Белки молекулярная эволюция

Следующей ступенью в эволюции жизни могло быть возникновение процесса синтеза белков, направляемого нуклеиновыми кислотами. До тех пор, однако, пока молекулы свободно переходили в окружающую водную среду, существовала лишь небольшая вероятность для развития процессов синтеза молекул различных видов. Только после того, как начали формироваться клетки (содержащие определенное количество воды с растворенными в ней различными веществами, которые удерживала от перехода в окружающую среду клеточная мембрана), процесс молекулярной эволюции вовлек в конце концов десятки тысяч веществ, участвующих в десятках тысяч каталитических реакций. [c.465]

Наконец, субъединичная структура облегчает и ускоряет процесс молекулярной эволюции. Мутации, приводящие лишь к небольшим конформационным изменениям на уровне третичной структуры за счет многократного усиления этих изменений при переходе к четвертичной структуре, могут способствовать появлению у белка новых свойств. [c.122]

В области строения белка молекулярная биофизика сталкивается с важной проблемой в какой степени уникальность белковой структуры (вторичной и третичной) определяется первичной аминокислотной последовательностью. Эта проблема включает следующие вопросы 1) определяет ли однозначно данная первичная последовательность структуру белковой глобулы при сворачивании цепи, т. е. насколько детерминирован сам процесс укладки белковой цепи в нативную форму 2) возможна ли укладка случайной последовательности остатков в структуру, подобную нативной структуре белка 3) каким образом возникли и были закреплены в ходе эволюции существующие природные первичные последовательности аминокислотных остатков. [c.206]

Если бы оказалось, что теория нейтральности молекулярной эволюции справедлива для многих локусов, то эволюция белков и ДНК могла бы служить своеобразными часами эволюции в целом. Степень генетической дифференциации видов можно было бы использовать как меру их филогенетического родства. В этом случае вполне закономерно реконструировать филогении на основе генетических различий. Более того, таким способом можно грубо оценивать реальное хронологическое время различных филогенетических событий. Предположим, что мы имеем филогенетическое древо, подобное тому, которое изображено на рис. 26.10. Если бы скорость эволюции цитохрома с оставалась все время постоянной, то число нуклеотидных замен в каждой ветви древа было бы прямо пропорционально соответствующему времени эволюции. При условии что реальное геологическое время одного события данной филогении известно из какого-либо иного источника (например, из палеонтологических данных), можно бьшо бы определять время и всех остальных событий. Таким образом, молекулярные часы, выверенные по какому-то одному известному событию, можно использовать для измерения времени другого события этой филогении. [c.235]

В теории нейтральности утверждается также, что большая часть внутривидовой изменчивости на молекулярном уровне, проявляющейся, например, в виде полиморфизма белков, нейтральна, и поэтому большинство полиморфных аллелей, имеющихся у какого-либо вида, поддерживается за счет мутационного процесса и случайной элиминации.. .. (Она) трактует полиморфизм белков и ДНК как переходную фазу молекулярной эволюции и отвергает представление, согласно которому большинство таких систем полиморфизма имеет адаптивное значение и в пределах вида поддерживается одной из форм балансирующего отбора . [c.20]

Изучение неорганического происхождения жизни, известное под названием молекулярной эволюции и столь успешно ведущееся биохимиками, вошло в неодарвинизм лишь постольку, поскольку оно помогает объяснить возникновение нуклеиновых кислот и белков, т. е. двух главных составных частей генов и их продуктов. [c.11]

Молекулярная эволюция — это очень ценный подход, но он сосредоточен на процессах, относящихся главным образом к происхождению нуклеиновых кислот и белков, поскольку неодарвинизм придает гену первостепенное значение [c.364]

Много внимания вопросам ориентации на опыт живой природы уделяет Н. Н. Семенов. Здесь есть смысл привести хотя бы часть характеристики, которую дает он химическому производству живой природы Природа при зарождении и эволюции новых организмов создала молекулярные машины совершенно исключительной точности, быстроты действия и необычайного совершенства. Вспомним, например, вскрытый недавно химиками и биологами синтез больших белковых молекул со строгим чередованием аминокислот. В клетках имеются субмикроскопические сборные заводики — рибосомы, включающие в себя рибонуклеиновые кислоты как сборочные машины . Каждый сорт коротких молекул транспортных рибонуклеиновых кислот захватывает один определенный вид аминокислот, несет их в рибосому и ставит каждую аминокислоту на свое место согласно информации, содержащейся в молекулах рибонуклеиновых кислот. Тут же к аминокислотам подходят ката-.тизаторы-ферменты и осуществляют сшивку аминокислот в одну молекулу белка со строгим чередованием. Это настоящий квалифицированный завод, строящий молекулы по плану, выработанному природой в процессе эволюции [15, с. 192—193]. [c.173]

Рассмотрен подход к решению обратной структурной задачи, основанный на физической конформационной теории природных пептидов и белков, прежде всего оценке особой роли ближних взаимодействий в их структурной организации и использовании классификации пептидных структур на шейпы, формы и конформации. Показано, что можно добиться целенаправленного и контролируемого изменения структуры пептида за счет ближних взаимодействий простыми средствами, выработанными в процессе эволюции органического мира. Изложенный в книге подход к решению обратной задачи позволяет заранее, еще до синтеза и биологических испытаний целенаправленно конструировать модели искусственных аналогов, пространственные структуры которых отвечают низкоэнергетическим и физиологически активным конформационным состояниям природного пептида. Возможности теоретического моделирования искусственных аналогов продемонстрированы на конкретных примерах. Полученные результаты подтверждают необходимость его использования в изучении молекулярных механизмов функционирования пептидных гормонов, катализа ферментов, взаимодействий антител с антигенами и т.п. (см. гл. 17). [c.590]

Ферментный контроль обеспечивает регуляцию большинства физиологических функций организма. Ингибиторы ферментов, как правило, или сильные яды, или сильные лекарственно активные вещества. Например, ацетилсалициловая кислота, или аспирин, — это эффективный ингибитор ферментов, которые синтезирует простагландины — весьма важные биологические регуляторы. Непосредственно сами ферменты находят в настоящее время применение в терапии некоторых заболеваний 3) принципиально важные работы в настоящее время ведутся в области выяснения молекулярной природы иммунного ответа. В процессе эволюции наш организм приобрел способность бороться с проникающими в него чужеродными клетками, чужеродными белками. Иммунология и иммунохимия в настоящее время переживают бурный расцвет, и мы являемся свидетелями появления новых вакцин, иммуностимуляторов, иммунодепрессантов. Регуляция иммунной реакции —один из наиболее ярких примеров достижений биологической химии в медицине 4) все большее внимание в последние годы начинает привлекать рецепторный уровень регуляции физиологических ответов организма. Если предшествующие этапы внедрения химии в биологию и медицину были связаны в основном со случайным поиском новых веществ, то настоящее время характеризуется все более глубоким проникновением в регуляторные химические механизмы физиологических ответов клетки. В различных клетках нашего организма можно вызвать те или иные ответы путем воздействия на специфические клеточные рецепторы, понимающие и чувствующие химические сигналы, заданные структурой вводимого соединения. Это высокоэффективные регуляторные механизмы, позволяющие в ряде случаев весьма тонко повлиять на метаболические процессы в клетке. Пока мало известно о структуре и природе рецепторов. Это определяется в основном тем, что клетка содержит весьма мало рецепторов. Однако объем химической информации о клеточных рецепторах непрерывно растет, и мы являемся свидетелями появления новых лекарственных соединений, созданных на основе этой информации. [c.199]

Познание биологической функции и, в частности, молекулярного механизма физиологического действия белка невозможно без детального знания его строения. Установление первичной структуры белка служит основой для определения вторичной и третичной структур, выяснения расположения функциональных групп в его активном центре и открывает путь к познанию механизма его функционирования. Исследование первичной структуры мутантных белков позволяет на молекулярном уровне выяснить характер наследственных болезней. Данные по первичной структуре используются как один из показателей при установлении и проверке таксономических взаимоотношений между различными видами живых организмов и построении схемы биологической эволюции. [c.33]

Таким образом, двадцать аминокислот могут дать достаточное число последовательностей, чтобы их хватило не только для тысяч белков, присутствующих у каждого из ньше существующих видов организмов, но и для белков всех тех видов, которые когда-либо существовали в прошлом и появятся в будущем. Живущие сейчас на Земле виды составляют, по имеющимся оценкам, примерно одну тысячную всех видов, существовавших ранее на нашей планете. Молекулярная логика аминокислот и белков в достаточной степени предусматривает возможность возникновения новых видов, обусловленную дивергентной природой биологической эволюции. [c.138]

Другим белком, для которого изучалась эволюция на молекулярном уровне, является цитохром с. Этот белок сравнительно небольшого молекулярного веса (около 12000) содержит железо и гем (этим он похож на гемоглобин). Цитохром с служит переносчиком электронов при энергетических превращениях (гл. 2). Обнаружен он во всех живых организмах. [c.264]

В 1968 г. япоиский генетик Кимура, основываясь на данных популяционной генетики и на рассмотрепии эволюционных древес для различных белков, предложил так называемую нейтральную теорию молекулярной эволюции. Мы уже говорили об этой теории в 4.6. [c.558]

Термин гомология прочно входит в обиход биохимиков. Здесь его часто применяют скорее в биологическом, нежели химическом смысле. Вот что пишет, например, Флоркэн в своей книге Биохимическая эволюция Можно сказать, что биохимические вещества гомологичны, если в их химическом строении имеются более или менее ясные черты сходства, которые объединяют их в одну группу. Если мы рассмотрим группу аналогичных веществ, например, переносчиков кислорода (гемоглобины, хлорокруорины, гемоцианины, гемэрит-рины), мы сможем обнаружить у них некоторые гомологии . И далее Гемоглобин позвоночных, или гемо глобин, в собственном смысле слова, имеет молекулярный вес около 70 ООО. Известно, что Сведберг, определивший для многих белков молекулярные веса, наблюдал, что величина последних всегда кратна 17 600, как если бы белки были полимерами одной основной единицы этого молекулярного веса. Собственно гемоглобин содержит четыре таких единицы. В этом заключается его отличие от других гемоглобинов. [c.87]

Рис. 26.11. Скорости молекулярной эволюции различных белков. (По R.E. Di kerson,

Представление о постоянной скорости молекулярной эволюции — фиксации адаптивно-нейтральных замен в белках — позволило Э. Цукеркандлу и Л. Полингу выдвинуть идею молекулярных часов эволюции- . Согласно этой идее постоянная скорость замен [c.488]

Далее сторонники неоклассической гипотезы особенно подчеркивают постоянство частоты замещения в разных филетических линиях на всем протяжении геологического времени. Действительно, замечательное постоянство частоты замещения аминокислот в каждом белке за огромный период геологического времени до сих пор служит самым сильным доводом в пользу гипотезы, согласно которой основная причина молекулярной эволюции — это случайное закрепление нейтральных или почти нейтральных мутаций (Ота и Кимура, 1971а). Табл. 44 иллюстрирует это постоянство для трех разных белков, имеющих совершенно различные средние частоты замещения. Несмотря на некоторую изменчивость частоты, которая может быть статистически недостоверной, поскольку частоты вычислялись на основании грубых оценок числа лет, прошедших со времени дивергенции от общего предка, их однородность для каждого отдельного белка действительно поразительна. [c.233]

Эта книга представляет собой, в сущности, продолжение Молекулярной эволюции и организации хромосомы (Ыгпа-(1е-Раг1а, 1983). Именно эволюция хромосомы привела меня к мысли, что ее роль в этом процессе гораздо менее значительна, чем приписываем ей мы, генетики. Это заставило заняться изучением структур, предшествовавших гену и хромосоме. Пришлось изучить не только происхождение нуклеиновых кислот и белков, а затем клетки, но и пойти гораздо дальше. Для того чтобы представить биологическую эволюцию в ее естественном контексте, просто необходимо вернуться назад, к эволюции неорганических веществ и самой материи. [c.14]

Если схемы, построенные па основе анализа замен аминокислот, действительно объективны, т. е. не корректированы по традиционным схемам, то одного этого совпадения достаточно для признания селективной нейтральности замен. В том случае, если бы они хоть в какой-то степени отражали перечисленные выше селективно-значимые структурные особенности ДНК, подобное соответствие было бы невозможно. Выявилось бы именно своеобразие молекулярной эволюции (аналогично ее своеобразию на тканевом уровне). Только если замены действительно селективно нейтральны и не затрагивают адаптивных свойств и белков и ДНК, они могут служить интегральным отражением адаптивной эволюции всех уровней организации от органного до молекулярного. Адаптивная эволюция всех этих уровней ставит пределы накоплению нейтральных мутаций и кодируемых ими замен аминокислот и тем самым формирует таксономические дистанции, адек- [c.101]

К сказанному необходимо добавить, что существование нейтральных мутаций, не противоречит представлению об отборе как о движущем факторе эволюции. Действительно, накопление нейтральных замен аминокислот в конце концов приведет к селективно-значимым изменениям структуры белка. С этого момента данный белок подвергается отбору, причем отбор, как и в любом случае отбора по фенотипической изменчивости, будет либо отсекать, либо подхватывать подобные изменения в зависимости от их адаптивной ценности. Аналогичное представление о селекционном механизме эволюции биологических макромолекул высказано А. М. Уголевьш (1985). Можно даже предположить, что более мягкое и более плавное изменение структуры белков через накопление первично нейтральных замен благоприятнее с точки зрения отбора, чем мутационные перестройки, скачкообразно меняющие биологические свойства молекулы в результате изменений ее активного центра. Представление о молекулярных часах , т. е. о равномерности во времени накопления нейтральных мутаций данного белка, не противоречит представлению о неравномерности темпов молекулярной эволюции (КеИу, На1 а(1ау, 1987 Ы е а ., 1987 и др.). Действительно, даже уже имеющиеся немногочисленные данные свидетельствуют о том, что каждый гип белков характеризуется собственным темпом накопления замен. Можно ожидать, что по мере увеличения количества исследованных белков картина будет усложняться- [c.102]

Некоторые теоретики геносистематики вообще склонны отвергать саму возможность конвергентной и параллельной эволюции таких сложных биологических полимеров, как ДНК, РНК и белки, указывая на ничтожную статистическую вероятность такого рода изменений в их строении (Медников, 1980). Однако такое заключение было бы бесспорным лишь в том случае, если бы мы могли говорить о равной вероятности всевозможных нуклеотидных замещений в молекулах нуклеиновых кислот и, что еще более важно, если бы мы могли исключить воздействие отбора на нуклеотидные и аминокислотные замещения, придав нейтралистской теории молекулярной эволюции М. Кимуры (1985) [c.143]

Успехи в изучении структуры белков и нуклеиновых кислот заложили прочные основы для развития биохимической систематики, молекулярной эволюции и биохимической генетики, благодаря чему описательный характер биологических наук все более изменяется в направлении познания сущности биологических явлений. Возникли такие новые области биологических наук, как химическая филогения, экологическая биохимия, химическая зоология, фитохимическая экология. Изучение роста, развития и дифферен-цировки растительных и животных форм уже невозможно без знания молекулярных основ этих процессов. Даже такие, казалось бы, совершенно далекие от биохимии области биологии, как популяционный анализ, авторегуляция численности особей и другие, получают объяснение на молекулярном уровне. [c.8]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Анализ вопроса этот автор начинает с рассмотрения возможных путей образования высокомолекулярных последовательностей — носителей информации . Роль последовательностей могут выполнять, например, остатки аминокислот, соединенные в полипептидные цепи. И белки и нуклеиновые кислоты — носители кода самоорганизация и эволюция должна начаться на уровне са-мовоспроизводящегося кода. Обсуждая вопрос о процессах сборки и распада поли.меров, протекающих в ящике конечного объема, через стенки которого могут втекать и вытекать мономерные единицы (высоко- и низкоэнергетические), Эйген приходит к выводу, что при oт yт твии самоинструктирования ожидаемое значение числа цепей с любой данной последовательностью практически равно нулю. Необходимо придать динамические свойства носителям информации , а в теории отбора должен фигурировать параметр, выражающий селективное преимущество через молекулярные свойства. [c.383]

Вся эволюция аэробных организмов, в том числе и человека, обеспечивается побочным продуктом, выделяющимся в этом процессе,— молекулярным кислородом. Имеющийся в кровяном русле млекопитающих специальный пигмент гемоглобин доставляет кислород из легких в клетки и ткани организма. Он состоит из белка глобина, связанного с простетической группой — пигментом, известным под названием гем. Поражает очень близкое сходство в строении гема и хлорофилла. Это дает основание полагать, что в процессе эволюции оба пигмента имеют общее происхождение. [c.216]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

В 1945 г. Шредингер написал книгу Что такое жизнь с точки зрения физики , оказавшую существенное влияние на развитие биофизики и молекулярной биологии. В этой книге внимательно рассмотрено несколько важнейших проблем. Первая из них — термодинамические основы жизни. На первый взгляд имеется решительное противоречие между эволюцией изолированной физической системы к состоянию с максимальной энтропией, т. е. неупорядоченностью (второе начало термодинамики), и биологической эволюцией, идущей от простого к сложному. Шредингер говорил, что организм питается отрицательной энтропие1и>. Это означает, что организмы и биосфера в целом не изолированные, но открытые системы, обменивающиеся с окружающей средой и веществом, и энергие . Неравновесное состояние открытой системы поддерживается оттоком энтропии в окружающую среду. Вторая проблема — общие структурные особенности органиа-мов. По словам Шредингера, организм есть апериодический кристалл, т. е. высокоупорядоченная система, подобная твердому телу, но лишенная периодичности в расположении клеток, молекул, атомов Это утверждение справедливо для строения организмов, клеток и биологических макромолекул (белки, нуклеиновые кислоты). Как мы увидим, понятие об апериодическом кристалле важно для рассмотрения явлений жизни на основе теории информации. Третья проблема — соответствие биологических явлений законам квантовой механики. Обсуждая результаты радиобиологических исследований, проведенных Тимофеевым-Ресовским, Циммером и Дельбрюком, Шредингер отмечает, квантовую природу радиационного мутагенеза. В то же время применения квантовой механики в биологии не тривиальны, так как организмы принципиально макроскопичны. Шредингер задает вопрос Почему атомы малы Очевидно, что этот вопрос лишен смысла, если не указано, по сравнению с чем малы атомы. Они малы по сравнению с нашими мерами длины — метром, сантиметром. Но эти меры определяются размерами человеческого тела. Следовательно, говорит Шредингер, вопрос следует переформулировать почему атомы много меньше организмов, иными словами, почему организмы построены из большого числа атомов Действительно, число атомов в наименьшей бактериальной клетке [c.12]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Биологический смысл, заключенный в гомологии последовательностей, лучше всего можно проиллюстрировать на примере цитохрома с-железосодержащего митохондриального белка, участвующего в качестве переносчика электронов в процессах биологического окисления в эукариотических клетках. Молекулярная масса этого белка у большинства видов составляет около 12 500 при этом его полипептидная цепь содержит 100 или несколько большее число аминокислотных остатков. Бьии установлены аминокислотные последовательности для цитохромов с, выделенных более чем из 60 видов, и во всех исследованных белках 27 положений в полипептидной цепи оказались занятыми одинаковыми аминокислотными остатками (рис. 6-14). Это указывает на то, что все эти остатки играют важную роль в определении биологической активности цитохрома с. В других положениях аминокислотные остатки могут варьировать от вида к виду. Второй важный вывод, сделанный на основе анализа аминокислотных последовательностей цитохромов с, состоит в том, что число остатков, по которым различаются цитохромы с любых двух видов, пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохромов с лошади и дрожжей (эволюционно весьма далеких видов) различаются по 48 аминокислотным остаткам, тогда как цитохромы с гораздо более близких видов— курицы и утки-только по двум остаткам. Что же касается цитохромов с курицы и индейки, то они имеют идентичные аминокислотные последовательности. Идентичны также цитохромы с свиньи, коровы и овцы. Сведения о числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции (рис. 6-14). [c.155]

Другой и более непосредственной задачей геохимика-органика является попытка проследить на молекулярном уровне направление биологической эволюции. Для такого исследования потребовались бы сведения о нуклеиновых кислотах и белках, синтезированных древними организмами, но они пока не обнаружены (за редкими, возможно, исключениями). Поэтому мы вынуждены обратиться к геохимически устойчивьш веществам, например, к УВ и окисленным веществам, которые, вероятно, были образованы при разрушении менее устойчивых молекулярных систем. Эти вторичные продукты обмена ( se ondary metabolites ), как мы их называем, могут рассматриваться как следы молекулярных систем, в которых они синтезированы, или как родственные им вещества. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология