Глицераль фосфат

Для лрохождения реакции УДФГ —>-УДФ-Гал требуется кофактор НАД. Следующая стадия брожения идет че рез глицераль-З-фосфат II, в который под действием изомеразы превращается диоксиацетон-1-фосфат 1. [c.723]

ТРАНСКЕТОЛАЗА (седогептулозо-7-фосфат D-глицераль-дегид-З-фосфат-гликольальдегидтрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий обратимую р-цию переноса двухуглеродного фрагмента (остатка гликоль-адельдегида) с кетоз на альдозы [c.618]

Контакты выявляют эволюционную взаимосвязь. В работах Россмана и сотр. [264, 265] было показано, что четыре дегидрогеназы эволюционно связаны и что сравнение контактов между субъединицами позволяет выявить некоторые детали этой взаимосвязи. Эти контакты можно сопоставить, поскольку все четыре дегидрогеназы имеют одинаковый нуклеотидсвязывающий домен (рис. 5.17, б), составляющий приблизительно половину субъединицы. Такой домен можно использовать в качестве базового. Для лактат- и 8-малатдегидрогеназы характерно почти одинаковое свертывание цепей,что свидетельствует о родственности этих белков. Глицераль-дегид-З-фосфат, лактат- и з-малатдегидрогеназы образуют -осе-вой контакт (показано на рис. 5.18, г). Соответственно димер красное — желтое должен был хорошо сохраниться в процессе эволюции белка. Что касается Р- и 7 -осевых контактов дегидрогеназ, то они не проявляют никакого сходства. Кроме того, нет подобия между контактом в алгокольдегидрогеназе и каким-либо другим контактом. Построенная на основании этих данных схема эволюционной взаимосвязи приведена на рис. 5.18, д. [c.121]

Фосфорильные группы фиксированы относительно остова петли водородными связями, вS-малатдегидрогеназе [6911, о-глицераль-дегид-З-фосфатдегидрогеназе [230] и лактатдегидрогеназе [230] пи-рофосфатный фрагмент NAD связан с основной цепью соответствующей петли водородными связя.ми. В случае алкогольдегидрогеназы [692] исследование связывания на примере аналога NAD показало, что пирофосфат находится в том же положении (в пределах 3 А) относительно этой петли. Во флаводоксине петля обернута вокруг фосфорильного фрагмента FMN [145, 237, 238]. Как следует из исследований связывания субстрата, в аденилаткиназе основная цепь петли обернута вокруг фосфата АМР, в кристаллической аденилаткиназе эта петля фиксирует сульфат из маточного раствора [665]. В аналогичном положении связывается АТР в фосфоглицераткиназе [310, 311]. В глутатионредуктазе [124] пирофосфорил NADP присоединяется к остову соответствующей петли шпильки Россмана. То же самое относится и к пирофосфату FAD. В триозофосфатизомеразе [305] фосфат также расположен у петель, связывающих -листы и последующие а-спирали, но в С-концевой части полипептидной цепи (рис. 5.17, д). Во всех этих случаях используется петля между карбонильным концом -листа и следующей а-спиралью. Это можно объяснить выгодным электростатическим взаимодействием между отрицательным зарядом фосфорильной группы и диполем а-спирали [792], который возникает при наложении диполей водородных связей. [c.264]

Роль акцептора водорода в глицераль-дегидфосфатдегидрогеназной реакции играет кофермент NAD (рис. 15-6), представляющий собой окисленную форму никотинамидадениндинуклеотида, содержащего витамин никотинамид (разд. 10.6). При переходе NAD" в восстановленную форму (обозначается NADH рис. 15-6) от альдегидной группы глицеральдегид-З-фосфата в положение 4 ни-котинамидного кольца NAD" переносится ферментативным путем гидрид- [c.450]

Дегидрогеназа специфична в отношении таких субстратов, как В-глицераль-дегид-З-фосфат, свободный дефорфорилированный альдегид и ацетальдегид В-треозо-2,4-дифосфат резко ее ингибирует. [c.289]

Следующая стадия брожения идет через глицераль-З-фосфат II, в который под действием изомеразы превращается диоксиацетон-1-фосфат I. [c.707]

Ферментативный катализ альдольной конденсации также можно условно разделить на составляющие стадии. Нативная альдолаза катализирует стереоспецифическое отщепление протона от фосфата диоксиацето-на, причем было найдено, что скорость этой реакции, измеренная по обмену трития с растворителем, намного выше, чем общая скорость реакции, катализируемой альдолазой. Иными словами, скорость реакции определяет преимущественно стадия конденсации [схема (64)]. Если фермент модифицировать действием карбоксипептидазы, то происходит специфическое уменьшение ферментативной активности на стадии отщепления протона и скорость определяющим процессом становится именно эта стадия. Обмен трития при этом становится незначительным, а при использовании диоксиацетона, содержащего дейтерий в положении, где идет отщепление протона, скорость общей реакции начинает зависеть от дейтериевого изотопного эффекта. С этим же модифицированным ферментом наблюдается быстрая реакция обмена карбонильного компонента реакции глицераль-дегид-З-фосфата на гексозодифосфат схема (64), стадия 2, быстрая [121]. [c.102]

Типичным примером фермента, активность котопого регулируется подобным образом, служит НАД -зависимая глицераль-дегид-З-фосфат-дегидрогеназа (КФ 1.2.1.12), выделенная из [c.47]

Это подтвердилось нри химическом анализе реакционной смеси в процессе расщепления фруктозо-6 фосфа та в данной системе. Но для осуществления указанных реакций необходимо наличие в среде, кроме субстрата донора (в данном случае его функцию выполнял фруктозо-6 фосфат), еще и субстратов акцепторов глицераль-дегид-З-фосфата для транскетолазной реакции и эрит-розо-4-фосфата для трансальдолазной реакции. Но их и было в исходной реакционной смеси. Не было также и других возможных субстратов-акцепторов, что было слециально проверено Кроме того, фруктозо-6-фосфат подвергался никаким превращениям, если добавляли только транскетолазу или только трансальдолазу, что на ходится в полном соответствии со спецификой реакций, катализируемых данными ферментами. [c.199]

Таким образом, две молекулы глицераль-дегид-3-фосфата образуются из одной молекулы фруктозо-1,6-бисфосфата при последовательном действии альдолазы и триозо-фосфат-изомеразы [c.31]

Последняя ре лкция-образование пирувата с одновременным образованием АТР, Перенос фосфорильной группы от фосфо-енолпирувата к ADP катализируется пиру-ваткиназой. Это фосфорилирование не является окислительным в противоположность реакции, катализируемой глицераль-дегид-З-фосфат—дегидрогеназой. [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология