Транскетолаза субстраты

Механизм транскетолазной реакции полностью не выяснен. Известно, что взаимодействие одного из субстратов (донора гликолевого альдегида) с ферментом происходит по второму углеродному атому тиазолового кольца тиаминпирофосфата (ТПФ), который служит коферментом транскетолазы. После расщепления молекулы субстрата гликолевый альдегид, присоединенный ко второму углеродному атому тиазолового кольца ТПФ, переносится затем на второй субстрат транскетолазы, выполняющий функцию акцептора гликолевого альдегида. [c.133]

Система структурной перестройки сахара включает два фермента, транскетолазу и траисальдолазу. Оба фермента катализируют разрыв цепи и реакции переноса [уравнения (9-14) и (9-15)] у одной и той же группы субстратов. Эти ферменты осуществляют два основных типа разрыва связи С—С в двух положениях по соседству с карбонильной группой (а) и у соседнего с карбонильной группой углеродного атома (Р). Как и в цикле трикарбоновых кислот, для пентозофосфатных путей оказываются необходимы разрывы цепи обоих типов. [c.341]

Но на этом пути эволюционное развитие окислительного пентозофосфатного пути расщепления углеводов не остановилось. Была сформирована последовательность реакций, замыкающая этот путь в цикл, в результате чего стала возможной полная деградация молекулы сахара. Исходными субстратами на этом пути служат пентозы, образующиеся из рибулозо-5-фосфата, ксилулозо-5-фосфата и рибозо-5-фосфата (см. рис. 64). При участии двух дополнительных ферментов — транскетолазы и трансальдолазы — осуществляется перенос j- и Сз-фрагментов между изомерными пентозо-5-фосфатами и продуктами их взаимопревращений (рис. 66). Сначала транскетолаза переносит С2-фрагмент от молекулы ксилулозо-5-фосфата на молекулу рибозо-5-фосфата, в результате чего образуется С7-сахар и Сз-сахар — 3-ФГА. 3-ФГА, образующийся в транскетолазной реакции и, как известно, пред- [c.256]

Ключевой ферментной системой в реакциях окисления глюкозы через пентозный шунт является транскетолаза. В дыхательной цепи важное значение имеют дегидрогеназные системы, определяющие, какие субстраты будут окисляться. В синтезе пиридоксалевых ферментов центральное место принадлежит пиридоксалькиназе, в реакциях превращения углеводов — гексокиназе. [c.241]

Раньше считали, что рибулозо-5-фосфат является субстратом для транскетолазы. Однако после того, как была открыта рибуло-зо-5-фосфат-эпимераза, стало ясно, что рибулозо-5-фосфат сначала подвергается превращению в ксилулозо-5-фосфат. Сахара, различающиеся только конфигурацией по месту одного углеродного атома, называют эпимерами , а ферменты, катализирующие их взаимное превращение,— эпимеразами . [c.132]

Транскетолаза в обратимой реакции переносит от фосфорилированных (и некоторых нефосфорилированных) кетоз остаток активного гликолевого альдегида на подходящий субстрат по схеме [c.177]

Последующие годы принесли ряд новых подтверждений значения как дециклизации, так и ослабления С—С-связей в молекулах фосфорилированных сахаров. Так, в трансальдолазной, транскетолазной и фосфокетолазной реакциях субстратами, как правило, являются фосфорилированные кетозы. В тех редких случаях, когда субстраты транскетолазы — нефосфорилированные сахара, то это кетозы с короткой углеродной цепью — эритрулоза и ксилулоза, которые совсем не могут образовывать пиранозных колец и существуют либо целиком в открытой форме (эритрулоза), или могут образовывать очень нестойкую фуранозную форму (ксилулоза). При этом эти нефосфорилированные сахара обладают в транскетолазной реакции гораздо меньшей активностью, чем фосфорилированные. [c.182]

Последующие годы принесли ряд новых подтверждений значения как дециклизации, так и ослабления С—С-связей в молекулах фосфорилированных сахаров. Так, при только что рассмотренных трансальдолазной, транскетолазной и фосфокетолазной реакциях их субстратами являются, как правило, фосфорилированные кетозы. В том небольшом числе случаев, когда субстратами транскетолазы являются нефосфорилирован-ные сахара (стр. 93), то это кетозы с короткой углеродной [c.98]

Как уже указывалось выше, при инкубации транскетолазы пекарских дрожжей с соответствующим субстратом образовывался активный гликольальдегид>-ферментативныи комплекс. Этот комплекс изолировали и показали, что он характеризуется способностью переносить гликольальдегидный остаток на соответствующий акцептор, типичный для обычной транскетолазной реакции. [c.26]

Как следует из данных табл 5, смесь фосфопентоз, которая обычно используется в качестве субстрата при измерении транскетолазной активности, несколько снижает степень фотоинактивации транскетолазы Эффект выра и слабо, несмотря на то, что концентрация фосфопеп [c.81]

Итак, тиаминпирофосфат стабилизирует молекулу транскетолазы в условиях тепловой i кислотной денатурации, при эгом общая структура апо и холофермента до денатурации практически не различается. В настоящее время можно, по-впдимому, считать общепризнанным представление, согласно которому молекулы фермента в растворе присутствуют в нескольких равновесных конформационных состояниях [73, 326]. Другими словами, предполагается высокая степень лабильности белковой структуры, причем не всей, а только небольшой ее части, а точнее — поверхности белковой глобулы. Поэтому стабилизацию апофермента кофакторами или субстратами и перевод его из рыхлой формы в более компактную, на что неоднократно указывалось в литературе [109, 466, 467, 496, 498, 519,534], можно себе представить таким образом, что кофакторы (или субстрат) взаимодействуют не со всеми молекулами фермента, а только с теми из них, которые находятся в определенном кон-формацнонном состоянии. Результатом будет перевод B ei о фермента (или какой то, очевидно большей, его части) в эту форму и как следствие его стабилизация. П дчеркнем еще раз, что при всех этих взаимопревращениях общая структура фермента (количественное содержание упорядоченных структур) будет оставаться неизменной. [c.96]

Это подтвердилось нри химическом анализе реакционной смеси в процессе расщепления фруктозо-6 фосфа та в данной системе. Но для осуществления указанных реакций необходимо наличие в среде, кроме субстрата донора (в данном случае его функцию выполнял фруктозо-6 фосфат), еще и субстратов акцепторов глицераль-дегид-З-фосфата для транскетолазной реакции и эрит-розо-4-фосфата для трансальдолазной реакции. Но их и было в исходной реакционной смеси. Не было также и других возможных субстратов-акцепторов, что было слециально проверено Кроме того, фруктозо-6-фосфат подвергался никаким превращениям, если добавляли только транскетолазу или только трансальдолазу, что на ходится в полном соответствии со спецификой реакций, катализируемых данными ферментами. [c.199]

Какое-то количество субстратов-акцепторов могло бы, в принципе, образоваться из фруктозо-6-фосфата под действием только транскетолазы и только трансальдола зы (соответственно эритрозо-4-фосфата и глицеральде гид-З-фосфата). Но их было бы так мало, что они не смогли бы выполнять функцию субстратов-акцепторов в соответствующей реакции. Например, концентрация эрит розо-4-фосфата, образовавшегося из фруктозо-6-фосфата под действием транскетолазы, была бы не выше ЫО М (именно такая концентрация транскетолазы была в рассматриваемых опытах). это примерно в 1000 раз меньше, чем величина Кт для этого субстрата с транс льдолазой [387]. [c.199]

Данный фермент катализирует реакцию, которая, как н предыдущая [уравнение (6.25)], является изомеризацией, но ее субстрат и продукт представляют собой эпимеры, отличающиеся друг от друга лишь ориентацией водородного атома и гидроксильной группы прн третьем углеродном атоме. Субстратом служит ксилулозо-5-фосфат (Ку5Ф), который образуется в результате двух реакций, катализируемых транскетолазой [уравнения (6.21) и (6.24)], а продуктом — тоже рибулозо-5-фосфат. [c.141]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология