Определение структуры молекул методом рентгеновской кристаллографии

Определение структуры молекул методом рентгеновской кристаллографии [c.369]

Структура молекулы гексафторида урана. Для установления структуры гексафторида применялись методы электронографии И рентгеновской кристаллографии, изучение спектров инфракрасного и комбинационного рассеяния света и определение дипольного момента. Имеющийся материал говорит в пользу неискаженной октаэдрической структуры гексафторида. [c.352]

Рентгеновские лучи рассеиваются на электронах атомов аналогично тому, как рассеиваются световые волны, падающие на дифракционную решетку. Для монохроматического пучка рентгеновских лучей регулярная решетка кристалла играет роль трехмерной дифракционной решетки, дающей рефлексы в тех местах, где происходит усиление рассеянных лучей в результате интерференции. Структуру кристалла, или, точнее говоря, распределение электронной плотности, можно определить по рентгенограмме с помощью преобразования Фурье. Для этого необходимо знать интенсивность и направление дифрагированных лучей (что легко определить на фотопленке либо по распределению рефлексов, либо с помощью дифрактометра), а также их фазы. Определение фазы каждого рефлекса (главное условие при использовании преобразования Фурье) — наиболее трудная задача. Способ ее решения, разработанный для случая простых кристаллов, непригоден при установлении структуры белков. Проблема фаз была преградой на пути развития кристаллографии белков до тех пор, пока в 1954 г. Перутц и др. [2] не разработали метод изоморфного замещения, основанный на включении в определенные участки молекул белка тяжелых атомов без нарушения кристаллической структуры белка и его упаковки. Атомы металлов рассеивают рентгеновские лучи сильнее [c.15]

По прошествии более трех десятилетий со времени расшифровки структур миоглобина и гемоглобина рентгеноструктурный анализ все еще остается единственным прямым методом определения на атомном уровне пространственного строения белковых молекул, их комплексов и доменов. Полученные с его помощью данные по-прежнему служат незаменимой экспериментальной основой изучения структурно-функциональной организации молекул белков. В 1990-е годы этот метод, по-прежнему сохраняя высокий темп экстенсивного развития, позволил приступить к решению принципиально новых задач, представляющих первостепенный интерес для молекулярной биологии. Основная, если не единственная, причина наметившегося качественного роста возможностей кристаллографии белков связана с использованием вместо излучения рентгеновских трубок синхротронной радиации. [c.74]

Полная третичная структура биологической макромолекулы может быть установлена в настоящее время лишь с помощью рентгеновской кристаллографии и некоторых тесно связанных с ней дифракционных методов (гл. 13 и 14). Все эти методы требуют включения молекул в хорошо упорядоченные кристаллические структуры, а это можно сделать лишь в случае некоторых биополимеров. Дело в том, что определенная часть биологических молекул или систем неупорядочена по самой своей природе. Такие системы невозможно исследовать с высоким разрешением с помощью дифракционных методов. Если получить достаточно совершенные кристаллы не удается, можно попытаться исследовать третичную структуру биополимера, используя сочетание ряда менее информативных методов. Электронная спектроскопия и гидродинамические методы (гл. 10-12) дают сведения о размере и форме молекулы. Ряд физических и химических подходов может дать информацию о том, доступны ли определенные звенья для взаимодействия с молекулами раствора. Если такое взаимодействие имеет место, мы можем заключить, что эти звенья расположены преимущественно на поверхности изучаемой структуры, а в противоположном случае — в глубине. Некоторые спектроскопические методы позволяют получить более детальные сведения о третичной структуре. Так, затратив значительные усилия, можно измерить с их помощью расстояние между определенными точками внутри изучаемой структуры. Трудность заключается в том, что при этом удается определить в одном опыте лишь одно из расстояний. [c.25]