Аллостерический контроль

Многие представления о действии и взаимодействии белков появились в ходе исследования гемоглобина. Многие представления и модели, относящиеся к взаимодействиям белок — лиганд и белок — белок, были развиты в процессе исследований гемоглобина к ним относятся сигмоидное связывание [674—676], коэффициент Хилла [677], константы последовательного связывания лигандов в олигомерных белках [678], кооперативность, основанная на конформационных изменениях [679, 680], и аллостерический контроль белков [92, 681, 682]. Следует отметить, что многие из этих концепций были введены и математически формализованы до того, как стала известна структура какого-либо белка. Очевидно поэтому актуальное значение и полезность этих конце1щий должны подвергаться постоянной проверке. Пример дифосфоглицерата, влияние которого на действие и структуру гемоглобина игнорировалось десятилетиями, свидетельствует о потенциальной опасности жестких формулировок в биологии. [c.259]

Главный механизм регуляции метаболизма-контроль количества некоторых ферментов. Этот механизм широко исследовался у бактерий. Регуляция скорости синтеза (3-галактозидазы и других белков, необходимых для использования лактозы, представляет собой классический пример, который детально рассматривается в гл. 28. Исследования, проведенные в последние годы, показали, что регуляции подвержена также скорость расщепления некоторых ферментов. Регуляция метаболизма достигается и путем контроля каталитической активности определенных ферментов. Общий и важный механизм регуляции - обратимый аллостерический контроль. Например, во многих биосинтетических процессах имеет место аллостерическое ингибирование первой реакции конечным продуктом процесса это взаимодействие называют ингибированием по принципу обратной связи, или ретроингибированием. Активность некоторых ферментов модулируется также путем ковалентных модификаций, таких, как фосфорилирование специфического серинового остатка. [c.19]

И последующих реакций. Таким образом, глиоксилатный цикл (или цикл Кребса — Корнберга) представляет собой пример анаплеротической цепи реакций. Из всех различных ферментов, участвующих в цикле, по-видимому, только изоцитратаза, действующая в точке разветвления двух метаболических путей, чувствительна к аллостерическому контролю у Е. oli этот фермент ингибируется фосфоенолпируватом. [c.303]

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ. Способность эффекторов при взаимодействии с одним участком фермента оказывать влияние на активность другого. [c.519]

Реакция катализируется аллостерическим ферментом фосфофруктокиназой. Ход гликолиза лимитируется уровнем активности этого фермента. Каталитическая активность фосфофруктокиназы находится под аллостерическим контролем со стороны АТР и некоторых других метаболитов (разд. 12.9). [c.30]

Активация сократительного аппарата ионами Са — модель кооперативного процесса [772, 773]. Активация сократительного аппарата ионами Са + (рис. 11.7) хорошо иллюстрирует кооперативное поведение [92, 678, 682, 774] и аллостерический контроль [92, 681, 775, 776] в белках. При кооперативных действиях компонент белка или надмолекулярных образований, например тонких нитей осуп1,ествляется переход из одного стабильного состояния ( выклю- [c.289]

Из всех ферментов, участвующих в цикле, по-видимому, только изоцитратаза, действующая в точке разветвления двух метаболических путей, чувствительна к аллостерическому контролю у Е.соН этот фермент ингибируется фос-фоеноилпируватом. [c.278]

Как влияют малые молекулы индуктора на такого рода взаимодействие Белок-репрессор имеет очень высокое сродство к оператору. В отсутствие индуктора он связывается с ним таким образом, что прилегающие структурные гены не могут быть транскрибированы. Однако индуктор способен присоединяться к репрессору, образуя комплекс репрессор индуктор, который более не связывается с оператором. Основной характер такого взаимодействия определяется наличием в белке-репрессо-ре двух участков связывания, один из которых предназначен для индуктора, а другой-для оператора. При связывании индуктора с определенным участком конформация белка изменяется, что оказывает влияние на активность другого участка. Такой тип взаимоотношений получил название аллостерический контроль. В результате при добавлении индуктора репрессор превращается в форму, которая отделяется от оператора. Затем РНК-полимераза может инициировать транскрипцию структурных генов. [c.178]

При оценке механизмов, объясняющих возможность существования термофильных организмов, ранние предположения о небелковых стабилизирующих факторах и быстром ресиитезе макромолекул не заслуживают серьезного рассмотрения, так как данных, свидетельствующих в их пользу, либо совсем нет, либо они слишком неубедительны. Изучение многих выделенных пз разных организмов термостабильных ферментов позволило также отклонить утверждение о том, что термофильные белки не могут находиться под аллостерическим контролем. Таким образом, представление о том, что термофильные ферменты, возможно, имеют негибкие молекулы и приносят в жертву контроль с помощью эффекторов ради термостабильности, кажется несостоятельным. Вряд ли есть сомнения в том, что стабильность мембраны играет важную роль в обеспечении термофильного способа существования, поэтому следует подчеркнуть необходимость дальнейшей работы в этой еще недостаточно изученной области. [c.306]

Аллостерические ферменты с кооперативной кинетикой могут терять свои регуляторные свойства (например, в процессе очистки, при изменении температуры, pH и т. д.), но сохранять при этом свои каталитические свойства и давать типичную кинетику Михаэлнса — Ментен. Отсутствие аллостерического контроля или 5-образной кинетической кривой не может служить строгим доказательством того, что фермент полностью утратил способность к такого рода регуляции. [c.384]

Сочетание аллостерического контроля с немихаэлисовой кинетикой обеспечивает максимальную степень регуляции эффек- [c.384]

Реальная скорость С4-фотосинтеза ниже, чем скорость ФЕП-карбоксилазной реакции, особенно при более высоких [СО2]. In vivo ФЕП, по-видимому, не насыщает фермент, так как регенерация ФЕП лимитируется скоростью ВПФ-цикла. При далеком от насыщающего уровне субстрата этот фермент находится под аллостерическим контролем (разд. 12.8). [c.467]

Проблема взаимодействия процесса окислительного фосфорилирования с другими метаболическими системами клетки может решаться помощью различного рода кинетических моделей. Их рассмотрение не входит в нашу задачу. Отметим лишь, что такие исследования успешно развиваются, например, в работах Е. Е. Селькова, В. В. Дьшника и др. [14—17]. В их кинетических моделях, описывающих взаимодействие, роль и вклад в энергетику различных подсистем энергетического метаболизма (например, гликолиза и ЦТК), учтена не только стехио-метрическая регуляция скоростей АДФ-зависимых реакций, но и аллостерический контроль ряда ключевых ферментов (гликогенфосфорилазы, фосфофруктокиназы, пируватдегидрогеназы, цитратсинтетазы и изоцитрат-дегидрогеназы), обеспечивающих поддержание диапазона стабилизации АТФ (изменения концентрации АТФ [c.84]

В результате этого регуляторного каскада при ограниченном поступлении активированных атомов азота аденилирование ингибируется, а деаденилирование стимулируется. Глутамин-синтетаза становится менее чувствительной к кумулятивному ингибированию по типу обратной связи, и поступление глутамина соответственно увеличивается. Почему для регуляции этого фермента используется каскадный механизм Одно из преимуществ этого механизма состоит в том, что он усиливает сигналы, как, например, при свертывании крови (разд. 8.17) или при регуляции метаболизма гликогена (разд. 16.17). Еще одна причина состоит, видимо, в том, что существенно возрастает возможность аллостерического контроля, так как каждый фермент каскада становится независимым объектом регуляции. Для интеграции метаболизма азота в клетке необходимо воспринимать и перерабатывать большое количество сигналов. Возможности одного белка в этом смысле ограничены, даже если молекула настолько чувствительна, как молекула глутамин-синтетазы Возникновение каскадной регуляции обеспечило много дополнительных регуляторных участков и позволило тонко настраивать поток азота в клетке. [c.247]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология