Реакции, катализируемые пероксидазой

Реакции, катализируемые пероксидазой [c.49]

Первая из этих реакций, катализируемая пероксидазой высокомолекулярных жирных кислот (ПЖК), включает действие перекиси водорода на а-углеродный атом высокомолекулярной жирной кислоты с образованием СО2 и альдегида, содержащего на один углерод меньше, чем исходная жирная кислота [c.309]

Уравнение (13) формально аналогично уравнению (5), но смысл констант, входящих в него, иной. Поэтому, пользуясь уравнением (5), нельзя сказать, как же в действительности протекает процесс — образуется конечный продукт из первого возникшего промежуточного соединения или реакция протекает с образованием ряда промежуточных продуктов. Примером реакции, протекающей через два промежуточных комплекса, является реакция, катализируемая пероксидазой. Бурый фермент сначала приобретает зеленую окраску (образуется Е5), а затем становится красным (образуется Е5 )- [c.508]

На основании приведенных экспериментальных данных можно сделать некоторые предположения относительно механизма реакции, катализируемой пероксидазой, и структуры ее фермент-субстратных комплексов. [c.214]

Учитывая взаимное влияние в процессе пероксидазного окисления ферроцианида и аскорбиновой кислоты, можно предположить, что выявленные эффекты обусловлены близким расположением участков связывания обоих субстратов в активном центре пероксидазы, что сказывается на их пероксидазном окислении. Преимущественное окисление донора водорода, возможно, обусловлено конформационными перестройками в соединениях Е, и Е , предварительное связывание с которыми ферроцианида улучшает последующее связывание и превращение двух молекул аскорбиновой кислоты. Наблюдаемый эффект субстрат-субстратной активации и ингибирования в реакциях, катализируемых пероксидазой, обусловлен взаимной конкуренцией субстратов. При этом ингибирование имеет конкурентный характер, обеспечивая последовательное окисление субстратов в присутствии пероксидазы. Поэтому при совместном окислении аскорбиновой кислоты и ферроцианида калия наблюдается ингибирование пероксидазного окисления ферроцианида аскорбиновой кислотой, в то время как сам ферроцианид калия активирует ее окисление. [c.61]

Обозначения реакций совпадают с порядковыми номерами соответствующих подразделов в разд. 3 даииой части книги 1 — разложение пероксида водорода, катализируемое иодатом (реакция Брея — Либавски) 2 — колебательные йодные часы (реакция Бриггса — Раушера) з окисление малоновой кислоты броматом (реакция Белоусова — Жаботинского) 4 — реакции в проточном реакторе с перемешиванием 5 — реакции на твердых катализаторах 6 — колебания в гликолизе 7 — разложение дитионита натрия 8 — реакции, катализируемые пероксидазами 9 — бимолекулярная модель 10 — абстрактные системы реакций 11 — некаталитические реакции 12 — окисление хлоритом. [c.90]

Во всех случаях показана активация марганцем реакций, катализируемых пероксидазой. При окислении пероксидазой различных субстратов марганец либо катализирует образование Н2О2, либо непосредственно включается в окисление органических соединений, восприняв от НО2 (пергидроксилрадикал) способность участвовать в реакциях в качестве одноэлектронного окислителя. [c.210]

Пероксид водорода также сильный окислительный агент. Он участвует в различных реакциях, катализируемых пероксидазами. Наиболее необычная - биологическое галогенирование в присутствии ферментов хлоропе- [c.318]

Имеется большая группа специфических ферментов — ФАД-зависимых оксидаз. Они катализируют окисление кислородом воздуха специфических субстратов (глюкоза, холестерин, аминокислоты и др.). В этих случаях образуется один и тот же продукт — Н2О2. Таким образом, анализ различных субстратов сводится к определению Н2О2, которое можно проводить не только электрохимически или спектрофотометрически (о чем уже говорилось), но и с помощью флуори- или хемилюминесценции, используя следующие реакции, катализируемые пероксидазой [c.86]

А. Пероксидаза. Первоначально пероксидазы считались растительными ферментами, позднее они были обнаружены также в молоке, лейкоцитах, тромбоцитах, а также в тканях, в которых происходит метаболизм эйкозаноидов (см. с. 333). Простетической группой является протогем, который в отличие от гемовых групп большинства гемопротеинов весьма слабо связан с апоферментом. В реакции, катализируемой пероксидазой, перекись водорода восстанавливается за счет соединений, выступающих в качестве доноров электронов, таких, как аскорбат, хиноны или цитохром с. Реакция, катализируемая пероксидазой, имеет сложный характер суммарная реакция выглядит следующим образом [c.123]

Оксидазные реакции, катализируемые пероксидазой, могут ускоряться другими соединениями. Такой эффект был выявлен при изучении индивидуального и совместного оксидазного окисления ИУК [ olda re et al., 1953 Гуськов и др., 1985]. При этом отмечено, что скорость оксидазного окисления ИУК пероксидазой [c.35]

Однако механизм индивидуального и совместного пероксидазного окисления салицилата натрия в реакциях, катализируемых пероксидазой, не изучен. Поэтому исследование участия салицилата натрия в пероксидазных реакциях позволило установить, что он является медленно окисляемым субстратом пероксидазы [Рогожин, Верхотуров, 1999а]. В реакциях совместного окисления с ферроцианидом калия связывание салицилата натрия в активном центре фермента не влияло на связывание ферроцианида калия, что проявлялось в реакции пероксидазного окисления ферроцианида в неконкурентном характере ингибирования пероксидазы (рис. 38). Однако если салицилат натрия связывался с ферментом, то дальнейшее превращение ферроцианида калия замедлялось. В реакции пероксидазного окисления о-дианизидина проявлялся смешанный тип ингибирования пероксидазы салицилатом натрия, что свидетельствует о конкуренции между о-дианизидином и салицилатом натрия за место связывания в активном центре фермента (рис. 39). При связывании салицилата натрия с ферментом понижалось сродство и эффективность превращения о-дианизидина. Выявленные механизмы ингибирования пероксидазы салицилатом натрия позволяют предположить, что участки связывания ферроцианида и о-дианизидина в активном центре фермента располагаются вблизи места связывания салицилата натрия. При этом особенности связывания субстратов проявлялись в индивидуальном характере ингибирования их пероксидазного окисления. Однако в процессе окисления ферроцианида и о-дианизидина, по-видимому, реализуются различные каналы электронного транспорта с субстратов, контактирующих с поверхностью белковой глобулы, на железо [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология