Структура биополимеров Третичная

Среди лабораторных методов очистки, фракционирования и анализа структуры белков, нуклеиновых кислот и их компонентов совокупность различных хроматографических методов занимает центральное место. Ни один другой метод не может сравниться с хроматографией по широте количественного диапазона. Начиная от препаративных колонок объемом в несколько литров, на которых можно вести фракционирование граммовых количеств препарата на первых этапах выделения фермента, через разделение близких по своей природе компонентов очищенной смеси веществ, количество которых измеряется миллиграммами или долями миллиграмма, этот диапазон простирается до микроанализа аминокислотного состава белка, когда на колонку вносят сотые доли микрограмма исходного гидролизата. Вне конкуренции остается и разнообразие физико-химических параметров, по которым может осуществляться хроматографическое фракционирование молекулярные размеры, вторичная или третичная структура биополимеров, растворимость, адсорбционные характеристики молекул, степень их гидрофоб-ности, электрический заряд и, наконец, биологическое сродство к другим молекулам. [c.3]

Из рассмотрения характерных особенностей углеводсодержащих полимеров следует, что между их первичной структурой и третичной структурой может существовать более явная и четкая корреляция, чем в других биополимерах. Могут быть сформулированы следующие правила. [c.286]

Денатурация — разрущение пространственной структуры биополимеров (например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [c.92]

Современные представления о структуре биополимеров позволяют утверждать, что денатурация может быть охарактеризована как необратимая конформация молекул белка, приводя- щая к изменению вторичной и третичной структуры, часто превращая макромолекулу белка в свернутый клубок. [c.145]

Третичная структура белков. Это второй этап пространственной организации полипептидных биополимеров, контролируемый взаимодействиями боковых функциональных групп. Вид этих взаимодействий может быть различным это разнообразные водородные связи, электростатическое притяжение ионов, ковалентные связи. Важнейшее место в формировании третичной [c.97]

Первым уровнем в иерархии структур, формирующих живые организмы, являются сами биополимеры. Они уже представляют собой уровень организации материи более высокий, чем низкомолекулярные органические соединения и полимеры, построенные из одинаковых мономерных звеньев. Уникальная первичная структура, т. е. определенный порядок, в котором для каждого биополимера располагаются вдоль цепи составляющие его разнотипные мономеры, закладывает основу для формирования уникальной пространственной структуры, вторичной и третичной, или нескольких таких структур, между которыми возможны направленные конформационные переходы. Об этом много говорилось в предыдущих главах, поэтому здесь этот вопрос не рассматривается. [c.431]

Ввиду непрерывности третичной структуры даже локальные конформационные изменения на одном участке белковой М., передаваясь и распространяясь по М., могут вызвать локальные же конформационные превращения, затрагивающие центр ферментативной активности. Т. обр., механическое воздействие может включать или выключать каталитич. центр М. Но этот центр, в свою очередь, будучи включенным, может менять электрохимич. свойства среды (за счет продуктов реакции напомним, что все макромолекулы биополимеров — полиэлектролиты). Можно представить себе ситуацию, когда продукты реакции таким образом меняют pH, что активная макромолекула деформируется и утрачивает тем самым активность здесь даже не требуется внешнее поле. После удаления продуктов реакции М. возвращается в исходное состояние, центр снова включается, и начинается новый цикл. [c.64]

Добавление в белковый раствор соли вызывает частичное изменение третичной и четвертичной структуры молекул вследствие изменения электрокинетического потенциала и уменьшения степени гидратации белковых молекул, что приводит к их агрегации, степень которой различна для разных белков. На этом принципе, как указывалось выше, основывается фракционирование биополимеров. [c.139]

Белки и пептиды — биополимеры а-аминокислот. Синтез а-аминокислот. О- и -Ряды а-аминокислот, их роль в построении молекулы белка. Химические свойства аминокислот. Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелатные соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная и третичная структуры белка. [c.191]

Биополимеры и другие более сложные биологические объекты, например клетки, образуют большое количество разнообразных наносистем, как с металлсодержащими нанокластерами, так и без них. Белки представляют собой биополимеры, состоящие из полипептидных цепей, построенных из 20 типов аминокислотных остатков. Выделяются 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая определяет конфигурацию цепи. Вторичная структура определяется пространственной укладкой атомов, что приводит, например, к сворачиванию полипептидной цепи в виде а-спирали или 3-складок и соответствует конформации в полимерных цепях. Третичная структура соответствует пространственной укладке вторичной структуры в пространственную структуру типа глобулы с размерами от нескольких единиц до десятков нанометров в случае глобулярных белков или вытянутых фрагментов для фибриллярных белков. Четвертичная структура включает образования, состоящие из белковых глобул или отдельных белковых доменов. Белки [c.462]

Вообще конформационные эффекты наиболее четко наблюдались для белков. Одна из причин этого — пристальное внимание к вторичной структуре биологических полимеров сейчас можно категорически утверждать, что значительная часть ферментативных реакций и других процессов с участием биополимеров далеко не безучастна к конформации макромолекулы и, более того, к третичной и возможно четвертичной структуре. Именно наличие вполне конкретной конформации макромолекулы обеспечивает осуществление нужной реакции. Приведем только один пример, рассмотренный Моравцем [30]. [c.269]

Биополимеры представляют с точки зрения физики чрезвычайно сложные объекты. Наличие линейной памяти, вторичной и третичной структуры, а также суш ественно нелинейный характер межчастичных взаимодействий приводить к [c.333]

В середине 1970-х годов ситуация с решением структурной проблемы белка многими представлялась если не совсем простой, то, во всяком случае, достаточно определенной в отношении направленности поиска. Почти никто не сомневался в том, что нативная конформация белка — ансамбль вторичных, регулярных структур, для которых бьши разработаны многочисленные методы,"... позволяющие в удовлетворительном согласии с экспериментом локализовать спиральные участки в глобулярных белках" [19. С. 375]. Переход от вторичной к третичной структуре не представлялся сложным, поскольку господствующим и по существу единственным было мнение о том, что "...обширный экспериментальный материал по пространственным структурам и внутримолекулярным упаковкам глобулярных белков приводит к выводу, что наиболее яркими впечатляющими структурными особенностями глобулярных белков являются 1) компактность формы 2) наличие плотно-упакованного ядра (ядер) и полярной оболочки. Именно эти структурные принципы организации выделяют глобулярные белки в отдельный класс биополимеров и должны быть основополагающими при анализе конформации полипептидной цепи глобулярного белка, включая ее [c.343]

Несомненно существует связь между молекулярной массой биополимера и его антигенной активностью, но такую связь можно установить, только сравнивая вещества одного класса, например, различные белки с однотипной Вторичной и третичной структурами глобулярные или фибриллярные. При соблюдении этих условий удается установить прямую зависимость между молекулярной массой и способностью биополимера индуцировать образование антител. Эта закономерность не абсолютна и зависит от ряда других свойств антигена, как биологических, так и химических. [c.21]

Предполагают, что вблизи гидрофобных участков макромолекул вода организуется в льдоподобную структуру, способствующую поддержанию третичной структуры ряда биополимеров, особенно белков. Естественно, что и эту воду следует причислить к категории связанной воды. [c.432]

Образование третичной структуры определяется дальними взаимодействиями, среди которых в случае глобулярных белков основной вклад вносят гидрофобные взаимодействия. Объединение нескольких белковых глобул или пространственно организованных различных биополимеров, не связанных между собой ковалентно и функционирующих как единое целое, и определяется как четвертичная структура. Примерами таких структур являются вирусы, мембраны, нуклеопротеиды и т, д. Однако применение терминов третичная и четвертичная структуры иногда оказывается неоднозначным. [c.16]

Таким образом, константа скорости инактивации А / = к , является характеристикой состояния биополимера. Если происходят какие-либо структурные изменения полимера, то они могут проявиться в константе скорости перехода Е в /. Процесс, приводящий к инактивации фермента, может иметь различную физико-химическую природу. Наиболее общим и наиболее часто наблюдаемым эффектом является тепловая денатурация белка, представляющая собой существенную перестройку макромолекулы, изменение третичной и частично вторичной структуры. [c.231]

Однако сказанное выще не означает, что такие параметры, как Оо и /4 193+/4 225, которые наиболее чувствительны к различным неконформационным изменениям, не следует применять при анализе ДОВ. Выше было показано, что параметр Оо может дать ценную информацию о структуре растворов полипептидов [11, 23, 24, 25]. Можно надеяться, что с помощью именно этих параметров удастся получить некоторые сведения о третичной и четвертичной структуре биополимеров. [c.143]

Полная третичная структура биологической макромолекулы может быть установлена в настоящее время лишь с помощью рентгеновской кристаллографии и некоторых тесно связанных с ней дифракционных методов (гл. 13 и 14). Все эти методы требуют включения молекул в хорошо упорядоченные кристаллические структуры, а это можно сделать лишь в случае некоторых биополимеров. Дело в том, что определенная часть биологических молекул или систем неупорядочена по самой своей природе. Такие системы невозможно исследовать с высоким разрешением с помощью дифракционных методов. Если получить достаточно совершенные кристаллы не удается, можно попытаться исследовать третичную структуру биополимера, используя сочетание ряда менее информативных методов. Электронная спектроскопия и гидродинамические методы (гл. 10-12) дают сведения о размере и форме молекулы. Ряд физических и химических подходов может дать информацию о том, доступны ли определенные звенья для взаимодействия с молекулами раствора. Если такое взаимодействие имеет место, мы можем заключить, что эти звенья расположены преимущественно на поверхности изучаемой структуры, а в противоположном случае — в глубине. Некоторые спектроскопические методы позволяют получить более детальные сведения о третичной структуре. Так, затратив значительные усилия, можно измерить с их помощью расстояние между определенными точками внутри изучаемой структуры. Трудность заключается в том, что при этом удается определить в одном опыте лишь одно из расстояний. [c.25]

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Наиболее фундаментальный механизм участия минеральных соединений в процессах жизнедеятельности связан прежде всего с их способностью соединяться с высокомолекулярньпуга веществами—белками и нуклеиновыми кислотами. В результате указанного взаимодействия ионы металлов наряду с другими факторами обеспечивают поддержание определенной пространственной конфигурации биополимеров, которая далеко не безразлична для проявления биологической активности макромолекул. Таким образом, нормальное осуществление белками ферментативной, гормональной и других функций, беспрепятственная реализация информации, заключенной в нуклеиновых кислотах, образование надмолекулярных комплексов, формирование субклеточных частиц и т. п, немыслимы без участия катионов и анионов. [c.435]

В большом числе случаев для функционирования белков и нуклеиновых кислот необходимо, чтобы несколько полимерных цепей были соединены в единый комплекс. В Случае чисто белковых образований такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Субъединичная структура белков часто фигурирует в научной литературе как четвертичная структура, т.е. как уровень организации, следующий за третичной структурой. Нуклеиновые кислоты с комплементарными последовательностями нуклеотидов образуют двуспиральные структуры. При определенных структурных особенностях могут образовываться и структуры, содержащие три цепи,— тре.хспиральные структуры. Наконец, многие функционально значимые образования содержат как белки, так и нуклеиновые кислоты такие образования называют нуклеопротеидами. В основе образования нуклеопротеидов лежат высокоспецифичные взаимодействия между соответствующими полипептидными и полинуклеотидными цепями, т.е. способность молекул биополимеров к взаимному узнаванию. [c.102]

Бифункциональные реагенты. К бифункциональным реагентам относят химические соединения, содержащие две (обычно одинаковые) пространственно разделенные реакционноспособные группировки. Бифункциональные реагенты широко используются для ковалентной сшивки пространственно сближенных участков как одной белковой молекулы, так и двух разных белков, функцио-пирующих в едином комплексе. С помощью таких реагентов изучают третичную и четвертичную структуры белков и выясняют области контактов различных белковых молекул между собой или с другими биополимерами. К бифункциональным реагентам относятся, например, глутаровый альдегид, взаимодействующий с аминогруппами, и N-замещенные производные малеимидд, реагирующие с сульфгид-рильными группами белков. [c.168]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Основные научные работы посвящены изучению структуры и механизма действия макромолекул биополимеров. Разработал (1939, совместно с физиком Я. И. Френкелем) статистическую теорию цепных молекул с ограниченной гибкостью. Одним из первых предложил изучать механизмы полимеризации и поликонденсации путем анализа молекулярно-массовых распределений. С помощью ЭПР-спектрометра с повышенной в 100 раз концентрационной чувствительностью, построенного на основе предложенного им нового метода регистрации ЭПР-сигнала, измерил такие фундаментальные величины, как абсолютная скорость роста и обрыва цепи при полимеризации. Совместно с Д. Л. Талмудом создал (1945) теорию глобулярного строения белка ее принципы лежат в основе современных представлений о третичной структуре белков. С 1960 занимается изучением структуры и функций нуклеи- [c.79]

Тейпохимич. принцип м. б. распространен на любую форму хпмич. активности М., включая и каталитическую. Действительно, в образовании третичной структуры макромолекул биополимеров участвуют силы различной природы, весьма чувствительные к изменениям внешней среды. В частности, электрохимич. характеристики этой среды могут стабилизировать или дестабилизировать третичную структуру белков но полной аналогии с тем, как опп могут вызывать разворачивание или сворачивание молекул полиэлек-тролитов. [c.66]

Сформулированный здесь принцип самонастройки, вероятно, важен для всей проблемы синтетических функциональных аналогов биополимеров. Суть идеи заключается в том, что матричный синтез, ведущий к созданию запрограммированных уникальных последовательностей звеньев в макромолекулах, в не слишком сложных вариантах можно обойти путем самонастройки макромолекул заданного состава с переменной первичной структурой. В этом случае благодаря существованию обратной связи между третичной и первичной структурами макромолекулы могут приобрести необходимую организацию, использур фактически метод проб и ошибок. [c.296]

Ввиду сложной субмолекулярной организации биополимеров, включающей первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру, особое значение для описания структурных свойств и функциональной активности биополимеров приобретает динамика движения на разных наноскопических уровнях. Существует ряд экспериментальных методик и теоретических приближений, позволяющий определять масштабы и характеристические времена таких движений. Среди экспериментальных методов эффективно применение мессбауэровской спектроскопии (МС), рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (РРМИ) и рентгенодинамического анализа (РДА). Определение иерархии движений целесообразно осуществить на хорошо изученных белках миоглобине (МЬ) и гемоглобине (НЬ). Для увеличения чувствительности МС производится замена гема с натуральным атомом железа на гем, включающий изотоп Ре. В результате с. помощью МС можно определять среднеквадратичные смещения атома железа в геме и движения гема как целого — [c.468]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Возникновение структурной гипотезы о функционировании нуклеиновобелкового комплекса является точкой контакта двух пока в значительной степени разобщенных направлений компьютерного анализа биополимеров - анализа нуклеотидных последовательностей и структурного анализа и предсказания вторичных и третичных структур белков. Вероятно, в ближайшие годы эти направления сблизятся и, возможно, будут объединены в едином программном комплексе. [c.7]

Механизмы формирования третичной и четвертичной структур более сложны и противоречивы. Ясны лишь некоторые их аспекты. Ряд третичных структур белков и нуклеиновых кислот может in vitro образовываться самопроизвольно. Эти эксперименты проводятся по следующей схеме биополимер с нативной третичной структурой подвергают максимально возможной денатурации, затем денатурирующее воздействие устраняют и наблюдают восстановление структуры или функциональной активности. Насколько мож- [c.30]