Овальбумин

Белки с известными изоэлектрическими точками сывороточный альбумин (р1 4,6), овальбумин (р1 4,6), каталаза (р1 5,7), гемоглобин (р1 6,8—7,0), РНКаза (р1 7,8), а-химотрипсин (р18,1), папаин (р1 9,0), лизоцим (р1 10,5), цитохром с (р1 10,0). [c.100]

Биохнмич. эффекты высоких Д. При Д в неск. сотен МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. Особенно чувствительны к Д. процессы образования связей белок-лиганд и белок-белок. Так, для белков характерно значив уменьшение скорости ассоциации с повышением Д. (AV положительны и могут исчисляться сотнями см /моль). Денатурирующее влияние Д. зависит от природы белка, т-ры и pH среды. Напр., овальбумин необратимо коагулирует при 800 МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1,9 ГПа. Д. может препятствовать тепловой денатурации белка и даже вызывать ренатурацию белка, де- [c.621]

Овальбумин см. Альбумин яичный [c.384]

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [c.394]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Белок, сохраняющий свои характерные специфические свойства, называется нативным белком гемоглобин в том виде, в каком он находится в эритроцитах или в тщательно приготовленном растворе гемоглобина, в котором он все еще продолжает сохранять свое свойство обратимо соединяться с кислородом, называется нативным гемоглобином. Многие белки очень легко теряют присущие им специфические свойства. Тогда говорят, что они денатурированы. Гемоглобин можно денатурировать просто нагреванием его раствора до 65 °С. В результате такого нагревания он коагулирует, образуя нерастворимый коагулят кирпично-красного цвета. Большинство других белков также денатурируется при нагревании приблизительно до такой же температуры. Яичный белок, например, представляет собой раствор, состоящий главным образом из белка овальбумина с молекулярной массой 43000. Овальбумин — растворимый белок. При нагревании его раствора примерно до 65 °С и выдерживании в течение некоторого времени при этой температуре овальбумин денатурируется, давая нерастворимый белый коагулят. Это явление наблюдается при варке яиц. [c.394]

Использование гидролизатов овальбумина и кератина в присутствии гидролизата сои позволяет таким же образом получить пластеины сои, обогащенные метионином и цистеином. Коэффициент эффективности белка (КЭБ) увеличивается с 1,20 для соевого белка до 3,38 для смеси одной части обогащенного пластеина сои и двух частей исходного соевого белка. Для сравнения укажем, что КЭБ для казеина равен 2,40. Без введения аминокислот биологическая ценность белка и пластеина сои остается неизменной (67%). [c.618]

Сложные белки, или протеиды. Эти соединения помимо собственно белковой части содержат компоненты соверщенно иной природы. Фосфопротеи,аы (казеин) имеют фосфорсодержащие группы, глюкопротеиды (мущ1Н, овальбумин) содержат углеводы, нуклеопро-теиды — нуклеиновые кислоты. [c.395]

Нуклеосомы отсутствуют и в области потенциально активного промотора РНК-полимеразы II, даже когда транскрипция еще не началась. Так организована область вблизи начала транскрипции ранних генов ЗУ 40 (она же является областью начала репликации). Не обнаруживаются нуклеосомы и в регуляторных участках генов овальбумина кур, активных в клетках яйцевода, а также глобинов ых генов. [c.254]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Если раствор овальбумина добавить к соответствующей антисыворотке (от кролика, которому вводили овальбумин), то образуется осадок. Если [c.469]

Разработка метода определения опиатов на основе латексной агглютинации. На основе полученных реагентов - антител к опиатам и конъюгата морфина меченого латексом, был разработан метод для выявления опиатов в биологических жидкостях организма с использованием латексной агглютинации. Для этого непосредственно перед работой разводили латексный конъюгат до 1% концентрации буферным раствором. Специфичные антитела против опиатов разводили в плашке, используя серию двойных последовательных разведений. Для проведения опыта в микрокамеры с коническими лунками вносили по 10 мкл сыворотки каждого разведения и быстро добавляли равную аликвоту раствора латекса, модифицированного морфином или конъюгатом морфин-овальбумин. В качестве контроля использовш1и лунку, в которую не добавляли антитела. Интенсивность реакции агглютинации оценивали через 1 час по 4-крестовой схеме [2]. Из полученных результатов выбра1ш условия для проведения реакции ингибирования. Для этого использовали концентрацию антигена на латексе 100 мкг/мл и 50 мкг/мл, а разведения сыворотки соответствовали 1 16, 1 32 и 1 64, Морфин вносили в лунки после серии пятикратных разведений в интервале концентраций от 500 мкг/мл до 200 нг/мл, В каждую лунку вносили 7 мкл антиопиатной сыворотки, 7 мю1 раствора морфина соответствующей концентрации и 7 мкл раствора латекса. Контрольные [c.202]

Белок содержит несколько разных антигенных детерминант. Некоторые белки могут иметь одну и ту же антигенную детерминанту в нескольких экземплярах (повторные антигенные детерминанты), как, например, в случае белка, состоящего из нескольких идентичных субъединиц. Число антигенных детерминант одного белка можно приблизительно установить по числу антител, которые способны связываться с молекулой антигену это число есть валентность данного антигена. Однако при стерическом несоответствии возможны и такие антитела, которые не в состоянии связываться с эпитопом антигена, и обычно валентность меньше числа антигенных детерминант [108]. В целом, как правило, для белков можно ожидать одну антигенную детерминанту на каждые 5000 Да молекулярной массы антигена [18]. На основании валентности, установленной для белковых антигенов с возрастающей молекулярной массой [108], можно подсчитать, что, по крайней мере, на одну антигенную детерминанту приходится 2500 Да молекулярной массы антител у рибонуклеазы, 3500 Да у белка вируса табачной мозаики, 8800 Да у овальбумина, [c.91]

С целью увеличения чувствительности метода использовали добавление в систему ревматоидного фактора ЯР-1 М. Разведение сыворотки в этом случае удалось снизить до 1 2000, оставляя при этом прежнюю концентрацию латексного антигена, нахрузка на латекс соответствовала 50 мкг/мл конъюгата морфин-овальбумин. В этих условиях ингибирование морфином происходило при концентрации 5 мкг/мл. [c.203]

Эти технологические процессы позволяют добиваться макроскопического структурирования однородной белковой пасты юсредством интенсивных механических воздействий. Пасту, которая может содержать не только растительные белки, но также овальбумин, белки молока или другие белки животного происхождения, сначала коагулируют. Эта коагуляция возможна посредством простой термообработки [78] или коагуляции альгината после добавления солей кальция [7]. В первом случае полу- чаемый коагулят интенсивно перемешивают с помощью лопастной мешалки, во втором случае сгусток измельчают вращающимся ножом. Полученный продукт можно затем обрабатывать путем промывки, варки или прожаривания и пропитывать различными, красящими и ароматизирующими добавками. [c.559]

В высших организмах менее 10 % общей нуклеотидной последовательности структурного гена, так называемые структурные зоны [78, 79], кодируют белок. Исследования генов, кодируюш,нх глобин, овальбумин, а также некоторые белки 8У40 и вируса полиомы, подтверждают мозаичный характер эукариотического структурного гена. Нуклеотидные последовательности ДНК, которые транслируются в аминокислотные последовательности, пе монотонны по строению, а прерываются участками нетранслнрующейся ДНК. Первичная матрица РНК содержит внутренние области, которые должны быть затем исключены, и окончательная мРНК представляет собой перекроенный продукт (см. краткий обзор [78]). [c.59]

Рис. 98. Разделение белков большой ММ в поперечносшитом полиакриламидным геле. Условия разделения Ь=20 см (эффективная), Е=180 В/см, буфер 0.12 М Трис, 0.12 М гистидин, pH 8.8, 0.1 МДЦСН, 1% 2-пропанол, 5% Т, 1% С, полиакриламид. Проба 1 - овальбумин, 2 -альбумин крупного рогатого скота, 3 -бета-галактозидаза, 4 - миозин.

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Филирование во влажной среде применялось ко многим белкам для выработки текстильных волокон. По данным Лундгрена [61], овальбумин, зеин, коллаген дают волокна с наиболее высокой механической прочностью, но возможно филирование [c.537]

Субтилизин был получен в кристаллическом виде Гунтле-бергом и Оттезеном [130] из среды, в которой выращивался штамм В. 8иЫШ8. Первоначально этот протеолитический фермент был обнаружен по его способности вызывать ограниченный гидролиз нативного овальбумина, сопровождающийся образованием другого способного кристаллизоваться белка — плакальбумина [200] — и гексапептида Ала.Гли.Вал.Асп.Ала. Ала [231]. [c.211]

О возможности миграции ацильной группы в разбавленных водных растворах кислот высказывались различные предположения. Тенфорд [308] изучал кривые титрования нескольких подробно охарактеризованных белков (инсулин, рибонуклеаза, лизоцим, р-лактоглобулин, овальбумин и альбумин сыворотки крови человека). Он установил, что по крайней мере для указанных белков отсутствуют данные, свидетельствующие об увеличении количества аминогрупп при pH 2 — самом низком значении, достигнутом в ходе титрования. Приведенные выше данные показывают, что перегруппировка легче происходит в концентрированных водных растворах кислот. [c.222]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

Химия (1978) -- [ c.394 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.27 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.168 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.59 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.27 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.428 , c.429 ]

Общая химия (1964) -- [ c.488 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.267 , c.317 , c.330 , c.350 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.68 , c.70 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.19 ]

Общая химия (1974) -- [ c.682 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.466 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.379 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.279 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.84 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.395 , c.399 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.381 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.405 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.206 ]

Химия привитых поверхностных соединений (2003) -- [ c.446 , c.551 ]

Иммунология (0) -- [ c.238 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.318 , c.319 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.381 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология