором сообщаются не только вновь полученные авторами данные рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина, но анализируется сложившаяся в кристаллографии белков общая ситуация. Авторы подводят итог предшествующим исследованиям в этой области и в заключении формулируют важную гипотезу о родственном пространственном строении белков, которая представляет собой дальнейшее, подкрепленное новыми наблюдениями развитие взглядов Астбэри и Хаггинса на структурное единство белковых молекул. [c.70]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т. е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут бьггь разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотньк последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последова- [c.192]

Глобулярные белки, судя по результатам исследования их формы и размеров, имеют компактно свернутые полипептидные цепи. Рентгеноструктурный анализ миоглобина и других небольших по размерам одноцепочечных белков, таких, как цитохром, с, лизоцим и рибонуклеаза, показывает, что для каждого из этих белков характерна определенная третичная структура, т. е. специфический способ свертывания полипептидной цепи в пространстве. Во всех глобулярньк белках полипептидные цепи очень плотно свернуты, так что внутри молекулы белка если и остается, то лишь немного места для молекул воды. Почти все гидрофобные R-группы скрыты внутри молекулы и экранированы от взаимодействия с водой, большинство же ионных К-групп находится на поверхности в гидратированном состоянии и обращено в сторону [c.221]

Расположение специфических аминокислот в глобулярных белках. По данным рентгеноструктурного анализа миоглобина и других одноцепочечных глобулярных белков небольших размеров бьш сделан ряд обобщений, касающихся укладки полипептидных цепей растворим ых белков. Исходя из этих обобщений, укажите наиболее вероятное расположение (внутри или на поверхности молекулы нативного глобулярного белка) аминокислотных остатков аспарагиновой кислоты, лейцина, серина, валина, глутамина и л1Йина. Поясните свой ответ. [c.223]

В литературе имеется предварительное сообщение о последовательности 505 аминокислот в субъединице каталазы из печени быка, образованной одной полипептидной цепью [2011. Однако ни одна из гидропероксидаз не была изучена до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа. Сходство спектров аддукта протопорфирина, не содержащего металла, с апоферментом цитохром с-пероксидазы и свободного порфирина в органических растворителях указывает на то, что порфирин в ферментативной глобуле находится в гидрофобном окружении [10]. Это согласуется с результатами рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина (разд. 7.2 и 7.4). [c.200]

Для того чтобы увеличить разрешение во всех трех измерениях втрое, необходимо проанализировать во много раз больше рефлексов. В 1960 г. был проведен рентгеноструктурный анализ миоглобина кашалота с разрешением в 2 А. Для этого были рассчитаны фазы 9600 рефлексов. Анализ этого огромного числа данных потребовал применения быстродействующих вычислительных машин. Было найдено распределение электронной плотности в 48 параллельных сечениях элементарной ячейки, расположенных на расстоянии 7з А друг от друга. Белковая цепь, имевшая при разрешении 6 А вид жгута высокой электронной плотности, при разрешении в 2 А превратилась в спираль (имеются в виду прямо-яинейные участки жгута) с шагом вдоль оси, равным 5,4 А, характерным для а-спирали. С помощью Фурье-синтеза было установлено, что все прямолинейные участки (всего их восемь) представляют собой правые а-спирали число аминокислотных остатков в этих прямолинейных участках равно 24, 20, 19, 16, 16, 9, 7,7. Всего в спиральные участки входит 118 аминокислот, что составляет 77% всех аминокислот в белке. Таким образом, правая а-спираль является существенным элементом структуры не только фибриллярных, но и некоторых глобулярных белков. [c.263]

Миоглобин (Mb) является сложным белком, входящим в состав мышц большинства животных организмов. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, связанной с одной группой протогема. Атом двухвалентного железа, входящий в состав гема, способен соединяться с кислородом. Однако в отличие от.гемоглобина миоглобин дезоксиге-нируется при значительно более низких парциальных давлениях кислорода, что позволяет ему выполнять функцию резервного источника кислорода в мышцах. Единственная полипептидная цепь миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков. Такая относительная несложность молекулы миоглобина, доступность его из разнообразных источников, а также способность образовывать кристаллы позволили в короткий срок определить аминокислотную последовательность и полную структуру молекулы этого белка. Строение миоглобина стало известно благодаря работам Эдмундсона и Хирса, изучавших аминокислотную последовательность белка, и Кендрью с сотрудниками, которые провели рентгеноструктурный анализ миоглобина кашалота, используя метод изоморфного замещения, впервые примененный Перутцем с сотрудниками в изучении гемоглобина. [c.139]

Как уже указывалось, в результате рентгеноструктурного анализа миоглобина все же не удалось строго определить положение некоторых аминокислотных остатков в его молекуле. Однако большая часть из них была идентифицирована А. Д. Эдмундсоном [61] путем расщепления молекулы миоглобина бромистым цианом, который селективно разрывает связи у метиониновых остатков. Структуры выделенных при этом пептидов приведены ниже [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология