Верхотурье

Кинетические закономерности пероксидазного окисления АК в стационарных условиях практически не исследованы. Предложен калориметрический метод определения пероксидазного окисления АК. Обнаружено изменение стехиометрии реакции между АК и пероксидом водорода в зависимости от условий протекания пероксидазного процесса. Показано, что АК в пероксидазном процессе окисляется пероксидом водорода в стехиометрическом соотношении 1 1 при pH 5,0 и 1 2 при pH 7,4. Отмечено, что при pH 7,4 кинетика утилизации H Oj при пероксидазном окислении АК имеет аномальный по сравнению с другими субстратами характер, что связано, по-видимому, с модификацией фермента в процессе реакции [Титов и др., 1992]. Однако более подробного исследования кинетических особенностей реакции не проводилось. Поэтому нами изучена кинетика реакций пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты, катализируемое пероксидазой хрена [Рогожин, Верхотуров, 1997]. [c.54]

НОВОЙ кислоты [Рогожин, Верхотуров, 1997]) включают стадии комплексообразования субстрата с промежуточными формами фермента. [c.66]

Участие норадреналина и викасола в механизмах действия пероксидазы было изучено на примере реакций пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты и о-дианизидина [Рогожин, Верхотуров, 19986]. Показано, что в присутствии норадреналина скорость пероксидазного окисления АК возрастала, проявляясь при pH 4,5- [c.99]

В 80-х годах того же XVIII в., а возможно и позднее, порох не разрешали вывозить из пределов России и продавать калмыкам. Так, в грамоте, данной в 1680 г. Верхотуринскому воеводе Р. Павлову, сказано, чтобы он осматривал монгольских, калмыцких и других посланцев а что у них объявится, на Верхотурье, на осмотре ружья и пороху... и то ружье и порох имати (отбирать,— П. Л.) у них в нашу Великого Государя казну [c.152]

В Тобольске в 1684—1685 гг. было пороха московских присылок , т. о. выработанного в Москве, 941 пуд. Кроме того, там имелось 224 пуда пороха тобольского кручения . Отсюда можно сделать вывод, что в Тобольске суп ,ествовала пороховая мельница, так как перекручивание и дальнейшую обработку пороха осуществляли на приборах, одинаковых с применявшимися для его изготовления. Запасы пороха в сибирских городах — Тобольске, Верхотурье, Пелыме, Тюмени, Туринске, Сургуте, Березове и Монгазее в 1684—1685 гг. составляли 1394 пуда . Указанные города снабжались порохом для защиты их от инородцев , которые вели оебя иногда очень неспокойно. [c.154]

Одним из компонентов механизмов покоя является антиоксидантная система, поддерживающая жизнеспособность организма при проявлении его пониженной функциональной активности. При этом компоненты АОС могут не только обеспечивать продолжительность состояния покоя, но и при создании благоприятных условий активировать выход из состояния гипобиоза живых организмов [Рогожин, Курилюк, 1996]. Ведущим звеном этой системы являются процессы перекисного окисления липидов, запускающие у покоящихся организмов основные процессы жизнедеятельности. Доказательствами этого утверждения служат следующие факты. При создании благоприятных условий (температура, влажность, кислород) семена могут прорастать [Николаева и др., 1985 Обручева, Антипова, 1997]. Однако предварительно у них должно активироваться дыхание. В покоящихся семенах дыхание крайне ослаблено, отмечаются изменения в составе жирных кислот и функционально активных веществ мембран митохондриальной системы за счет которых обеспечивается разобщение механизмов окислительного фос-форилирования при сохранении активности окислительных процессов [Скулачев, 1996]. Однако при активизации дыхания поступивший кислород ускоряет пусковые механизмы процессов ПОЛ. Контроль за этими процессами осуществляет антиоксидантная система в составе низкомолекулярных (аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевая кислота, мочевина, глутатион и др.) и высокомолекулярных (супероксиддисмутаза, каталаза, пероксидаза) соединений [Кения и др., 1993 Меньшикова, Зен-ков, 1993 Зенков, Меньшикова, 1993]. Причем между компонентами системы просматривается взаимная зависимость [Верхотуров, 1999]. Среди ферментов следует вьщелить пероксидазу, которая, обладая широкой субстратной специфичностью, способна катализировать реакции окисления различных органических соединений [Угарова и др., 1981]. Причем особенностью механизма действия пероксидазы является способность фермента катализировать окисление органических субстратов с участием [c.48]

В круг пероксидазных субстратов фермента входят различные функционально активные вещества в том числе и антиоксиданты [Рогожин, Верхотуров, 19986]. В реакциях индивидуального окисления эти соединения чаще всего являются медленно окисляемыми субстратами, однако при совместном окислении с быстро окисляемым субстратом, скорость их пероксидазного окисления может возрастать в 100 и более раз [Лебедева, Угарова, 1996 Рогожин, Верхотуров, 1998в]. Пероксидаза способна осуществлять контроль за уровнем перекиси, восстанавливая ее до воды и при этом окислять низкомолекулярные антиоксиданты. В процессе каталитической реакции могут образовываться свободные радикалы, которые в начальный момент прорастания семян способны инициировать реакции свободнорадикального окисления, активируя при этом протекание перекисного окисления липидов [Рогожин, 1999]. Следует вьщелить ряд особенностей в проявлении активности пероксидазы в покоящихся и прорастающих семенах. Так, например, в сухих семенах выявляется высокая пе-роксидазная активность, коррелирующая с уровнем их жизнеспособности. Тогда как низкая активность фермента свидетельствует о понижении жизнеспособности и всхожести семян [Рогожин, Егорова, 1991]. [c.49]

Имея разные участки связывания, молекулы АК могут осуществлять регулирование каталитического процесса. Однако оставался не решенным вопрос о взаимном регулировании каталитического процесса при окислении двух медленно окисляемых субстратов. Поэтому изучение совместного перксидазного окисления ферроцианида и аскорбиновой кислоты позволило определить участки связывания этих двух медленно окисляемых субстратов на поверхности белковой глобулы фермента и объяснить механизмы их окисления [Рогожин, Верхотуров, 19996]. [c.59]

Известно, что общим свойством пероксидазных систем являются эффекты активации, т.е. ускорение окисления медленно окисляемого субстрата быстро окисляемым. Поэтому нами был изучен тип взаимного регулирования активности пероксидазы, который реализуется в реакциях совместного окисления медленно и быстро окисляемых субстратов. В качестве медленно окисляемого субстрата была выбрана аскорбиновая кислота, а быстро окисляемого — гидрохинон, для которого величины были равны 1220—2230 С (табл. 7) [Рогожин, Верхотуров, 1999г]. [c.62]

В реакциях окисления о-дианизидина с гидрохиноном последний определял порядок окисления субстратов [Рогожин, Верхотуров, 1999в]. При этом окисление о-дианизидина не наблюдалось до полного превращения гидрохинона. При высокой концентрации гидрохинон ингибировал реакции индивидуального и совместного с о-дианизидином окисления за счет присоединения двух и более молекул гидрохинона к фермент-субстрат-ному комплексу (рис. 14). Количество молекул гидрохинона, ингибирующих фермент, зависело от pH, что возможно, вызвано уменьшением субстратсвязывающего участка активного центра фермента при кислых pH. При pH 5-7 в присутствии о-дианизидина скорость пероксидазного окисления гидрохинона возрастала (табл. 8). Активатор не влиял на величину к ,, понижая значение для гидрохинона, что характерно для синергической активации (рис. 15). При данном типе активации связывание эффектора с активным центром увеличивает сродство фермента к субстрату. [c.66]

Пероксидаза совместно с низкомолекулярными антиоксидантами (токоферолы, строфантин, дигоксин, кверцетин, аскорбиновая кислота и др.) входит в состав антиоксидантной системы живых организмов, регулирующих действие активных форм кислорода. Поэтому нами были изучены реакции совместного пероксидазного окисления некоторых антиоксидантов (дигоксин, кверцетин и аскорбиновая кислота) с о-дианизидином [Рогожин, Верхотуров, 1998в]. Показано, что антиоксиданты могут ингибировать пероксидазное окисление быстро окисляемого субстрата, катализируемое пероксидазой хрена. Дигоксин, связываясь с фермент-субстратным комплексом в котором присутствует стабильный полуокисленный продукт о-дианизидина, ингибировал пероксидазу по антиконкурентному типу в реакциях индивидуального и совместного с ферроцианидом окисления о-дианизидина при всех изученных значениях pH (рис. 24). Проявляя антиоксидантные свойства, дигоксин подавлял реакции свободнорадикального окисления о-дианизидина. Причем сродство ингибитора к ферментсубстратному комплексу в реакциях совместного окисления было в 5—6 раз выше, чем в реакциях индивидуального окисления о-дианизидина и зависело от pH (табл. 9). [c.79]

Однако механизм индивидуального и совместного пероксидазного окисления салицилата натрия в реакциях, катализируемых пероксидазой, не изучен. Поэтому исследование участия салицилата натрия в пероксидазных реакциях позволило установить, что он является медленно окисляемым субстратом пероксидазы [Рогожин, Верхотуров, 1999а]. В реакциях совместного окисления с ферроцианидом калия связывание салицилата натрия в активном центре фермента не влияло на связывание ферроцианида калия, что проявлялось в реакции пероксидазного окисления ферроцианида в неконкурентном характере ингибирования пероксидазы (рис. 38). Однако если салицилат натрия связывался с ферментом, то дальнейшее превращение ферроцианида калия замедлялось. В реакции пероксидазного окисления о-дианизидина проявлялся смешанный тип ингибирования пероксидазы салицилатом натрия, что свидетельствует о конкуренции между о-дианизидином и салицилатом натрия за место связывания в активном центре фермента (рис. 39). При связывании салицилата натрия с ферментом понижалось сродство и эффективность превращения о-дианизидина. Выявленные механизмы ингибирования пероксидазы салицилатом натрия позволяют предположить, что участки связывания ферроцианида и о-дианизидина в активном центре фермента располагаются вблизи места связывания салицилата натрия. При этом особенности связывания субстратов проявлялись в индивидуальном характере ингибирования их пероксидазного окисления. Однако в процессе окисления ферроцианида и о-дианизидина, по-видимому, реализуются различные каналы электронного транспорта с субстратов, контактирующих с поверхностью белковой глобулы, на железо [c.96]

Наличие высокой активности пероксидазы в семенах и проростках пщеницы позволяет предположить участие фермента в метаболических процессах, происходящих во время покоя зерновок и в период их активного прорастания. Пероксидаза входит в состав антиоксидантной системы, активность которой определяет их уровень устойчивости к различным воздействующим факторам в процессе онтогенеза растений. Фермент способен катализировать окисление различных неорганических и органических соединений. Обладая щирокой субстратной специфичностью фермент может проявлять свойства оксидазы. Поэтому активность пероксидазы возрастает с увеличением дыхания семян при выходе их из состояния вынужденного покоя. Сродство пероксидазы к различным соединениям, являющимися субстратами фермента, может характеризоваться величинами констант Михаэлиса-Ментен (К ) и каталитической константой (к ). В случае использования неочищенного фермента, когда неизвестна его концентрация характеристической величиной может быть V , рассчитанная на грамм сухой массы. Субстраты пероксидазы можно условно разделить, как это было описано выше, на две группы быстро окисляемые и медленно окисляемые. При совместном присутствии субстраты могут окисляться последовательно, при этом быстро окисляемый субстрат активирует окисление медленно окисляемого субстрата [Лебедева, Угарова, 1996 Рогожин, Верхотуров, 1998а], причем в условиях in vivo преимущественно протекает совместное окисление субстратов в присутствии пероксидазы. [c.185]

Биологически активные вещества очень часто используются для повыщения всхожести семян [Михно и др., 1997]. В зависимости от природы они могут регулировать протекание метаболических процессов, активировать или ингибировать различные ферменты, влиять на проницаемость мембран клеток. Среди этой группы следует выделить соединения обладающие антиоксидантной активностью, к которым относятся строфантин, дигоксин, хлорпромазин, викасол, аскорбиновая кислота, гидрохинон и др. Эти соединения в высоких концентрациях, как было показано выще, ингибировали пероксидазу in vitro [Рогожин, Верхотуров, 1997 1998а 19986]. Обладая разным механизмом действия, они в малых концентрация активировали прорастание зерновок, а в больщих — понижали их всхожесть (табл. 27). При этом проявляется индивидуальная чувствительность зерноюк пщеницы к используемым соединениям. Низкие концентрации строфантина, аскорбиновой кислоты, норадреналина, салицилата натрия, [c.195]

Известно, что пероксидаза, алкогольдегидрогеназа и глюко-зо-6-фосфатдегидрогеназа играют важную роль в покое и прорастании семян пшеницы. В прорастающих семенах активность пероксидазы возрастает, а активность АДГ понижается. У непроросших семян активность АДГ повышается в 2,5—5,5 раза, при понижении активности пероксидазы в 2,8—3,5 раза по сравнению с прорастающими семенами. Высокая разница в величинах активности ферментов, по-видимому, может указывать на разное их участие в механизмах прорастания семян пшеницы [Рогожин, Верхотуров, 1998а]. [c.201]

Верхотуров В.В. Взаимное влияние пероксидазы и низкомолекулярных антиоксидантов на прорастание семян пшеницы. Автореф. дис. канд. биол. наук. — Иркутск, 1999. — 23 с. [c.213]

Смотреть страницы где упоминается термин Верхотурье: [c.129] [c.317] [c.120] [c.468] [c.164] [c.345] [c.3] [c.7] [c.7] [c.8] [c.11] [c.12] [c.12] [c.12] [c.35] [c.35] [c.35] [c.48] [c.48] [c.52] [c.28] [c.264] [c.84] [c.186] [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология