Овальбумин гидролиз

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Энергетическая функция. В тех случаях, когда в организме наступает истощение энергетических ресурсов (углеводов и липидов), аминокислоты, образующиеся в результате гидролиза белков, могут служить источниками энергии. Для развивающегося организма или зародыша многие белки выполняют функцию резервных питательных веществ (казеин молока, овальбумин яиц, запасные белки семян растений). [c.82]

Субтилизин был получен в кристаллическом виде Гунтле-бергом и Оттезеном [130] из среды, в которой выращивался штамм В. 8иЫШ8. Первоначально этот протеолитический фермент был обнаружен по его способности вызывать ограниченный гидролиз нативного овальбумина, сопровождающийся образованием другого способного кристаллизоваться белка — плакальбумина [200] — и гексапептида Ала.Гли.Вал.Асп.Ала. Ала [231]. [c.211]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Определение обш его количества нейтральных сахаров в овомукоиде обработкой гликопротеина орцином или антроном в присутствии высококонцентрированной минеральной кислоты обычно дает приблизительно 8—10%. Однако при определении свободных гексоз в кислом гидролизате овомукоида получали значительно меньшую величину (например, 7% [37] 5,7% [38] 5,7% [21]). Очень маловероятно, что величины, полученные при применении орцина или антрона, при исследовании овальбумина являются завышенными. Если приведенная выше величина верна для овомукоида, расхождение может быть обусловлено потерей нейтрального сахара даже при сравнительно мягком кислотном гидролизе гликопротеина. Такая потеря может быть результатом разрушения выделенного сахара или, что более вероятно, захвата нейтральных сахаров дезацетилированпыми гексо-заминами ([38] см. также том 1, гл. 8). При работе с овомукоидом могут иметь место ошибки последнего типа, что объясняется сравнительно высоким отношением в его молекуле количества гексозаминов к гексозам (около [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология