Антигенная активность

По мере развития иммунологии оказалось, что для иммунизации часто нужен не целый вирус или болезнетворный микроб, а лишь его антигенная часть, способная вызвать образование антител. Такая часть является белком - субъединицей вируса или бактерии, содержащие ее вакцины называют субъединичными. Генная инженерия открыла простой путь получения таких вакцин. Из генома вируса выделяют ген белка с антигенной активностью, встраивают его в вектор и размножают этот белок в бактериальной клетке. Производство такого белка в отличие от получения вируса не только дешево, но и безопасно, сама вакцина также безопасна и не содержит ничего лишнего. [c.62]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Л. Пастеру удалось избавить человечество еще от одной страшной болезни — бешенства. Вирус бешенства, попадая в организм, медленно развивается в клетках мозга. Л. Пастер приготовлял вытяжки из высушенных тканей мозга кроликов, зараженных этим вирусом, и использовал полученные препараты в качестве защитной прививки. Высушивание ослабляло вирус, но не препятствовало образованию антител, т. е. сохраняло антигенную активность. Однако химизм процессов иммунизации оставался совершенно неизвестным, и бактериологи нуждались в активной поддержке химиков. В начале XX в. химик и врач П. Эрлих утвердил основы химиотерапии, поставив задачей отыскание соединений, которые убивали бы клетки бактерий, не затрагивая клет- [c.180]

Как упоминалось выше (см. тл. 21), антигены эритроцитов являются сложными гли ко протеи нами, причем их антигенная активность определяется строением концевых олигосахаридных цепей. [c.603]

Поверхность клеточной стенки бактерий Клеточная стенка бактерий — многослойное образование. Выше уже упоминалось о мукопептиде клеточной стенки, входящем в состав внутреннего слоя клеточной стенки. Внешние слои клеточной стенки содержат специфические углеводсодержащие биополимеры, обладающие антигенной активностью. [c.604]

Антигенные свойства белков исчезают после расщепления белков протеолитическими ферментами. В результате денатурации может происходить либо изменение, либо частичная потеря первоначальных антигенных свойств нативного белка. Так, например, антитела против нативного яичного альбумина весьма слабо реагируют с денатурированным яичным альбумином [14]. Иммунизация же денатурированным яичным альбумином приводит к образованию антител, специфически реагирующих только с денатурированным белком [15]. Надо, однако, отметить, что каких-либо заметных различий в антигенной активности нативного и [c.332]

В процессе пропускания концентрата через смолу теряется 30% -антигенной активности. Мы попытались снизить процент потерь, пропуская через смолу после концентрата раствор элюента. Путем применения в качестве элюента Vis М раствора фосфатного буфера (pH 7,6) нам удалось снизить потери (до 13—20%). [c.221]

В последнее время получено много данных о тонкой структуре углеводной части веществ групп крови и о природе детерминантных группировок. Основными путями исследования явились изучение ингибирования агглютинации эритроцитов различными моно- и олигосахаридами, ферментативный гидролиз и, наконец, выделение и идентификация фрагментов с антигенной активностью, полученных частичным кислотным гидролизом веществ групп крови. [c.94]

При гидролизе минеральными кислотами из гидролизатов веществ А, В, Н, Ье выделены и идентифицированы олигосахариды, обладающие антигенной активностью этих групп, а также ряд серологически неактивных веществ. Олигосахариды, обладающие активностью, специфичны для каждой группы крови неактивные фрагменты одинаковы для всех групп крови [c.95]

Открытия и перспективы использования белковой инженерии. Это уже упомянутые высоколизиновые мутанты кукурузы и ячменя, это отработка новых технологий, позволяющих по структуре гена предсказать положение участков молекул белка, определяющих его антигенную активность. Например, такие участки выявлены у вирусных белков, что дало возможность синтезировать соответствующие им олигонуклеотиды (10—15 аминокислотных остатков) и использовать их при вакцинации животных. [c.398]

Иодирование белков производили для разных целей для придания им тиреоидной активности для определения активных центров гормонов и ферментов для изменения антигенной активности для модифицирования белка путем введения в него тяжелых атомов в известные положения и дальнейшего проведения рентгеноструктурных исследований для установления взаимодействия боковых цепей, а также для проведения аминокислотного анализа и определения концевых групп. [c.351]

Очень важно было сравнить продукты, образовавшиеся при гидролизе папаином, с пептидными цепями, полученными в результате восстановления. После восстановления ИгГ кролика в водном растворе и последующего фракционирования на сефадексе Г-75 были выделены продукты, растворимые при нейтральном рП, которые сохраняли антигенную активность, и поэтому [c.105]

Существует две гипотезы относительно происхождения различий между гемагглютининами вирусов типа А и типа В. Согласно первой гипотезе, они вызваны очень обширной мутацией, обусловившей резкие изменения этого белка. Вторая и более правдоподобная гипотеза состоит в том, что новый гемагглютинин происходит от какого-то вируса, первоначально заражавшего другое млекопитающее или птицу. Известно, что вирусы гриппа легко рекомбинируют (рис. 6.2) кроме того, вирусы гриппа типа А человека были выделены от животных различных видов. Новые гем-агглютинины сильно отличаются от других гемагглютининов вируса гриппа человека по антигенной активности и по типам входящих в их состав белков, которые сходны с белками, содержащимися обычно в вирусах, поражающих лошадей и уток. Таким образом, все имеющиеся данные, по-видимому, подтверждают вторую гипотезу, т. е. гипотезу о потоке генов от вирусов других теплокровных видов к вирусу гриппа человека. Опасения пандемии гриппа были причиной того большого внимания, которое уделялось вирусу инфлюэнцы свиней зимой 1976—1977 гг. (рис. 6.3). [c.132]

Мембранные гликолипиды участвуют в биосинтезе полисахаридов и транспорте сахаров. Тейхоевые кислоты, видимо, регулируют ионный обмен (связывают двухвалентные катионы, что необходимо для нормального функционирования ферментов, локализованных в мембране), действуют на связывание аминокислот с тРИК, осуществляют связь между мембраной и клеточной стенкой, проявляют антигенную активность. [c.391]

После электрофореза поддерживающую среду часто приходит-ся разделять на фрагменты для определения в них ферментативной или антигенной активности, либо радиоактивности. Полоски бумаги или ацетата целлюлозы и пленки высушенного агара можно легко разрезать ножницами или бритвой. Разрезание крахмального геля на продольные блоки относится к обычным процедурам, применяемым при электрофорезе в этом геле. Чтобы выделить разделенные компоненты из крахмального или агарового геля, его чаще всего разрезают бритвой в поперечном направлении. Описан способ фракционирования разбавленного) (0,05—0,1%) агарозного геля путем его расплавления при 80 и последующего сбора капель с помощью коллектора фракций [546]. Что же касается полиакриламидного геля, обладающего [c.201]

Существенным моментом является участие макрофагов в индукции толерантности. В тех случаях, когда антиген активно захватывается макрофагами, индуцировать толерантность не удается (табл 12.1). Напротив, слабое участие макрофагов в поглощении антигена обеспечивает, как правило, развитие толерантности. [c.311]

Несомненно существует связь между молекулярной массой биополимера и его антигенной активностью, но такую связь можно установить, только сравнивая вещества одного класса, например, различные белки с однотипной Вторичной и третичной структурами глобулярные или фибриллярные. При соблюдении этих условий удается установить прямую зависимость между молекулярной массой и способностью биополимера индуцировать образование антител. Эта закономерность не абсолютна и зависит от ряда других свойств антигена, как биологических, так и химических. [c.21]

Б. Проверка антигенной активности колонки, ее емкости и условий элюции антител [c.35]

В нашей практике потеря антигенной активности при элюировании встречалась исключительно редко, зато было множество противоположных примеров, когда после элюирования буферами с очень кислым или очень щелочным pH белки сохраняли свою ферментативную или связывающую активность [13,. 26, 31, 32]. [c.179]

Аксельрод и сотр. [79] показали, что замещенные эйкоза- и трикозапептиды проявляют антигенную активность, в то время [c.302]

В качестве исходного материала для работы со смолой применяли первичный концентрат анатои сина, который получали при осаждении нативного анатоксина liV соляной кислотой в изоэлектрической точке и растворении полученного осадка в физиологическом растворе-(в объеме V30 от исходного объема анатоксина). Опыты проводили в статических и динамических условиях. Антигенную активность анатоксина определяли в опытах in vitro по лев итовителлиновой реакции, цветность — на фотоэлектроколориметре М-1, pH — на потенциометре. [c.220]

Было испытано шесть различных катионитов и анионитов в статических условиях. Положительный результат был получен только со смолой НО. Остальные смолы оказались непригодными одни из них вызывали осаждение анатоксина (КУ-1, КУ-9), другие не адсорбировали ни анатоксин, ни пигмент (анионит Декальсо), третьи адсорбировали преимущественно анатоксин. При использовании смолы НО (2,0 г на 10,0 мл концентрата время контакта — 15 мин.) был получен менее пигментированный (с оптической плотностью, в 3—4 раза меньшей но сравнению с исходным концентратом), лучше фильтруемый анатоксин (вЗ раза быстрее). Потери антигенной активности при этих условиях были равны 20-30%. [c.220]

Результаты приведенных выше опытов не позволяют еще решить, играет ли роль антигенов активная молекула фермента пли сопутств)гющпе примеси белкового характера. Для того чтобы ответить на этот вопрос, были поставлены опыты в двух различных направлениях 1) иммунизация очищенным ферментом и 2) иммунизация инактивированным ферментом. Мы исходили из следующих соображений если роль антигена играет активная молекула фермента, то иммунизация очищенными препаратами должна привести к таким же активным иммунным сывороткам, как и с неочищенными препаратами, а при иммунизации инактивированным ферментом вообще нельзя ожидать, что получится иммунная сыворотка. Наоборот, если антигенами являются белковые примеси, то антиферментативные свойства иммунной сыворотки должны быть тем слабее, чем чище препарат, применяющийся для иммунизации. [c.576]

Вещества с антигенными свойств ами обнаружены не только в эритроцитах, но и на поверхности -клеток тканей, а также в составе различных тканевых жидкостей и секретов желез в слюне, желудочном соке, желчи, слезах, моче, меконин, жидкости кисты яичника и т. д. Агглютиногены тканевых жидкостей и секретов растворимы в воде и состоят из углеводов и аминокислот. Эти вещества и явились объектом для изучения строения и установления зависимости между химической структурой и биологической активностью. Вещества с антигенной активностью найдены также в оболочках микроорганизмов. С их существованием связана проблема несовместимости тканей при пересадке органов. [c.94]

ЛПТИГЕНЫ — вещества, в1.1зывающие при введении в организм обра ювание особых глобулинов — антител. А., как правило,— ч жеродные для данного организма белки, их комплексы с полисахаридами, липоидами, нуклеиновыми к-тами, а также нек-рые полисахариды преим. бактериального происхождения. У разных белков антигенная активность проявляется различно у нек-рых (гемоглобин, протамины и т. д.) она выражена дово.пьно слабо, а другие (сывороточные белки, экзотоксины и др.) обладают сильно выраженными антигенными свойствами. Одно из важнейших свойств А. проявляется в их способности реагировать только с теми антителами, к-рыо возникают [c.123]

Следует иметь в виду, что антигенной активностью обладает не молекула вводимого белка в целом, а определенные группировки, разные в разных случаях. Такими группировками могут быть и искусственно введенные в белок антигены. Например, диазотированная л-аминофе-ниларсоновая кислота вступает в реакцию азосочетания с тирозинным звеном белка, и модифицированный таким образом белок (сыворотка крови лошади), будучи введен кролику, вызывает образование специфического антитела. Но это же антитело действенно и по отношению к обработанной подобным образом сыворотке других животных. Таким образом, нельзя переоценивать возможности иммунологической идентификации белков. Мы не приводим гипотез механизма возникновения антител, поскольку здесь ничего окончательного не имеется. [c.669]

ГТХ не только угнетает реакцию гемагглютинации под влиянием миксо-Бирусов, но сам способен вызывать гемагглютинацию. Барнет [50] показал, что эта способность ГТХ ноБЫшается после воздействия на него вируса и уменьшается при обработке мочевиной. Результатом разрушающего действия мочевины на ГТХ [14] является уменьшение его вязкости, потеря гемагглютинирующих свойств и способности угнетать реакцию гемагглютинации и, наконец, исчезнование антигенных свойств. ГТХ обладает относительно невысокой антигенной активностью. [c.163]

Дрожжевые клетки наиболее подходят, по-видимому, для производства не содержащих вирусы вакцин против болезни человека, вызываемой вирусом гепатита В. Этот вирус состоит из нуклеопротеинового кора, содержащего геном вируса и окруженного фосфолипидной мембраной, поверхность которой составляют кодируемые геномом вируса белки. Антигенно активной составляющей является белок поверхности вируса, однако для сильной антигенной активности необходимо, чтобы этот белок входил в состав фосфолипидной мембраны. Мембранная система дрожжевых клеток аналогична системе других эукариотическ1 х организмов и отлична от мембранной системы Е. соИ. Когда белок, кодируемый клонируемым геном вируса гепатита В, накапливается в дрожжевых клетках, то образуются фосфолипидные частицы с белковой поверхностью, которые способны индуцировать производство вакцинируемым организмом антител против вируса в целом, С другой стороны, при накоплении этого белка в клетках Е. соН он не связывается с фосфолипидами и поэтому не вызывает сильной антигенной реакции. [c.290]

Полисахариды клеточных стенок выполняют разнообразные функции. Многие из них определяют механическую прочность клеточных стенок. Поэтому их часто называют скелетными . Липополисахариды, тейхоевые кислоты, а также гетерополисахариды ряда грамположительных бактерий ответственны за антигенную активность клеток. ЛПС значительного числа грамотрица-тельных бактерий — токсины. ЛПС энтеробактерий защищают клетки от ингибирующего действия длинноцепочечных жирных кислот, позволяя этим бактериям выживать в кишечнике животных. С наличием 0-специфических боковых цепей ЛПС связана способность шигелл прикрепляться к надмембранному покрову эпителиальных клеток. Многие полисахариды определяют устойчивость бактерий к литическим ферментам и фагам. Полианион-ные полисахариды способствуют транспорту из клетки заряженных метаболитов и веществ, поступающих в нее из окружающей [c.393]

При обычном иммуноэлектрофорезе иммунодиффузию осуществляют так, как если бы это была двойная иммунодиффузия из расположенных под прямым углом канавок или из круглых лунок и канавок [80, 261, 952]. Однако разделенные при электрофорезе зоны не имеют четко очерченной формы, и вещества в них распределены неравномерно. Поэтому линии преципитации на иммуноэлектрофореграмме представляют собой более или менее удлиненные симметричные или асимметричные дуги. Удлинение дуг наблюдается, в частности, в тех случаях, когда в анализируемом образце содержатся вещества, обладающие одинаковой антигенной активностью, но разной электрофоретической подвижностью (наиболее известным примером подобных антигенов являются нормальные иммуноглобулины). Если антиген удерживается гелем (как, например, в случае микроглобулинов или ЛНП), то образуются линии преципитации неправильной формы. Иммуноэлектрофорез имеет более низкую чувствительность, чем двойная иммунодиффузия, поскольку в процессе электрофореза происходит разбавление антигенов вследствие расширения разделенных зон. [c.237]

Для элюирования антигенов клеточной поверхности мы в нашей практике обычно используем 50 мМ H I-диэтиламиновый буфер, pH 11,5, содержащий 0,5% дезоксихолата, и сразу же после элюирования нейтрализуем элюат глицином. Затем определяем поглощение при 280 нм и измеряем антигенную активность препарата. Выход препарата обычно составляет около 50% от количества антигена, нанесенного на колонку. Фракции элюата концентрируем ультрафильтрацией и, если необходимо, освобождаем от дезоксихолата с помощью диализа. Однажды при очистке Т-лимфоцитарного антигена, названного MR ОХ-34, мы не смогли определить в элюате ни антигенной активности, ни даже поглощения при 280 нм. При этом в экстракте, элюированном с колонки после нанесения антигена, антигенной активности тоже не было. Мы попробовали провести элюцию 0,5 М пропионовой кислотой без детергента и добились успеха, причем с хорошим выходом антигенной активности (А. F. Williams, неопубликованные данные). То же самое было в случае с крысиным антигеном D4(W3/25). Элюирование щелочным буфером дало неудовлетворительные результаты, но пригодным оказался 0,1 М H l-глициновый буфер, pH 2,5 [30]. При этом с колонки элюировался белок с нужной мол. массой,, однако его антигенная активность частично была потеряна. Критериями очистки в данном случае служил сам факт утраты антигенной активности исходного экстракта после нанесения на колонку, а также элюирование из нее белка с известной мол. массой. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология