Гемоглобин структура

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

Комплексные соединения составляют наиболее обширный и разнообразный класс неорганических веществ. К ним принадлежат также многие элементоорганические соединения, связывающие воедино ранее разобщенные неорганическую химию и органическую химию. Многие комплексные соединения — витамин В12, гемоглобин, хлорофилл и другие — играют большую роль в физиологических и биохимических процессах. Исследование свойств и пространственного строения комплексных соединений оказалось чрезвычайно плодотворным для кристаллохимии, изучающей зависимость физико-химических свойств веществ от структуры образуемых ими кристаллов, и породило новые представления о природе химической связи. К ценным результатам привело применение комплексных соединений и в аналитической химии. [c.354]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Рис. 13.16. Схематическая структура гемоглобина.

Разнообразные геометрические структуры комплексных ионов и молекул непосредственно связаны с геометрией орбиталей и, в свою очередь, определяют пространственные отношения в тех реакциях, в которых комплексы действуют в качестве катализаторов (металлсодержащие ферменты) или переносчиков (например, в составе гемоглобина или цитохромов). [c.217]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Рис. 4.8. Упрощенная схема активного центра гемоглобина. Структура гема и присоединение кислорода к железу гема

В клетках мышц кислородный обмен осуществляется при участии белка миоглобина, имеющего сходную с гемоглобином структуру. Миоглобин переносит кислород к митохондриям, где протекают окислительные процессы, и частично депонирует его. Он обладает большим химическим сродством к кислороду, чем гемоглобин (рис. 142), что обеспечивает более полное использование мышцами кислорода, поставляемого кровью. [c.335]

Гемоглобин представляет собой образование из четырех миоглобино-подобных молекул (рис. 20-26). Структуры молекул миоглобина и гемоглобина удалось установить лишь в последнее десятилетие методом дифракции рентгеновских лучей. Было показано, что четыре компонента- [c.261]

И успех не заставил себя ждать. Классическим примером уже стали исследования гемоглобина. Структура гемоглобина, как оказалось, тесно связана, можно даже сказать — порождена его функцией связывать кислород и в составе эритроцитов крови переносить его из легких в различные ткани организма. Как же реализуется в гемоглобине эта связь структуры и функции [c.155]

Первичная структура имеет особый биологический смысл, поскольку она определяет все другие уровни организации. Если задана первичная структура, то другие уровни структурной организации могут образоваться самопроизвольно. Можно сказать, что, например, первичная структура гемоглобина содержит информацию о его вторичной, третичной и четвертичной структурах, а следовательно, и о биологических функциях гемоглобина. Структура белков — наследуемое свойство. Как мы увидим позднее, в наследственном аппарате содержится информация именно о первичной структуре. [c.43]

В последние годы М. Перутц, Д. Кендрью и другие исследователи установили, что для части глобулярных белков четвертичная структура создается отнюдь не образованием нескольких пластов субъединиц, а за счет их своеобразного расположения в пространстве. Так, четвертичная структура гемоглобина очень проста и симметрична четыре субъединицы расположены как бы на вершинах тетраэдра. [c.179]

Таким образом, связная диаграмма является удобным средством для исследования механизмов явлений сложной структуры химической и биологической природы. Например, топологический метод моделирования может быть успешно применен для объяснения явления облегченного переноса, обнаруженного в некоторых биологических системах (перенос галактозы через мембрану красной кровяной клетки, перенос кислорода через растворы гемоглобина и т. п.) 13]. [c.131]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул (рис. 4). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. [c.20]

Ряд белковых макромолекул могут соединяться друг с другом с образованием относительно крупных структур. Примером является гемоглобин, представляющий собой систему из четырех макромолекул. Именно такое сочетание компонентов гемоглобина обеспечивает присоединение и последующий транспорт кислорода в организме. [c.426]

К внутрикомплексным соединениям относятся и важнейшие природные соединения, определяющие жизнь на Земле, — гемоглобин и хлорофилл. Структура их ядер одинакова [c.114]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Несколько молекул белка, одинаковых или разных (субъединиц), могут соединяться друг с другом так возникает четвертичная структура белка. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц под действием мочевины она расщепляется на две неидентичные части, которые после удаления реагента могут вновь соединиться, воссоздавая нативный гемоглобин. Другой белок —вирус табачной мозаики, состоит из более чем двух тысяч субъединиц (рис. 68). [c.642]

СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

Два вида гемоглобийа. Гемоглобин — глобулярный белок с молекулярным весом около 68000 дальтон, содержащий около 600 аминокислот. Это — полимер, построенный из 4 отдельных полипептидных цепей, двух а-цепей и двух Р-цепей, удерживаемых электростатическими силами. С каждой полипептидпой цепью соединена железосодержащая небелковая молекула, называемая гемом (Не). Белок принадлежит к классу молекул, называемая глобинами. Отсюда и название гемоглобин . Структура молекулы— (He)402B2. После завершения синтеза субъединицы присоединяют молекулу гема и соединяются друг с другом. [c.198]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Я начал прикидывать, где бы я мог научиться расшифровывать рентгенограммы. Калифорнийский технологический институт отпадал — Лайнус был слишком велик, чтобы тратить время на обучение математически недоразвитого биолога. Быть снова отвергнутым Уилкинсом мне тоже не хотелось. Таким образом, оставался только Кембридж, где, как мне было известно, какой-то Макс Перутц занимался структурой биологических макромолекул, и, в частности, молекул белка гемоглобина. Поэтому я написал Луриа о моей новой страсти, спрашивая, не может ли он устроить меня в эту кембриджскую лабораторию. Против всяких ожиданий все уладилось очень просто. Вскоре после получения моего письма Луриа на небольшой конференции в Анн-Арбор познакомился с сотрудником Перутца Джоном Кендрью, который совершал длительную поездку по Соединенным Штатам. К счастью, Кендрью произвел на Луриа хорошее впечатление — как и Калькар, он был цивилизованным человеком и к тому же поддерживал лейбористов. А тут еще выяснилось, что в кембриджской лаборатории не хватает людей, и Кендрью как раз подыскивает кого-нибудь, кто мог бы вместе с ним изучать белок миоглобнн. Луриа заверил его, что лучше меня он никого не найдет, и тут же сообщил мне эту приятную новость. [c.30]

Донорно-акцепторное взаимодействие подразумевает комплементарную пространственную упорядоченность центров связывания в доноре и акцепторе. Поэтому в любом синтетическом до-норно-акцепторпом комплексе центры связывания (полярные и дипольные) и стерические барьеры должны быть локализованы определенным образом, чтобы структуры обоих компоиентов соответствовали друг другу. Свойства существующих в природе акцепторов, мицелл и циклодекстринов рассмотрены в следующих разделах данной главы. Простетические группы гемоглобина, хлорофилла или витамина В12 также принадлежат к этой категории, поскольку селективно связывают ионы железа, магния и кобальта. [c.267]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Наконец, следует напомнить, что железо, связанное с порфи-рииом (гем), находится в ферросостоянии. Процесс связывания кислорода гемоглобином обратим, причем молекула кислорода и атом л<елеза находятся в стехиометрическом соотношении 1 1 и не происходит окисления Ре(П) до Ре(П1). Исследованию такого обратимого связывания молекулярного кислорода с Ре(П) в геме уделено очень большое внимание. Способность гема обратимо связывать кислород, проявляется при его включении в большую белковую структуру. Одиако если гем извлечь из белка и поместить в раствор при комнатной температуре, молекулярный кислород необратимо окисляет железо до феррисостояния Ре(П1). [c.361]

Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептидных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединиц (клубков) миогло-бина - дэух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Между субъединицами нет ковалентных связей, одаако тетрамер представляет единое целое, в котором четвертичная структура ведет себя в растворе, как одна молекула. Кстати, гемоглобин является ггере-носчиком кислорода в крови и главную роль в этом играет гем, входящий в состав гемоглобина. [c.272]

Действие го.могенных катализаторов основано на особых свойствах соединений с координационными связями. Давно признано, что большую роль в биологических процессах окисления и восстановления играют порфириновые комплексы металлов, подобные те.м, которые содержатся в гемоглобине и хлорофилле. Комплексные структуры обладают точно сбалансированными окислительио- во сстановительными потенциалами, а также Во. многих случаях точно заданными геометрическими параметра.ми. [c.178]

Рентгенография имела огромное значение при исследовании высокомолекулярных веществ, в частности при изучении структуры природных и синтетических полимерных материалов, при выяснении природы явлений набухания и т. д. Анализ диаграмм Де- бая — Шеррера позволяет во многих случаях установить период идентичности молекул полимеров и выяснить взаимное расположение их структурных элементов в пространстве, хотя все это требует чрезвычайно длительных и скурпулезных расчетов с при менением счетных машин. Именно методами рентгеноструктурного -анализа было установлено сложнейшее строение молекул таких веществ, как пенициллин, витамин В12, гемоглобин и многих высокомолекулярных веществ. [c.50]

Иапример, фетичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой ша[ ообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [c.271]

Ассоциация биологически важных молекул с образованием комплексов лежит в основе построения надмолекулярных структур клетки и является важным этапом в функционировании белков и нуклеиновых кислот в живых организмах. Например, перенос кислорода из легких в различные органы, потребляющие кислород, происходит с помощью специального белка, содержащегося в красных кровяных тельцах — эритроцитах, так называемого гемоглобина, который способен образовывать комплекс с кислородом. В легких происходит ассоциация кислорода с гемоглобином (НЬ) с образованием комплекса НЬ+ + Оа ч НЬОа. В органах, потребляющих кислород, комплексдиссо- циирует, и выделившийся кислород расходуется на реакции окисления. [c.226]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.532 , c.533 , c.544 , c.546 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.231 , c.234 , c.250 , c.251 , c.274 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.361 , c.363 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.94 ]

Биология развития (1979) -- [ c.21 , c.198 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология