Структурно-функциональная организация G-белков

Представления о доменной организации молекулы репрессора были подтверждены с помощью биохимических методов. При обработке очищенного нативного репрессора протеолитическим ферментом трипсином N-концевые полипептиды отщепляются от тетрамерного кора . Оставшийся после этого кор-белок может связывать индуктор, но не способен связываться с ДНК. Таким образом, N-концевые участки полипептидных цепей (протяженностью около 50 аминокислотных остатков), вероятно, выступают за пределы относительно компактного тетрамерного кора и могут внедряться в бороздки двойной спирали ДНК, узнавать и прочно связываться с операторной последовательностью. Как мы убедимся в дальнейшем, такой способ структурно-функциональной организации характерен для многих белков, специфически узнающих определенные последовательности ДНК. [c.179]

Выбранный для первого в научной практике априорного расчета белковой трехмерной структуры объект, безусловно, должен быть низкомолекулярным, однодоменным, состоять из одной полипептидной цепи и являться прямым продуктом биосинтеза. Далее, его нативная конформация должна включать систему дисульфидных связей, поскольку в настоящее время эти связи служат, если и не единственным, то, во всяком случае, самым надежным источником информации о структуре промежуточных метастабильных состояний. Кроме того, для выяснения принципов пространственной организации белков существенный интерес представляют количественные оценки основных факторов стабилизации двух сравнительно часто встречающихся регулярных форм пептидной цепи - а-спирали и -структуры. Поэтому желательно, чтобы пространственная структура выбранного для расчета белка содержала наряду с неупорядоченными участками также вторичные, регулярные структуры обоих видов. Понимание структурной организации белковых молекул не является конечной целью, а необходимо для последующего изучения их биологического действия, т.е. решения проблемы структурно-функциональной организации белков. Поэтому важно, чтобы белок, выбранный в качестве простейшего для изучения его структурной организации, оказался бы и удачным модельным объектом для установления принципов взаимосвязи между структурой и функцией. Он должен обладать простой и хорошо изученной экспериментально функцией. [c.427]

При рассмотрении- поставленной проблемы важное значение приобретает эталон сравнения — белок (семейство белков), с которым можно было бы сравнивать различные рецепторные белки по их структурно-функциональным свойствам. В качество эталонных белков обоснованно использовать иммуноглобулины. Иммуноглобулины в качестве антител способны распознавать на специфической основе разнообразные лиганды (антигены, гаптены) участки молекул антител, отвечающие за организацию их активных центров, имеют высокую степень сходства принципов структурной организации. Вместе с тем участки молекул иммуноглобулинов, отвечающие за их эффекторные функ- [c.43]

В большом числе случаев для функционирования белков и нуклеиновых кислот необходимо, чтобы несколько полимерных цепей были соединены в единый комплекс. В Случае чисто белковых образований такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Субъединичная структура белков часто фигурирует в научной литературе как четвертичная структура, т.е. как уровень организации, следующий за третичной структурой. Нуклеиновые кислоты с комплементарными последовательностями нуклеотидов образуют двуспиральные структуры. При определенных структурных особенностях могут образовываться и структуры, содержащие три цепи,— тре.хспиральные структуры. Наконец, многие функционально значимые образования содержат как белки, так и нуклеиновые кислоты такие образования называют нуклеопротеидами. В основе образования нуклеопротеидов лежат высокоспецифичные взаимодействия между соответствующими полипептидными и полинуклеотидными цепями, т.е. способность молекул биополимеров к взаимному узнаванию. [c.102]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]