Чувствительность белков

Денатурация является уникальным свойством белков, неизвестным для других макромолекул . Чувствительность белков к денатурации варьирует в широких пределах так, инсулин очень устойчив. Некоторые белки в большей или меньшей степени могут ренатурировать после удаления денатурирующих агентов. [c.673]

Следует отметить, что это есть лишь одно нз весьма многочисленных проявлений чувствительности белка к условиям внешней среды, которые позволяют автоматически регулировать реакционную способность той или иной белковой молекулы в зависимости от условий, в которых она находится. Это обстоятельство обусловливает новое качественное отличие цепных биологических процессов от процессов добиологического периода. [c.286]

В настоящее время установлена полная первичная последовательность ТТХ-чувствительных белков и сфуктура гена, кодирующего синтез в нервной клетке Ка-каналов. [c.250]

Некоторые органические растворители проявляют более сильное денатурирующее действие, чем другие. Давно установлено, что спирты с длинной цепью обладают более высокой денатурирующей способностью по сравнению с короткоцепочечными спиртами. Примеры этого приведены в разд. 3.5. Хотя этанол и используется в стандартных методах фракционирования белков плазмы [30], необходимо отметить, что эти белки (лишь немногие из них относятся к ферментам) составляют группу, характеризующуюся необычной стабильностью и переносящую условия, в которых денатурируют более чувствительные белки. Ацетон обладает менее денатурирующим действием, чем этанол, отчасти потому, что при низкой температуре требуются несколько более низкие его концентрации, чтобы получить такое же осаждение, как и при использовании этанола. Он также более летуч, что позволяет легко удалять его из растворенного осадка при пониженном давлении. [c.76]

B. Частичная чувствительность белка к протеазе (рис. 8-10, дорожка 6) показывает, что часть молекулы белка остается на наружной поверхности микросом. Вместе с данными об отщеплении сигнального пептида и присоединения К-связываемых сахаров этот результат доказывает, что белок пронизывает мембрану. Таким образом, белок погружен в мембрану только частично и в основном заякорен в ней своим сегментом конца переноса . [c.373]

Диапазон взаимосвязей между цитоскелетом и экспрессией генов станет яснее при сравнении нормальных и трансформированных клеток. Однако сказанное выше уже показывает, что эти взаимосвязи имеют место все время- и во всех клетках. Цитоскелет влияет на спектр, а в некоторых случаях и на чувствительность белков, расположенных на клеточной поверхности, включая рецепторы. С другой стороны, связь мембранных рецепторов с растворимыми факторами среды и взаимодействие мембранных белков с внеклеточным матриксом могут влиять на организацию цитоскелета. Таким образом, в принципе оказывается возможной обратная связь между цитоскелетом и внеклеточным пространством. Внеклеточный матрикс играет исключительно важную роль в экспрессии дифференцированного фенотипа. Как мы видели выше, на некоторые из регуляторных эффектов может непосредственно влиять конфигурация цитоскелета. Роль внеклеточного матрикса, возможно, заключается в изменении состояния цитоскелета, который в свою очередь прямо или через какие-то промежуточные процессы воздействует на экспрессию генов. [c.104]

TOB в процессе растворения белков или изолята при его регенерации. Перед сушкой изолята зачастую практикуют его термическую пастеризацию, которую необходимо проводить осторожно ввиду тепловой чувствительности белков и повышенной вязкости этих продуктов. [c.454]

Чувствительность белков нитрогеназы к О2 определяется прежде всего чувствительностью их металлоцентров, которые участвуют как в связывании субстрата, так и в переносе электронов. Поскольку при этом может происходить и ступенчатое восстановление Oj по одноэлектронному механизму, в качестве продуктов такого восстановления возникают супероксидные ионы, перекись водорода и синглетный кислород, вносящие свой вклад в окислительное повреждение нитрогеназы. [c.329]

В процессе выделения и фракционирования белков необходимо принимать известные меры предосторожности. Необходимо контролировать температуру, pH и концентрацию белка, а также ионную силу, концентрацию ионов тяжелых металлов (их удаляют с помощью ЭДТА) и значение окисли-тельно-восстановительного потенциала (оно поддерживается на низком уровне с помощью меркаптоэтанола или дитиотрейтола). Молекулы белков весьма неустойчивы. Инкубация белков даже при умеренной температуре, например при 37°, приводит, как правило, к их частичной денатурации. Большинство операций при очистке белка должно поэтому проводиться при температуре, близкой к точке замерзания используемого растворителя. Некоторые белки, однако, довольно устойчивы к нагреванию. Кратковременная тепловая обработка при выделении таких белков оказывается весьма полезной, так как дает возможность осадить большую часть загрязняющего материала. Весьма чувствительны белки также к сильно кислым и сильно щелочным значениям pH. Поэтому очистка белка должна проводиться в присутствии буферных растворов, обеспечивающих постоянство значения pH (в большинстве случаев значение pH должно быть близким к 7). Наконец, кон- [c.79]

Отмечены изменения метаболической структуры нейронов и их митохондрий повыщение проницаемости мембран для К" " и На , коррелирующее с повышением чувствительности белков мембран к протеиназам, снижение синтеза АТФ и др. Аномальные локальные изменения концентраций К" и Na , а также НН4 , вьшеляющегося при эпилептическом приступе в результате усиления реакций дезамидинирования, могут вызывать или облегчать деполяризацию постсинаптических зон, снижать порог возбудимости и провоцировать судорожный приступ. [c.433]

Особое внимание при проведении ИЭФ нужно уделять белкам, неустойчивым в кислой или щелочной среде, В этих случаях рекомендуется вносить пробу в зону безопасных значений pH, избегать ее непоаредственного контакта с элекгрол-ными растворами, а после получения фракций, содержащих рН-чувствительные белки, как можно быстрее нейтрализовать их [1347]. [c.163]

Например, на рис. 2.12 показан полипептидный скелет бычьей рибонуклеазы А. Химическое исследование белка показывает, что 1,5-дифтор-2,4-динитробензол сшивает остатки лизина 7 и 41. Неожиданная чувствительность белка к модификации иодуксусной кислотой приводит к любопытному заключению гистидины 12 и 119 модифицируются по приншту или-или это можно объяснить тем, что они располагаются в активном центре фермента недалеко друг от друга. Сопоставляя сведения о последовательности и обе группы химических данных, легко видеть, что плоское расположение пептидной цепи исключается. Молекула должна быть уложена в пространстве более сложным образом, и результаты рентгеноструктурного анализа действительно подтверждают это. [c.70]

В основе принципа лежит разная чувствительность белков к воздействию органических растворителей. Некоторые белки удивительно стабильны, и это их свойство можно использовать, подвергая денатурации другие, менее стабильные белки. В качестве примера можно назвать креатинкиназу из мышц кролика, стабильную в щелочной среде при концентрации этанола до 60% (по объему) и температуре 25 С это свойство использова- [c.89]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология