Гуанидин-С14, солянокислая соль

С печенью, в ряде случаев удоОно предварительно отделить цитоплазму от ядер и использовать только цитоплазму. Это можно осуществить путем экстрагирования гомогенизированной ткани 0,14 М раствором Na l, приводящего к отделению цитоплазматических рибонуклеопротендов от содержащего ДНК ядерного материала. Рибонуклеонротеид осаждают затем из экстракта при pH 4,5 и вновь растворяют его в растворе бикарбоната натрия. Продолжительное встряхивание с несколькими последовательно сменяемыми порциями хлороформа, содержащего небольшое количество октилового спирта, приводит к удалению белка нуклеиновую кислоту, остающуюся в водном растворе, осаждают в виде натриевой соли при добавлении спирта. Можно поступить и иначе вызвать спиртом денатурацию рибонуклеопротеида и экстрагировать нуклеиновую кислоту 10%-ным раствором хлористого натрия, из которого затем осадить ее добавлением двух объемов спирта [1—4]. Примерно аналогичный метод существует и для выделения РНК из животных тканей [5]. В этом случае нуклеиновую кислоту осаждают из раствора солянокислого гуанидина, в котором белок нерастворим для удаления белка можно использовать также додецилсульфат натрия [6, 7]. [c.40]

Методы, которые были предложены для приготовления солей гуанидина, включают аминирование или аммонолиз некоторых производных угольной кислоты. Фосген [1], хлорпикрин [2] и сложные эфиры ортоугольной кислоты реагируют с раствором аммиака, давая небольшое количество гуанидина. Солянокислый гуанидин получают действием четыреххлористого углерода [3] на жидкий аммиак, под давлением. Мочевина [4] частично подвергается аммонолизу в присутствии хлористого аммония. [c.94]

Производным мочевины является гуанидин, получающийся в виде солянокислой соли взаимодействием цианамида и хлорида аммония [c.296]

АМИНО-5-ГУАНИДИНО-С -ВАЛЕРИАНОВАЯ КИСЛОТА, СОЛЯНОКИСЛАЯ СОЛЬ [c.297]

Марш, Лане и Саллей [1] получили этим методом при проведении реакции с количествами веществ порядка 0,7 лгмоля азотнокислую соль гуанидина-С , пикрат гуанидина-С и солянокислую соль гуанидина-С выход 61% в расчете на двуокись углерода степень чистоты 93,5%. [c.683]

По данным Кейна [2], при проведении реакции с количествами ИСХОДНЫХ веществ порядка 1,05 моля выход составляет 87% в расчете на солянокислую соль гуанидина. Мэндел [4] получил свободное основание с выходом 81%, проводя реакцию с 19 -имолями исходного вещества. [c.183]

В нашем исследовании все и1миногексагидроп1иримидины были получены кипячением с крепкой соляной кислотой получающиеся при этом солянокислые соли переводились в свободные основания простым подщелачиванием аммиаком. В отличие от Гансера. было установлено, что иминопир имидины вполне прочны и не расщепляются водой. В некоторых случаях при Кольцевом замыкании с небольШ ИМ выходом можно было выделить соответствующую непредельную кислоту, т. е. можно было установить отщепление гуанидина. [c.541]

Изменение устойчивости нативной конформации с изменением природы растворителя позволяет объяснить относительное значение различных факторов, определяющих третичную структуру белков. Стремление неполярных сорастворителей к денатурации водных растворов белков является сложным процессом. Когезия неполярных остатков в водной среде, с одной стороны, стабилизует спиральную конформацию, а с другой стороны, может быть основной причиной образования многих изгибов, посредством которых спиральные участки полипептидной цепи складываются в компактную структуру глобулярных белков в нативном состоянии. Уменьшение полярности среды может поэтому привести к уменьшению содержания спиральных конформаций [381, 390, 391] до того, как они разрушатся окончательно. Действие мочевины или солей гуанидина лишь частично объясняется разрушением гидрофобных связей. Было показано, что водный раствор мочевины является лучшим растворителем для неполярных веществ, чем сама вода [392]. Однако было также обнаружено, что водный раствор мочевины или солянокислого гуанидина оказывает специфическое сольватирующее действие па скелет полипептидной цепи, которое имеет совершенно другие характеристики, чем солюбилизация углеводородных остатков [393]. Наконец, уменьшение устойчивости нативной формы глобулярных белков с увеличением температуры доказывает, что разрушение третичной структуры является эндотермическим процессом, в то время как разрыв гидрофобных связей должен протекать экзотермически. Это приводит к выводу [394] о том, что знак измененля энтальпии определяет какой-то другой процесс,— возможно, разрыв водородных связей, сопровождающий разворачивание полипептидной цепи. [c.137]

Методика. Анализируемое вещество или его солянокислый раствор помещают в микропробирку, которую погружают в масляную баню и нагревают при 180°С до удаления кислоты и влаги. Затем пробирку накрывают фильтровальной бумагой с нанесенным на нее реактивом Несслера и повышают температуру бани до 250°С. Через несколько минут в результате реакции Несслера на фильтре появляется желтая или коричневая окраска. Предел обнаружения дициандиамида составляет 0,3 мкг, карбоната гуанидина 2 мкг и соляно-киоггого аргинина 5 мкг. Строп гсминин и его сернокислая соль также дают положительную реакцию. [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология