Имидазолы депротонирование

Второй вероятный механизм — общий кислотный нуклеофильный катализ-, однако из общих соображений вызывает сомнение возможность депротонирования имидазола с иомощью Н0 [c.297]

Имидазол в данных условиях подвергается И—В-обмену примерно в десять раз быстрее, чем оксазол и тиазол. Следовательно, реакция обмена осуществляется через промежуточный илид(1), образующийся путем протонирования по Ыз-атому и последующего депротонирования по Сг-атому под действием метилат-аниона. Время жизни илида (1) очень незначительно — он сразу захватывает дейтерон из раствора, осуществляя, таким образом, обмен. Обмен у оксазола и тиазола, по-видимому, происходит по аналогичной [c.338]

Депротонирование, Пурин — несколько более сильная кислота, чем фенол. Его кислотное р/Са составляет 8,9, что гораздо выше р/Са имидазола (14,2) или бензимидазола (12,3). [c.357]

В кислых растворах по схеме протонирование/депротонирование обмен водорода в положении 5 имидазола происходит в 2 раза быстрее, чем в положении 4 и в [c.511]

Депротонирование МН-группы имидазола. Для имидазола определено рЛ а. равное 14,2 следовательно, это очень слабая кислота, хотя и заметно более сильная, чем пиррол (р/Са 17,5), поскольку в имадазолий-анионе возможна более высокая степень делокализации. При действии сильных оснований, например амида натрия, он депротонируется полностью. [c.338]

Реакции 1,3-азолов, депротонированных по циклическим М- и С-атомам. В подходящих буферных растворах имидазол реагирует со сравнительно слабыми электрофилами. В этих условиях электрофильной атаке подвергается Н-депротонированный нмвдазолий-анион (3), содержащийся в равновесной смеси в низкой концентрации. [c.340]

Пурин полностью дейтерируется по Сз-атому в течение 20 мин при 100 °С в нейтральном водном растворе. По-видимому, дейтерирование осуществляется путем депротонирования 7Н-пуринийг катиона по положению 8 с образованием переходного илида, вступающего в реакцию обмена так, как это свойственно имидазолам (стр. 338). [c.357]

В обычных условиях реакции Манниха имидазол превращается в N-диме-тиламинометилимидазол, предположительно в результате атаки по иминному атому азота с последующим депротонированием другого атома азота [19]. [c.510]

Ацилирование имидазола дает N-ацилимидазолы через стадию элиминирования протона из первоначально образующейся Н(з)-ацилимидазолиевой соли [20]. Такое ацилирование чаще всего проводят с использованием молярного соотношения гетероцикл — ацилирующий агент, равного 2 1 второй моль имидазола служит для депротонирования первоначально образующейся N(3)-aunn-имидазолиевой соли. [c.510]

Основные аминокислотные остатки в их протониро-ванной форме являются катионами. Поэтому они также участвуют в ионных взаимодействиях. Эти остатки определяют положительный вклад в общий заряд белковой молекулы. Гуанидиний-ион аргинина несет особую функцию, образуя стабильную ионную пару с карбоксилаг-ионом в неполярных областях белковой структуры. е-Аминогруппа остатка лизина может обратимо реагировать с карбонильными соединениями с выделением воды и образованием основания Шиффа. Кроме того, про-тонированные атомы азота могут служить донорами, а депротонированные формы остатков лизина — акцепторами в образовании водородной связи, хотя при физиологических значениях pH лишь азот имидазола гистиди-нового остатка имеет значение как акцептор. Слабоосновное кольцо имидазола характеризуется также и другими свойствами, которые дают основание считать его важнейшим компонентом ферментативных реакций. В своей непротонированной форме имидазольное кольцо гистидина содержит два атома азота с совершенно различными свойствами — один из них является нуклео- [c.22]

Бендер и Кежди [22] использовали представления, развитые в этой главе, для анализа каталитического действия химотрипсина. Для этой реакции не обнаружено ни влияния ионной силы или диэлектрической проницаемости, ни признаков электрофильного катализа, однако многие другие факторы катализа, несомненно, действуют. Проанализировав известные экспериментальные факты относительно каталитического действия а-хи-мотрипсина, Бендер и Кежди пришли к выводу, что оно основано на согласованном механизме (фиг. 16), заключающемся в протонировании и депротонировании имидазола и одновременно в нуклеофильной атаке гидроксильной группы серина с образованием ацилированного фермента [30]. Подобная же последовательность процессов была лостулирована для взаимодействия ацил-фермента с водой как нуклеофильным реагентом, в результате чего происходит деацилирование фермента. Исходя из аналогии с литературными данными из области физической огранической химии, эти исследователи попытались объяснить найденные порядки величин скорости деацилирования (лимитирующей стадии реакции) [c.114]

Нуклеофильный атом азота имидазольной группы гистидина оттягивает на себя протон, активируя молекулу перекиси водорода, которая замещает ОН-группу у атома железа. Последняя протонируется гистидином и образует молекулу воды. Первое пероксосоединение Ре +—О—О—Н разлагается с образованием еще одной молекулы воды, одновременно присоединяя вторую, депротонированную гистидином молекулу Н2О2. Для регенерации исходной структуры активного центра достаточно обратимой ионизации имидазола, что является довольно быстрым процессом в области pH от 6 до 8. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология