Кинетика ферментативных процессов

Внутримолекулярное (псевдомономолекулярное) превращение фермент-субстратного комплекса. Кинетические закономерности катализа в условиях, когда фермент насыщен субстратом (при [КУ] >> К ), несколько другие. В этом случае кинетика ферментативного процесса определяется внутримолекулярным химическим превращением комплекса ХЕ-ЯУ и следует уравнению (2.8). Это уравнение удобно записать по аналогии с (2.17) иначе [c.41]

Такой механизм согласуется с результатами исследования быстрой (предстационарной) кинетики ферментативного процесса [13, 24, 29]. [c.157]

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Наиболее полную информацию о кинетике ферментативных реакций дает изучение их протекания в нестационарном режиме (см. гл. V). Исследование стационарной кинетики ферментативных процессов имеет ограниченное значение для понимания многостадийного механизма действия ферментов. Это связано прежде всего с тем,что в общем случае невозможно однозначно приписать экспериментально определяемые значения констант скоростей индивидуальным химическим стадиям (см. 1 гл. V и VI). Тем не менее кинетические параметры типа = = У/(Е](,и Кт.каж, которые, следуют из основного уравнения стационарной кинетики — из уравнения Михаэлиса (6.8), как показал Альберти с сотр. [1], позволяют оценить нижний предел константы скорости любой индивидуальной стадии ферментативной реакции [типа (6.9) или даже более сложного обратимого процесса (5.16)]. [c.268]

Кинетика ферментативных процессов 453 [c.8]

Кинетика ферментативных процессов [c.453]

Мы ограничили рассмотрение областью гомогенных реакций в растворах. Однако это не означает, что разработанные здесь методики нельзя применить к другим областям, которые в книге опущены, в частности к цепным реакциям. Настоящая книга должна послужить руководством для исследователей, занимающихся установлением схем и механизмов органических, неорганических, а также биохимических реакций. В последнем случае описание реакций простых типов можно непосредственно применить к металлокомплексному катализу, включая кинетику ферментативных процессов. Это, например, может помочь биохимику понять основы кинетической теории биохимических реакций. Поскольку книга предназначена для химиков разных специальностей, при ее написании предпочтение отдавалось наиболее общим представлениям, а подробные примеры не включались. Надо надеяться, что читатель сможет понять свою специфическую кинетическую проблему и решить ее, прочитав данную книгу. Для этого не требуется никаких особых знаний химической кинетики или расчетных методов сверх курса высшей школы. Поистине удивительно, как применение нескольких простых математических выкладок помогает интерпретировать имеющие физический смысл кинетические данные. [c.9]

Физические методы определения ферментативной активности биологических, жидкостей имеют то преимущество перед другими, что они позволяют вести непрерывное наблюдение за ходом процесса. Эти методы широко используются при точных работах по изучению кинетики ферментативных процессов. [c.124]

В первой главе даются общие понятия о типах химических связей, основные представления о механизме ферментативных реакций и их общие схемы. На основе законов термодинамики и химической кинетики кратко изложена теория активации молекул, кинетика ферментативного процесса и влияние температуры и реакции среды на биокаталитические процессы. [c.3]

КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНОГО ПРОЦЕССА [c.21]

Нам представляется, что уравнение Лангмюра, а также связь уравнения Лангмюра с уравнением Гиббса, учитывающим изменение поверхностного натяжения и адсорбции от концентрации, позволит объяснить влияние концентрации субстрата и ингибиторов на кинетику ферментативного процесса. [c.25]

Развитый здесь метод применим для расчета кинетики ферментативных процессов, в которых отсутствует взаимодействие Ж,- непосредственно друг с другом. Вследствие этого в уравнениях (65,1) отсутствуют квадратичные члены, пропорциональные а,-йу, которые в общем случае должны быть учтены. [c.304]

Особого внимания заслуживает рассмотрение попыток прямого переноса известных закономерностей кинетики ферментативных процессов на кинетику роста популяции [97]. Основой для этого послужило внешнее сходство уравнения Моно dX 1 S [c.77]

Основой рассматриваемой ниже группы математических моделей роста является оригинальное или модифицированное уравнение Моно, а также уравнения других типов, заимствованных из кинетики ферментативных процессов и созданных в предположении лимитирующего действия субстрата, но дополненных [c.82]

Исключением в таком подходе к использованию уравнений кинетики ферментативных процессов для описания роста популяции представляют работы П. И. Николаева, Д. П. Соколова [126]. Исходя из представлений узкого места в цепи ферментативных реакций, контролирующих процесс биосинтеза микроорганизмов и протекающих на поверхности вне ее или внутри клеток, и развивая модель Н. Д. Иерусалимского, они рассмотрели достаточно общую схему процесса [c.92]

Глава III. Кинетика ферментативных процессов [c.62]

Другие примеры триггерных систем мы разберем в лекции 3, посвященной кинетике ферментативных процессов. [c.31]

Лекция 3. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ ПРОЦЕССОВ [c.36]

Метод пригоден для краткосрочных опытов по изучению кинетики ферментативных процессов, протекающих при действии протеиназ и пептидаз. [c.381]

Те же соображения справедливы для кинетических исследований. Вся кинетика ферментативных процессов, изученная in vitro, и в этом отнощении не отличающаяся от кинетики любых других химических реакций, служит основой для исследования этих процессов в организме. [c.49]

Дальнейщие подробности, относящиеся к применению теории графов в стационарной и предстационарной кинетике ферментативных реакций, изложены в цитированных выще оригинальных )аботах, в приложении 1 в [33] и в работе Гольдщтейна [115]. 3 кинетике ферментативных процессов метод направленных графов является удобным алгоритмом. Вместе с тем он позволяет выявить глубокую аналогию, существующую между процессами в сложных электронных цепях и ферментативными реакциями. Системы обоих типов работают на сигналах, связанных сходными функциональными зависимостями. В электронных цепях сигналами являются напряжения и токи, в ферментативных реакциях — концентрации и скорости стадий. Аналогом закона Ома служит закон действующих масс. Однако закон Ома требует учета разности напряжений на концах двухполюсников, а закон действующих масс учитывает концентрацию ферментного комплекса (аналог напряжения) лищь на входе двухполюсника (ветви графа). Это отличие определяет неприменимость графических правил, разработанных для электрических цепей, непосредственно к ферментативным реакциям и затрудняет прямое электрическое моделирование реакций [120, 121]. [c.473]

В кинетике ферментативных процессов предусматривается определение концентрации субстратов и продуктов ферментатив- [c.26]

Кинетика действия ферментов в растворе является одним из наиболее хорошо изученных разделов химической энзимологии. Кинетические закономерности катализа простыми ферментами подчиняются уравнению Михаэлиса—Ментен, предложенному еще в начале века. Кооперативные и аллостерические эффекты в катализе более сложными ферментами (в частности, олигомерными) описываются на основе модели Моно—Уаймена— Шанже, сформулированной в 60-х годах. Хорошо разработана теория влияния на кинетику ферментативных процессов таких факторов, как pH, присутствие ингибиторов и активаторов и т. п. Несколько более сложными закономерностями характеризуется кинетика действия ферментов на высокомолекулярные, в том числе, нерастворимые субстраты (белки, ДНК и РНК, целлюлозу). Однако и в этой области достигнут-очевидный прогресс. [c.97]