Белки эталонные

В идеальном белке признано эталонным содержание четырех незаменимых аминокислот. Количество их установлено в граммах на 100 г идеального белка лизина—12,4 триптофана — 3,1 суммы метионина и цистеина— 10,8. При оценке полноценности любого белка в нем определяется содержание этих аминокислот в процентах по отношению к эталонному содержанию в идеальном белке. Химическая отметка данного белка устанавливается по процентному содержанию той аминокислоты, количество которой минимально. [c.4]

В табл. 3 приведен аминокислотный состав белка женского молока и других белков. Коровье молоко по составу хотя и близко к этому эталону, но все же отличается от него. Животные белки (яйца, мясо) довольно удовлетворительны, растительные же белки содержат меньше незаменимых аминокислот, а в некоторых случаях наблюдается острый дефицит одной или нескольких из них. Например, пшеничная мука содержит всего треть оптимального количества лизина, в дрожжах мало метионина и лейцина, в горохе мало триптофана и метионина, а в сое — лейцина. [c.496]

Для характеристики спектра белка в состоянии неупорядоченного клубка наиболее важно то, что боковые цепи окружены молекулами растворителя и что время корреляции (см. разд. 1.5) для протонов боковых цепей п протонов основной цепи минимально. Поэтому разрешение индивидуальных пиков оптимально, как мы видели, и их положение предсказывать наиболее легко. Спектры, полученные в таких условиях, обеспечивают наилучшие возможности для идентификации всех резонансных сигналов и служат эталонами, с которыми можно сравнивать спектры молекул в их свернутом биологически активном состоянии. Мак-Дональд и Филиппе [11] показали, что спектры, рассчитанные на основе известного аминокислотного состава (но без учета последовательности аминокислот) и при использовании химических сдвигов модельных [c.350]

ИЗ цепей ДНК дефектна (например, содержит тиминовый димер или АР-сайт), а комплементарная цепь не могла быть синтезирована из-за дефекта в матрице и поэтому напротив поврежденного участка остается незастроенная брешь (см. рис. 47). Единственный способ безошибочной репарации такого повреждения — это использовать в качестве эталона второй полученный при репликации дуплекс ДНК. т. е. использовать рекомбинацию для репарации повреждения. У Е.соН эту задачу способен выполнить Re A-белок вместе с ферментами репарации. Для НесА-белка одноцепочечный участок двуспиральной молекулы ДНК, содержащий повреждение, является излюбленным участком связывания. Связавшись с таким местом, Re A-6e-лок вовлекает его в рекомбинационное взаимодействие с гомологичным неповрежденным дуплексом, причем как разорванная, так и поврежденная цепи ДНК оказываются спаренными с неповрежденными комплементарными цепями, что позволяет их репарацию описанными в предыдущей главе репарационными системами (рис. 62). Таким путем осуществляется пострепликативная, или рекомбинационная, репарация. Аналогичным образом за счет рекомбинации происходит репарация двуцепочечных разрывов ДНК. [c.94]

Молекула D-глицеринового альдегида, условно принятая за исходную структуру (эталон сравнения), с которой сопоставляют конфигурацию сахаров, может быть превращена химическим путем без изменения конфигурации в ( + )-яблочную кислоту, (—)-молочную кислоту и ( + )-винную кислоту. Молекула L-серина — левовращающего серина, обычно присутствующего в белках, была произвольно избрана в качестве эталона сравнения при определении конфигурации аминокислот. [c.85]

Муравьиная кислота — реактив для выделения платины и палладия, для отделения бериллия от алюминия и железа, для разделения вольфрама и молибдена уксусная кислота применяется для определения молекулярной массы веществ, для приготовления буферных растворов, как среда и ацетилирующее средство пропионовая кислота— для определения ароматических аминов антраниловая кислота — для обнаружения и гравиметрического определения кадмия, кобальта, меди, ртути, марганца, никеля, свинца и цинка бензойная кислота служит эталоном в колориметрии 2,4-диокси-бензойная кислота применяется для колориметрического определения железа, титана и других элементов лимонная кислота — в качестве сильного маскирующего комплексообразователя, для приготовления буферных смесей, определения белка в моче, как растворитель фосфатов при анализе удобрений молочная кислота — при полярографическом определении металлов, при электролитическом осаждении меди в присутствии железа, цинка и марганца нафтионовая кислота — для колориметрического определения нитрат иона, в качестве флуоресцирующего индикатора олеиновая кислота — для определения малых количеств кальция и магния, в титриметрическом анализе для определения жесткости воды пировиноградная кислота — для идентификации первичных и вторичных аминов, в микробиологии стеариновая кислота — для нефелометрического определения кальция, магния и лития сульфо-салициловая кислота — для колориметрического определения железа, в качестве комплексообразователя, для осаждения и нефелометрического определения белков трихлоруксусная кислота — как реактив на пигменты желчи и фиксатор в микроскопических исследованиях. [c.44]

В то же время стабильность радикалов зависит от их строения. В полиэтилене наименее устойчивые алкильные радикалы начинают гибнуть уже при 150—180 °К, а время их жизни при комнатной температуре составляет несколько дней [207]. Полиеновые же радикалы при комнатной температуре не погибают в течение нескольких месяцев и даже используются в качестве эталонов для определения концентрации радикалов [243]. Поэтому следует ожидать, что наряду с диффузионным механизмом , связанным с пространственным перемещением сегментов или полимерных цепочек, для которого не существенно строение радикала, могут существовать другие механизмы рекомбинации, для которых свойства радикалов имеют значение. Было, например, показано [244], что при облучении пептидов и белков электронами с энергией около 1 Мэе кинетика образования радикалов подчиняется уравнению [c.342]

Белки, содержащиеся в природных объектах (мясе, рыбе, молоке, овощах и др.), имеют различную питательную ценность. Для характеристики питательной ценности белков по предложению Комитета по белковым потребностям при Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) введено понятие химической отметки , основанное на нормированном содержании незаменимых аминокислот в белке, которое принято за эталонное Химическая отметка наиболее распространенных сельскохозяйственных культур приведена в табл. 1. [c.4]

Оптическое вращение пептидов, полученных Фищером, впоследствии проверялось химиками, использовавшими более современные методы, и почти во всех случаях данные Фищера подтверждались, что доказывает очень высокую точность результатов его экспериментов. Применение этого метода учениками Фищера, так же как и использование этого метода в других лабораториях, никогда не приводило к столь точным результатам. Пептиды, полученные при этом, оказывались частично, а иногда и полностью рацемизированными, и далеко не всегда пептид, используемый в качестве эталона для сравнения с пептидами, выделенными из гидролизата белка, состоял из остатков -изомеров аминокислот. [c.85]

Совершенно особый метод основан на ксантопротеиновой реакции [246]. В настоящее время щироко известью, что желтая окраска, появляющаяся при действии азотной кислоты на белки (ксантопротеиновая реакция), зависит от присутствия в белках триптофановой или тирозиновой групп. В качестве эталона сравнения принято пользоваться растворами ж-нитрофенола. Этот метод дает хорошие результаты, но только в том случае, если обе упомянутые кислоты присутствуют в чистом виде метод недостаточно точен для исследования тех смесей, где присутствуют и другие продукты гидролиза белков. [c.284]

В результате обобщения многочисленных данных по изучению аминокислотного состава белков Международной организацией по продовольствию и сельскому хозяйству (ФАО), образованной при ООН, разработаны рекомендации, в которых дается оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевых и кормовых белках. Эти нормативы используются в качестве эталона при оценке биологической питательной ценности различных белков. Например, если принять за 100 % биологическую ценность эталонного по рекомендациям ФАО белка, то биологическая ценность большинства животных белков составляет 90—95 % белков вегетативной массы бобовых трав — 80—90 % белков зерна зернобобовых и семян масличных культур, клубней картофеля, корнеплодов, овощей, вегетативной массы многих травянистых растений — 75—85 % белков зерна большинства злаковых культур — 60—70% [c.257]

Если содержание белков в растительной массе, используемой для кормления сельскохозяйственных животных, ниже, чем требуется по нормам, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме балансируют путем добавления белковых концентратов. По такому же принципу контролируют содержание в кормовом белке незаменимых аминокислот. Недостающее до нормы количество какой-либо аминокислоты балансируют добавлением в корм чистых препаратов дефицитных аминокислот или белковой массы, имеющей более высокое содержание данной аминокислоты по сравнению с принятым эталоном. [c.258]

Как показывают опыты по изучению питательных свойств кормовых дрожжей, они достаточно хорошо перевариваются в организме животных (переваримость белков 80—90 %), по сумме незаменимых аминокислот близки к эталону ФАО, а по содержанию в белках лизина, треонина, валяна и Лейцина существенно превышают эталон ФАО (см. табл. 7.2). Вместе 264 [c.264]

Аминокислота Белки травянистых растений Эталон ФАО [c.272]

По содержанию всех аминокислот белки трав не уступают или значительно превышают эталон ФАО, и только лишь некоторый дефицит отмечается по количеству метионина. [c.273]

Для оценки белков используется показатель отношения незаменимой аминокислоты к общему количеству незаменимых аминокислот в белке. Отношение выражается в процентах от соответствующего отношения для данной аминокислоты в эталонном белке и является показателем скора аминокислоты. Самая малая величина из полученных показателей скора характеризует питательную ценность белков продукта. Аминокислота, имеющая наименьший показатель скора, называется первой лимитирующей аминокислотой данного продукта. Аминокислота, скор которой наиболее близок к скору первой лимитирующей аминокислоты, называется второй лимитирующей аминокислотой. Питательная ценность многих белков животного происхождения приближается к эталону, а питательная ценность растительных белков оказывается ниже. Так, белок пшеницы имеет скор всего около 50 %. Белки злаков вообще характеризуются низким содержанием лизина. [c.550]

При прохождении через оптически активный образец монохроматического линейно поляризованного света происходит поворот плоскости поляризации электрического вектора. Угол, на который поворачивается эта плоскость, может быть измерен с помощью поляризаторов. Основной вклад в спектры дисперсии оптического вращения благодаря спиральным участкам вносят белки. Эту характеристику используют чаще всего для определения относительного содержания а-спиралей в белках. Однако существует ряд факторов, влияющих на характер спектров и являющихся источником возможных ошибок. Прежде всего бывает трудно учесть влияние окружающей среды на спектр дисперсии оптического вращения белка. Кроме того, надо иметь в виду наличие в молекулах исследуемых белков деформированных неспиральных участков и разный вклад в спектр длинных и коротких спиралей, а также то, что между реальными (природными) белками и их синтетическими аналогами, используемыми в в качестве эталонов спиральности , невозможно достичь структурной эквивалентности. [c.73]

Значения ДС р отражают действие гидрофобных сил, играющих важную роль в определении третичной структуры белков. В гл. 5 подробно обсуждается все, что в настоящее время известно о природе зтих сил. Данные о ДО р можно использовать для разделения аминокислот на гидрофобный и гидрофильный классы. Как видно из табл. 2.4, представления об этих категориях неплохо согласуются с простыми интуитивными представлениями о полярности аминокислот. Казалось бы, этанол выбран в качестве эталонного неполярного растворителя произвольно, однако выбор другого растворителя лишь в незначительной степени изменяет основные выводы. [c.54]

Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

Индекс Озэра [48] основывается на том представлении, что вероятность наличия и доступности незаменимых аминокислот в месте синтеза тканевых белков зависит от их произведения, а не от их суммы. Эталонным белком здесь служит куриное яйцо, как и в химическом индексе Митчела и Блока. Этот индекс Озэра представляет собой среднее геометрическое отношение каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке к его соответствующему значению в яйце, причем для каждого соотношения минимум равен 1, а максимум — 100. Число рассматриваемых незаменимых аминокислот может варьировать в зависимости от биологического вида, которому предназначается конкретный белок. [c.575]

Они были получены для растворов казеина в 6 М растворе мочевины — расчгворителя, способствующего образованию конформации статистического клубка. Значения для всех растворов казеинов были найдены равными 0 0 —60, что также характерно для Статистического клубка. Значения =—680 и = —630 были взяты в качестве эталонных значений параметров и для чисто спиральных (а-спираль) конформаций структур белков, так как в литературе принято характеризовать оптическое вращение чисто спиральных форм именно этими значениями параметров а,, и [248]. Значения о = —1950 и = 125 были взяты из данных по оптическому вращению для полипептидов поли- -пролина, которые в литературе [238] принято считать за эталонные для Р-струк-туры. [c.105]

С. Д. Жардецким [2]. Бови с сотр. [3] описали спектры растворов многих белков в трифторуксусной кислоте на частоте 40 МГц. В этом растворителе белки имеют полностью развернутую структуру. В спектрах удалось наблюдать и отнести уже девять ников. Наблюдалось также сужение резонансных линий в спектре раствора бычьего сывороточного альбумина в ОгО при развертывании в присутствии мочевины. Ковальски наблюдал спектры многих белков на частоте 56,4 МГц [4] и выполнил, в частности, важное исследование цитохрома с на частоте 60 МГц [5]. В спектре последнего он наблюдал пики, появляющиеся на несколько миллионных долей в более сильном поле от эталонного сигнала ДСС (см. [c.348]

Очень часто флуорохромы применяют для количественного определения следовых количеств выделенных и очищенных веществ (белков, аминокислот, лекарственных веществ). В этом случае требования к постоянству квантового выхода красителя и его спектра люминесценции в различных условиях несколько ниже, так как для каждого отдельного метода и вещества можно с помощью эталонов сделать пересчет на абсолютные величины. Именно так поступают при использовании дансилхлорида или флуорескамина в количественной хроматографии [13, 41, 42]. Количественное определение белков и аминокислот по интенсивности люминесценции связанных с ними флуорохромов в настоящее время применяется и в биохимии, и в медицине, и в сельском хозяйстве [43]. [c.295]

Определение методом зеленой флюоресценции. 1 мл сыворотки смешивают с 3 мл 96°-ного спирта, хорошо размешивают стеклянной палочкой и центрифугируют до осаждения белка. Центрифугат сливают в чашку для выпаривания (чашку Петри). К осадку прибавляют 3 мл спирта, размешивают, снова центрифугируют и центрифугат сливают в ту же чашку Петри. Выпаривают при температуре 30—50°. Сухой остаток тонким слоем покрывает дно чашки, в виде пленки, плотно присохшей ко дну. Добавляют 5 мл серного эфира и каждые 1—2 минуты покачивают чашку, делая вращательные движения для лучшей экстракции холестерина. Через 5 минут эфир сливают и экстракцию повторяют еще два раза таким же образом. В чашку, трижды промытую серным эфиром (для удаления холестерина), приливают 4 мл концентрированной серной кислоты, в которой полностью растворяется осадок. Кислоту переводят в пробирку нефлюоресцирующего стекла с диаметром 1 см и емкостью в 5—6 мл и оставляют до следующего дня, после чего измеряют флюоресценцию. В качестве стандарта берут ряд разведений основного раствора гликохолевокислого натрия в серной кислоте 0,1—0,12—0,15—0,18—0,20—0,25—0,30 мл н до 4 мл серной кислоты. С этими эталонами сравнивают полученный раствор экстракта крови в серной кислоте. Если нужно, раствор экстракта разводится той же серной кислотой до флюоресценции одного из эталонов. При расчете учитывается первоначальное разведение крови в 4 раза. [c.333]

Применение данного метода к белкам можно проиллюстрировать на примере реакции с инсулином. Инсулин (0,96 г) растворяют в смеси водного 60%-ного (по объему) эталона (60 мл) и 1 н. раствора гидроокиси натрия (5,2 мл). Добавляют бикарбонат натрия (0,4 г) и дробными порциями (по 0,05. ч.г) в течение 3 час при комнатной температуре 0,4 мл метоксикарбонилхлорида (метиловый эфир хлор-угольной кислоты). В ходе реакции поддерживают pH равным 9, добавляя по мере надобности 1 н. гидроокись натрия. Для удаления солей смесь диализуют против дистиллированной воды, а затем против 1 н. соляной кислоты, что приводит к осаждению метокси-карбонилинсулина. Осадок отделяют центрифугированием и промывают спиртом и эфиром. [c.177]

Так называемый метод Ьо, несомненно, наиболее популярен, потому что он нечувствителен к изменениям состава растворителя, температуры и т. п. Обрабатывая данные ДОВ белков в соответствии с уравнением (111-12) (заранее полагая Яо = 212 жц и предполагая Яс = Яо) и строя график на основании полученных данных в соответствии с уравнением (1П-9а) или (111-96), можно определить процент спиральности (/) из наклона прямой, поскольку в настоящее время 6 принято считать равным —630. Определенные этим методом степени спиральности нескольких белков приведены в табл. 16. Отметим, что не равная нулю величина Ьо, появляющаяся при разложении в ряд первого друдевского члена в уравнении (111-12) для вращения, приходящегося на аминокислотный остаток, будет входить в определяемую экспериментально величину / о, если Яс не равно Яо. Эта отличная от нуля величина Ьо не связана со степенью спиральности, она отрицательна, когда Яс > Яо, и при этом получаются завышенные значения степени спиральности в случае Яс < Яо имеет место обратная картина. Другая проблема связана с тем, что если в будущих экспериментах потребуется изменить величину Яо, то в качестве эталонной величины может быть принята новая величина, отличная от —630. Однако в настоящее время в целях сравнения для всех белков пользуются в основном одной и той же эталонной величиной Ьо- [c.109]

Бпервые спектр ЯМР белка наблюдали Саундерс и сотр. [1] для раствора рибонуклеазы в ОгО. Эти измерения были выполнены на приборе с рабочей частотой 40 МГц. В спектре было обнаружено 4 широких пика (рис. 14.1) без тонкой структуры. Отнесение сигналов было проведено обычным способом О. Жардецким и С. Д. Жардецким [2]. Бови с сотр. [3] описали спектры растворов многих белков в трифторуксусной кислоте на частоте 40 МГц. В этом растворителе белки имеют полностью развернутую структуру. В спектрах удалось наблюдать и отнести уже девять пиков. Наблюдалось также сужение резонансных линий в спектре раствора бычьего сывороточного альбумина в ОгО при развертывании в присутствии мочевины. Ковальски наблюдал спектры многих белков на частоте 56,4 МГц [4] и выполнил, в частности, важное исследование цитохрома с на частоте 60 МГц [5]. В спектре последнего он наблюдал пики, появляющиеся на несколько миллионных долей в более сильном поле от эталонного сигнала ДСС (см. [c.348]

Примечание. 1. Приготовление рабочего стандартного раствора. Рабочий стандартный раствор гамма-глобулина (сыворотки) готовят в стерильных условиях путем разведения стандартного препарата гамма-глобулина (сыворотки) s мерной колбе в 50 раз изотоническим 0,9% раствором хлорида натрия. Содержание белка в стандартном препарате гамма-глобулина или сыворотки устанавливают колориметрическим способом с биуретовым реактивом по эталону Государственного контрольного института медицинских биологических препаратов имени Л. А. Тарасевича. Рабочий стандартный раствор консервируют добавлением мертиолата [c.989]

При определении молекулярного веса по светорассеянию в качестве эталона используются также вещества с более высоким молекулярным весом, например моно-дисперсные кристаллические белки [34], октоацетат сахарозы [17, 25] (М 678), монодисперсный низкомолекулярный полиэтиленгликоль М 810 282) [59] и т. д. Однако, кроме белков, все выщеприведенные эталоны недостаточно высокомолекулярны. [c.163]

Проанализируем с позиций полученных нами результатов эксперн-ментальные данные работы [4] для разбавленных растворов цпаномет-миоглобина кашалота. Поскольку в качестве эталона используется дистиллированная вода, а объемная тенлоемкость белка в водном растворе нри / = 20°С составляет величину порядка 0,555 кал1г-грал, должно выполняться следуюн1ее соотношение [c.113]

Для характеристики сбалансированности аминокислотного состава белков Всемирная организация здравоохранепня рекомендует принять в качестве эталонного аминокислотный состав белков куриных яиц или женского молока (ВОЗ, 1966). Их аминокислотный состав очень близок и является наиболее благоприятным для человека. [c.550]

В качестве добавок в корм или в пищу, составляемых в основном из злаковых, целесообразно использовать такие продукты, белок которых неполноценен сам по себе. Нужно, чтобы неполноценность добавляемого белка была противоположной, комп,/1е-ментарной к неполноценности белка злаковых, чтобы [юсле внесения добавки полученная смесь по аминокислотному составу белков приблизилась бы к показателям эталонного белка. В качестве такого рода добавок успешно используются соя или кормовые дрожжи. [c.550]

РИС. 6.7. Гель-хроматография белков на колонках TSK SW в растворах Gu-H I. Белки восстановлены и алкилированы иодоацетамидом [9]. а—использованы три колонки TSK SW. Элюент — 6 М Gu-H I, содержащий 0,1 М NaH2P04, pH 6. Эталонные смеси белков содержали 1 — тиреоглобулин, 2 БСА, 3 — овальбумин, 4 — миоглобин, 5 — цитохром с, 6 — инсулин б—градуировочные графики для белков, разделенных в 6 М Gu H i на колонках TSK SW. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология