Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ацетилхолинэстераза локализация

    С точки зрения биохимической эволюции такая близость свойств фермента, выполняющего у разных животных одну и ту же химическую функцию — каталитическое расщепление ацетилхолина. не является неожиданной. Ацетилхолиновый механизм передачи возбуждения в специализированных нервных структурах, возникший, по-видимому, на самых ранних стадиях эволюции нервной системы, мог закрепиться только благодаря тому, что одновременно вызвал образование высокоэффективного приспособления—ацетилхолинэстеразы для быстрого разрушения медиатора. Без этого приспособления ацетилхолиновый механизм в принципе не мог существовать. Качественная неизменность в эволюции одного из медиаторов нервного возбуждения — ацетилхолина — и служит причиной стабильности фермента, специфически настроенного на разрушение этого медиатора с необходимой скоростью. Поскольку, однако, эволюция функций нервного аппарата была связана с увеличением числа структурных элементов нервной системы и усложнением схем соединения их в общую самонастраивающуюся систему, эволюция ферментного аппарата шла, по-видимому, двумя путями. Первый путь — это увеличение количества и концентрации ацетилхолинэстеразы в проводящих возбуждение структурных элементах для обеспечения достаточной скорости разрушения любых количеств ацетилхолина, которые могут выделиться. Второй путь — более совершенная система пространственного распределения фермента в структуре тканей нервной системы. Гистохимические исследования нервной системы демонстрируют высокоспециализированную локализацию значительных количеств ацетилхолинэстеразы в ограниченных объемах нервной ткани, совершенствующуюся в ходе эволюции [19—21, 109.  [c.171]


    КОЙ локализации ацетилхолинэстеразы и холинэстеразы в двигательных концевых пластинках. [c.197]

    На локализацию в синапсе нарушений, вызывающих это заболевание, указывает, то, что ингибиторы ацетилхолинэстеразы (неостигмин или эдрофоний) приводят к ослаблению симптомов, в то время как наблюдается исключительная чувствительность к кураре. Наблюдаются заметные морфологические изменения в структуре концевой пластинки. Расстояние между пре-п постсинаптической мембранами значительно больше, постсинаптическая мембрана имеет меньше складок, а субсинаптическая поверхность кажется уменьшенной. Пресинаптические изменения проявляются на развитых стадиях заболевания. Синтез, упаковка медиатора в синаптические везикулы и его пресинаптическое высвобождение не затрагиваются. [c.267]

    Синаптическая базальная мембрана действительно определяет локализацию остальных компонентов синапса. Это было доказано в серии экспериментов иа амфибиях (рис. 18-42). Во-первых, после одновременного разрушения иерва и мышечной клетки, когда остается лишь пустая оболочка нз базальной мембраны, можно легко убедиться, что синаптический участок базальной мембраны специфически удерживает молекулы ацетнлхолииэстеразы, которая в нормальном синапсе гидролизует выделяемый нервным окончанием ацетилхолин. Ацетилхолинэстераза остается присоединенной к базальной мембране с помощью коллагеноподобного хвоста даже после полного уничтожения мышечной клетки. [c.114]

    Применение. В микроскопии в качестве субстрата для количественного определения и гистохимического выявления локализации эстераз f t —3]. Метод основан на гидролизе индоксилацетата (или других растворимых сложных эфиров индоксила) с выделением свободного индоксила, который кислородом воздуха быстро окисляется в нерастворимый синий краситель — индиго, В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления катепсина С [Пирс 847] и ацетилхолинэстеразы [4], [c.158]

    Вся структура нервно-мыщечного соединения приспособлена для наиболее быстрой передачи сигналов. Для этого служат миелинизированный двигательный аксон большого диаметра активные зоны в окончании аксона, где синаптические пузырьки в любой момент готовы высвободить ацетилхолин точно напротив постсинаптических рецепторов узкая синаптическая щель лиганд-зависимые каналы постсинаптической мембраны, открывающиеся сразу же после связывания нейромедиатора наконец, ацетилхолинэстераза в синаптической щели, быстро прерывающая передачу. Время задержки в синапсе между пиком пресинаптического потенциала действия и пиком постсинаптического импульса составляет около миллисекунды или меньше. Все больше данных свидетельствует о том. что в быстрых химических синапсах центральной нервной системы тоже, очевидно, используются лиганд-зависимые каналы и что в основе действия этих синапсов лежат те же структурные принципы наличие активных зон, узкая синаптическая щель, локализация рецепторов напротив участков экзоцитоза. Кроме того, быстрая передача сигналов здесь гакже, видимо, опосредуется лишь небольшой группой пейромедиаторов. Однако это обобщение пока еще не вполне достовер- [c.315]


    Такие различия в ответной реакции двух мембранных белков на воздействие физико-химических факторов (УФ-излучение, действие фосфолипаз) связаны с различиями в их локализации на мембране, в расположении их активных центров, в характере взаимодействия с ближайшими липидными молекулами и их химическим строением. Однако экспериментальные данные, касаюш иеся возможности модуляции фоточувствительности мембранных ферментов, — Na" ", К+-АТФазы и ацетилхолинэстеразы, возможно, взаиморегулируемых субстратами их реакций, свидетельствуют в пользу представлений об обп] ности основных регуляторных механизмов функционирования для многих векторных ферментов биомембран. [c.172]

    Классификация, структура, функции и локализация мембранных йвлков. Структурно-функциональная организация мембранного каркаса эритроцитарной клетки. Характеристика основных белков эритроцитарной мембраны спектрина, актина, белка полосы 3, гликофоринов и др. Понятие о векторных ферментах биомембран. Структура, функциональные и некоторые физикохимические свойства интегральных мембранных белков на примере Ма" , К" -АТФазы и ацетилхолинэстеразы. [c.282]

    Относительно локализации холинэстераз в клетке известно, что в синапсах ацетилхолинэстераза находится преимутцественно в постсинаптической мембране. Ацетилхолинэстеразная активность также обнаружена в ЭР и аппарате Г ольджи нейронов, в ядрах и митохондриях клеток мозга. [c.62]


Смотреть страницы где упоминается термин Ацетилхолинэстераза локализация: [c.205]    [c.35]    [c.63]    [c.11]   
Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.51 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Ацетилхолинэстераза



© 2025 chem21.info Реклама на сайте